Аргинин водородные связи с другими группами

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

Как отметили Коттон и др. [73], способность к связыванию фосфатсодержащих молекул с белками — неотъемлемое свойство химии живых систем . Особый интерес представляет природа связывания. Боковые группы остатков аргинина могут образовывать до пяти водородных связей каждая и способны одновременно взаимодействовать с фосфатными группами и с другими группами белковой молекулы. Например, в нуклеазе стафилококков Аг -35 образует связи как с фосфатом, так и с карбонильной группой полипептидной цепи. [c.125]

При pH, характерном для природных вод, катионит сорбирует больщинство аминокислот (глицин, аланин, аргинин, гистидин и др.), а анионит поглощает избирательно только кислые аминокислоты, такие, как глутамин и аспарагин. Чисто ионообменный процесс в этих условиях не реализуется, и взаимодействие с ионитами протекает по функциональным группам сорбента за счет образования водородных связей. Можно предположить, что сходная картина наблюдается и при сорбции органических веществ других классов, например, гуминовых кислот и фульвокислот, полифенолов, карбоновых кислот, белков и др. [c.251]

Из вышерассмотренного анализа третичной структуры белковой молекулы можно вывести следующее определение третичной структуры это структура белка, обусловленная взаимодействием цистеиновых аминокислотных остатков, либо это клубок, фиксированный дисульфидными мостиками. Хотя в общем случае не исключено, что отдельные элементы (т.е. петли) клубка могут быть образованы взаимодействием и других аминокислот водородными связями с участием ОН-групп серина и треонина, ионными связями аммонийно-карбоксилатного типа ОСО-) остатков лизина (аргинина) и аспарагиновой (глутаминовой) кислоты. Но такие петли будут нестойкими и легко разрушаться при действии рас-т орителя, изменении pH среды и т.д. [c.99]

Группа —NHa Lys H-10 каждой из а-субъединиц связана при помощи водородной связи с карбоксильной группой С-концевого аргинина противоположной а-цепи, гуанидиниевая же группа каждого С-концевого аргинина связана с карбоксильной группой аспарагиновой кислоты Н-9 в противоположной а-цепи. Кроме того, она связана водородной связью с неорганическим анионом (фосфатом или ионом С1 ), который в свою очередь связан (также при помощи водородной связи) с а-аминогруппой валина-1 противоположной а-цепи (пара изологических взаимодействий). На другом конце молекулы С-концевая группа гистидина-146 каждой р-цепи связана с аминогруппой лизина С-6 а-цепи, а имидазольная боковая цепь — с аспарагиновой кислотой FG-1 той же самой р-цепи. По-видимому, именно эти ионные связи обусловливают повышенную устойчивость дезоксигемоглобина и ответственны за высокое значение константы L. [c.307]

Эти остатки R могут быть неполярными (например, лейцин в приведенной выше формуле), полярными (тирозин), кислыми (глутаминовая кислота) или основными (аргинин, лизин). Неполярные группы R (происходяш ие из моноаминомонокарбоновых кислот) притягиваются другими аналогичными груннами только вандерваальсовыми силами. Гидроксилсодержащие остатки R (происходящие из оксиаминокислот) могут связываться с аналогичными группами других цепей при помощи водородных связей, а кислые и основные группы R — электростатическими связями. Несколько иначе ведет себя группа SH (остатков R, происходящих из цистеина), ввиду того что эта группа является единственной, которая может образовать ковалентные, а именно дисульфид-ные связи S—S с аналогичными группами других цепей. [c.425]

На поверхности молекулы расположены главным образом аминокислотные остатки, содержащие полярные группы. Внутри молекулы, напротив, преобладают неполярные остатки. Расстояние между атомами соседних остатков равно сумме вандерваальсовых радиусов. Полярные группы, расположенные на поверхности, связывают воду, внутри же молекула миоглобина воды не содержит. Некоторые боковые группы аминокислот образуют внутримолекулярные водородные связи, не принимающие участия в стабилизации а-спирали к ним относятся боковые цепи серина, треонина и тирозина, связанные с пептидной карбонильной группой ЫН-группа имидазола гистидина, образующего связь с железом гема, также связана с пептидной карбонильной группой боковая цепочка одного из остатков аргинина связана с пропионовой кислотой порфирина. По-видимому, некоторые карбонильные группы участвуют в так называемых вилочных водородных связях, образуя одну из связей в а-спирали, а другую — с боковой цепью какого-либо остатка, например серина. [c.265]

ДЛЯ данного полипептида, тем не менее определяется его первичной структурой. Стабилизация каждой данной третичной структуры осуществляется в результате специфических взаимодействий между специфическими для данного белка аминокислотными остатками, образующими специфическую для данного белка последовательность например, определенные карбоксилатные группировки соединены водородной связью с определенными остатками тирозина, другие карбоксилатные группы взаимодействуют электростатически с гуаниди-ниевыми группировками определенных остатков аргинина, а какие-то неполярные группировки аминокислотных остатков находятся в тесном контакте вследствие вытесняющего влияния растворителя. Вообще говоря, при изменении аминокислотного состава или последовательности аминокислот в первичной структуре характер названных взаимодействий должен изменяться, а это должно привести к образованию других конформаций белка. Свертывание в определенную конформацию, присущую данной белковой молекуле, вероятно, происходит постепенно, короткими участками, в процессе синтеза белка, поскольку соединенные аминокислотные остатки каждой вновь образованной молекулы белка отделяются от матрицы (информационной рибонуклеиновой кислоты) в строго определенной последовательности. [c.27]

Не менее существенное влияние на процесс формирования нативной конформации белка оказывают ионогенные К-группы, особенно R-группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и лизина, для погружения которых внутрь белковой молекулы необходимы значительные затраты энергии. Эти ионогенные группы в водной среде стремятся оставаться препмущественно на поверхности молекулы, подобно тому как это пмеет место в процессе мицеллообразования. Поскольку ионогенные и неполярные боковые группы не отделены друг от друга в полипептидных цепях глобулярных водорастворимых белков, можно предположить, что при нормальных пропорциях аминокислотных остатков в белке число возможных последовательностей, способных образовать стабильные конформации, ограничено. Кроме того, произвольная аминокислотная последовательность не обязательно образует глобулярную структуру. Нативные конформации белков могут быть отобраны в процессе эволюции, в результате чего сохраняются те последовательности, которые обеспечивают формирование конформаций, стабилизированных водородными связями и содержащих внутри глобулы гидрофобные домены, а на поверхности гидрофильные ионогенные группы. Таким образом, образование специфической нативной глобулярной структуры, характерной для данного белка, — кооперативный процесс, основанный на различных типах нековалентных взаимодействий. Дисульфидные связи не определяют характер свертывания полипептидной цепи, но, несомненно, стабилизируют конформацию молекулы после завершения процесса свертывания такие связи образуются самопроизвольно, когда [c.196]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология