Структуры глобулярные

Рис. У11.7. Структура глобулярных белков.

Какое влияние оказывают водородные связи на структуру глобулярного белка Какое влияние оказывают на его структуру гидрофобные радикалы [c.342]

Расчет вторичной структуры глобулярных белков по их аминокислотной последовательности. [c.112]

Характерная особенность структуры мицелл — это гидрофобное ядро, образованное углеводородными цепями молекул ПАВ, окруженное гидрофильным слоем их головных групп. Этим создается некоторое подобие мицеллярной структуры со структурой глобулярных белков (см. гл. I). Однако если белковая глобула — это относительно жесткое и весьма неоднородное образование, то мицелла ПАВ, напротив, носит псевдожидкий характер [1001 и образована совершенно идентичными молекулами ПАВ. Хотя эти различия и накладывают существенные ограничения на использование мицелл как моделей ферментов [1011, с другой стороны, именно благодаря простоте в построении мицелл в мицеллярных системах наиболее четко и достоверно могут быть прослежены такие эффекты, как стабилизация переходного состояния химической реакции за счет дополнительных сорбционных взаимодействий (или же сближение реагентов при их концентрировании), далее сдвиг р/Са реагирующих групп и влияние микросреды на скорость реакции. [c.115]

Приемы текстурирования имеют целью придать волокнистую структуру глобулярным или волокнистым белкам, не имеющим желаемой естественной структуры. Пищевая промышленность располагает ограниченными средствами модификации белковых молекул, поскольку использование химических процессов очень ограничено по причинам правовой регламентации. Однако можно воздействовать на нековалентные связи, предопределяющие вторичные и третичные структуры (водородные связи, электростатические и гидрофобные взаимодействия), а в некоторых случаях — на специфическую ковалентную связь (дисульфидный мостик) с целью изменения структуры белков для изготовления текстурированных продуктов питания. [c.532]

Модуль упругости дисперсных систем с твердой и жидкой фазами определяется условиями взаимодействия частиц дисперсной фазы. Для пористых дисперсных структур глобулярного типа с фазовыми контактами между частицами величина модуля упругости системы (практически независимо от того, является ли вторая фаза жидкой или газообразной) определяется модулем упругости вещества твердой фазы, числом и площадью контактов между частицами. Значения модуля упругости пористых кристаллизационных структур могут составить, например, Н/м . Часто такие структуры обнаруживают хрупкость — склонность к необратимому разрушению без заметной предшествующей остаточной деформации. Разрушение происходит при таком напряжении (пределе прочности), при котором пластическое течение еще не может наступить. [c.325]

В работах Птицына [147, 148] на основании статистического анализа аминокислотного состава и последовательности участков полипептидной цепи с различной вторичной структурой были предложены классификация аминокислот и метод предсказания вторичной структуры глобулярных белков по их первичной структуре. Оказалось возможным приписать каждой аминокислоте некоторую индивидуальную способность встраиваться в спиральные участки ( спиральный потенциал ), в первом приближении не зависящую от ее соседей в цепи. [c.250]

В связи с этим представляются перспективными подходи, учитывающие процесс самоорганизации белка структуры, образующиеся на ранних стадиях сворачивания, предполагаются достаточно консервативными, а более сложная структура формируется из них, как из готовых, блоков. В настоящей серии работ рассмотрена разработанная нами компьютерная система для исследования закономерностей строения и расчета вторичной и третичной структур глобулярных белков, реализующая этот подход. [c.111]

В данной работе с учетом этих данных предложен следующий механизм формирования нативной структуры глобулярного белка [c.142]

Отвержденные Э. с. имеют микрогетерогенную структуру глобулярного типа, формирование к-рой наблюдается уже в жидкой фазе на начальных стадиях отверждения размер частиц зависит от состава неотвержденной Э. с. и условий отверждения, уменьшаясь с возрастанием т-ры. Ниже приведены нек-рые св-ва отвержденных диановых Э. с. [c.486]

Показатели качества методов предсказания (Оз) вторичной структуры глобулярных белков по трем конформационным состояниям аминокислотных остатков [c.516]

S18 вообще трудно получить в компактной конформации в изолированном состоянии при обычных условиях. Однако, образуя комплекс, белки стабилизируют конформацию друг друга. Комплекс представляет собой компактную структуру глобулярного типа. [c.99]

Птицын О. Б., Финкельштейн А. В. Связь между вторичной и первичной структурами глобулярных белков. Биофизика 15, 757 (1970). [c.319]

Таким образом, если термодинамически образование глобул в аморфных полимерах энергетически не выгодно, то кинетически оно весьма вероятно, чем и объясняется относительно частое наблюдение надмолекулярных структур глобулярного характера. [c.128]

Пространственная структура глобулярного белка должна в конечном итоге обеспечить формирование некоторого активного центра или нескольких таких центров, в каждом из которых участвует относительно небольшое число аминокислотных остатков. [c.90]

Более того, спирали образунэт даже более сложные по структуре глобулярные белки. Английские химики Макс Фердинанд Перутц [c.130]

Важнейшей механической характеристикой материала является его прочность Л (размерность H/м ), величина которой определяет способность материала сопротивляться разрушению под действием внешних напряжений — при сдвиге, как это описывалось в предыдущем параграфе, или при отрыве. Для широкого круга дисперсмых структур глобулярного типа величина Рс обусловливается совокупностью сил сцепления частиц в местах их контакта друг с другом прочностью индивидуальных контактов между частицами и их числом на единицу поверхности разрушения (х, м 2). В таком — аддитив-но.м приближении [c.315]

Такое описание относится к дисперсным структурам глобулярного типа, в которых иепрерывный каркас — носитель прочности образуется в результате сцепления отдельных частиц дисперсной фазы при превращении свободнодисперсной системы в связную наще рассмотрение ограничивается именно этими структурами. Существуют и другие типы структур, матример ячеистые (в отвержденных пенах и. эмульсиях), где каркас представлен непрерывными пленками твердообразной дисперсионной среды такие структуры характерны для ряда высокомолекулярных систем и могут возникать, в частности, при конденсационном выделении новой фазы в смесях шлнмеров. [c.316]

Приведенное описание относится к дисперсным структурам глобулярного типа, в которых непрерывный каркас —носитель прочности образуется в результате сцепления отдельных частиц дисперсной фазы при превращении свободнодисперсной системы в связную. Существуют и другие типы структур, например ячеистые (в отвержденных пенах и эмульсиях), где каркас представлен непрерывными пленками твердообразной дисперсионной среды. Такие структуры, характерные для некоторых высокомолекулярных систем, могут возникать при конденсационном выделении новой фазы в смесях полимеров. Отдельного подхода к описанию механических свойств требуют и структуры с резко выраженной анизометрией частип (волокнистого типа). Вместе с тем наряду с пористыми структурами существуют и разнообразные компактные микрогетерогеншые структуры, в том числе современные композиционные материалы, а также строительный материал живой природы (древесина, кости животных и т. д.). [c.376]

Таким образом, несмотря на значительные изменения, происходящие в структуре стеклоуглерода при термообработке, качественный характер структуры глобулярно-ячеистой конструкции с преобладающей концентрацией низкосовершенных глобулярных структурных областей сохраняется во всем температурном интервале. При этом особенности конечной структуры после высокотемпературной обработки стеклоуглеродов во. многом определяются видом и способом получения их из исходного продукта - полимера. Рассмотренное выше изменение структуры стеклоуглерода при термообработке обусловливает изменение его макросвойств. [c.215]

Первое почти исчерпывающее определение структуры глобулярного белка было дано английским ученым Дж. Кендрю (родился в 1917 г.) и его многочисленными сотрудниками в период с 1946 по 1960 г. Они получили и расшифровали рентгенограммы кристалличе- [c.438]

С помошью комплекса физических, физико-химических и углепетрографических исследований установлено не только наличие в витринитной части угля полимерных вешеств с линейной и разветвленной макромолекулярными структурами глобулярной формы (особенно в природных углях средней стадии метаморфизма), но даже преобладание в последних макромолекулярных фрагментов линейного строения. [c.23]

Определение вторичной структуры белков возможно также с помощью лазерной спектроскопии комбинащюнного рассеяния [153]. Устанонление вторичной структуры глобулярных белков с помощью ЭВМ открывает дальнейшие интересные возможности [154]. [c.377]

В середине 1930-х годов Дж. Берналом, Д. Ходжкин, И. Фанкухеном, Р. Райли, М. Перутцем и другими исследователями начато изучение кристаллографических трехмерных структур глобулярных белков. Получены лауэграммы пепсина, лактоглобулина, химотрипсина и некоторых других хорошо кристаллизующихся водорастворимых белков. Картины рассеяния рентгеновских лучей от монокристаллов содержали десятки тысяч четко выраженных рефлексов, что указывало на принципиальную возможность идентификации координат во много раз меньшего числа атомов белковых молекул (за исключением водорода). На реализацию этой возможности ушло более четверти века. Однако сам факт наблюдения богатых отражениями рентгенограмм говорил о многом. Например, он позволил сделать вывод об идентичности всех молекул каждого белка в кристалле, как правило, не теряющего в этом состоянии свою физиологическую активность. Кроме того, были оценены ориентировочные размеры, формы, симметрия и молекулярные массы исследованных белков, размеры их элементарных ячеек, а также возможное число аминокислотных остатков в ячейке. Дальнейшее развитие этой области вплоть до начала 1960-х годов замкнулось на решении внутренних, чисто методологических задач, связанных с расшифровкой рентгенограмм. [c.70]

В другом исследовании О.Б. Птицын [141] развивает тезис об отсутствии зависимости пространственного строения белковых молекул от их Химического строения и тем самым ставит под сомнение эволюционный Путь развития белка (и не только его). Так, автор пишет "Широко распространено убеждение, что уникальная первичная структура данного белка совершенно необходима для сворачивания в определенную пространственную структуру и для его функции и является результатом направленного отбора в ходе биологической революции". В статье пред- тавлены аргументы в пользу альтернативной точки зрения, согласно которой типичные пространственные структуры глобулярных белков характерны уже для случайных последовательностей аминокислотных остатков. Поэтому возможно, что первичные структуры белков - в основном просто примеры случайных аминокислотных последовательностей, лишь слегка отредактированных в ходе биологической эволюции для придания им дополнительного функционального смысла [141. С. 574]. Эта мысль развивается О.Б. Птицыным и М.В. Волькенштейном в более поздней совместной работе [145]. [c.505]

Третичная структура глобулярных белков имеет вид компактных клубочков, напоминающих по форме эллипсоид вращения (лат. globulus шарик). В глобулярных белках преобладают внутримолекулярные водородные связи шсло межмолекулярных связей невелико- Все или почти все полярные группы глобулярных белков расположены на поверхности молекул, гидрофобные остатки находятся внутри свёрнутой цепи. Сольватация молекул водой энергетически вьп одна из-за доступности полярных групп и немногочисленности межмолекулярных водородных связей, что и обеспечивает высокую растворимость глобулярных белков. В организме глобулярные белки выполняют роль регуляторов и стабилизаторов процесса жизнедеятельности к ним относятся ферменты, гормоны, глобулины, альбумины, тканевые белки и т.д. [c.71]

В течение многих лет выделение в кристаллических структурах глобулярных белков а-спиралей и -складчатых листов делалось в значительной мере произвольно, без использования количественных критериев. Необходимость в них не ощущалась бы, если бы в нативных конформациях белков вторичные структуры были действительно регулярными. Поскольку этого нет, то их идентификация субъективна и существенно отличается у разных авторов. Например, в лизоциме Чоу и Фасман [139] к а-спиралям и -структурам относят соответственно 54 и 21 остаток, а Бэржес, Поннусвами и Шерага [39] - 46 и 4 в субтилизине BPN (отнесения работы [39] даны в скобках) - 86 (69) и 27 (44), папаине - 54 (50) и 30 (21). Подобных примеров можно привести много. [c.510]

Шесть уровней структурной организации белков. Согласно Линдерстрем — Лангу [176], можно выделить четыре уровня структурной организации белков первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти термины означают соответственно аминокислот- ую последовательность, упорядоченное строение основной цепи полипептида, трехмерную структуру глобулярного белка и структуры белковых агрегатов. На основании имеющихся у нас теперь знаний мы можем добавить еще два уровня сверхвторичные структуры для обозначения энергетически предпочтительных агрегатов вторичной структуры и домены для обозначения тех частей, которые представляют собой достаточно обособленные глобулярные области. Схема структурной организации приведена на рис. 5.1. [c.82]

Склонности остатков образовывать спирали, основанные на частотах встречаемости и найденные с помощью эмпирических функций, эквивалентны. Поскольку объем данных о структуре глобулярных белков в настоящее время уже достаточно велик, становится возможным нахождение статистических весов 2 и г" по уравнению (А. 4). Для этой цели Бэджисом и сотр. [31] уравнение (А.4) было представлено в виде [c.137]

Чиргадзе разработал метод количественного анализа вторичной структуры глобулярных белков в водных растворах, основанный на измерениях интенсивности полосы амид I [279—281]. Белок исследуется в растворе в тяжелой воде в спектральной области 1500—1800 сл -. Характерные значения параметров поглощения для дейтерированной пептидной группы приведены в табл. 5.14. [c.333]

Шерага, Немети и сотр. [8—18] показали, что устойчивость компактной пространственной структуры глобулярных белков в водных растворах обусловлена теми же силами, которые приводят к мицеллообразованию в растворах ПАВ. В результате гидрофобных взаимодействий в глобулах белков и мицеллах ПАВ возникают неполярные области, ответственные за солюбилизацию. Повышение растворимости малорастворимых в воде веществ в растворах глобулярных белков (впервые наблюдавшееся Талмудом [19—21], Талмудом и Вреслером [22] и Дебориным с сотр. [23, 24]) было названо по аналогии с мылами солюбилизацией. [c.7]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология