Аспарагиновая кислота

Рис. 2.6. Синтез монометилового эфира ь-аспарагиновой кислоты по Кагану [11].

Глицин Аланин Фенилаланин Лейцин Изолейцин Валин Метионин Цистеин Серин Аспарагиновая кислота [c.343]

Последние работы [87] по рентгеноструктурным исследованиям а-литпческой протеазы показали, что Asp-102 находится в сильно полярном окружении и имеет рКа = 4,5. Далее, с помощью гистидинового ауксотрофа Myxoba ter 495 [88] в состав а-литической протеазы был включен гистидин, обогащенный N. Изменение спектров N-ЯМР такой а-литической протеазы, меченной по каталитической триаде , в зависимости от pH ясно указало на существование водородной связи между NH-группой в 3-положении гистидина (N61) и соседней спрятанной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты. [c.224]

Таким образом, и механизм каталитического действия, и специфичность к субстрату ферментов можно объяснить свертыванием их полипептидной цепи и положением на ней радикалов. Характер свертывания белковой цепи в трипсине показан на рис. 21-20. Этот фермент построен из одной непрерывной полипептидной цепи, включающей 223 аминокислоты. (В нумерацию аминокислот на рисунке внесены изменения-пропуски и вставки, чтобы привести ее в соответствие с нумерацией в химотрипсине и эластазе.) Молекула трипсина имеет приблизительно сферическую форму диаметром 45 А и чашевидное углубление с одной стороны для активного центра. На рис. 21-20 атомы аспарагиновой кислоты, гистидина и серина в активном центре изображены черными кружками. Подлежащая разрыву белковая цепь изображена цветными кружками с черными ободками, а стрелка указывает положение разрываемой связи. Жирные штриховые синие линии с двух концов субстрата указывают, что его цепь растягивается на значительную длину в обоих направлениях. Карман специфичности для радикала R изображен точечными синими линиями в правой нижней части рисунка, и поскольку иллюстрируемой молекулой является трипсин, в карман вставлена аргининовая боковая цепь, притягиваемая отрицательным зарядом аспарагиновой кислоты 189 в нижней части кармана. [c.323]

Растворы аминокислот (Р-фенилаланин, а-аланин, аспарагиновая кислота, солянокислый аргинин), содержащие по 0,8—1 мг/мл аминокислот соотношение изопропилового спирта и воды 1 9. [c.216]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

Рацемизация L-аспарагиновой кислоты, катализируемая ионами гидроксила, протекает в водных растворах в начальный период реакции согласно следующей схеме [c.47]

HjN —СН —СООН аспарагиновая кислота [c.291]

Напишите структурные формулы двух энантиомерных форм аспарагиновой кислоты. [c.467]

АСПАРАГИН С4НаМ20а — моноамид аспарагиновой кислоты, бесцветные кристаллы, растворимые в воде. Содержится в белках и полипептидах,распространен в растительных и жквотных тканях. [c.32]

Какую роль играют гистидин и аспарагиновая кислота в активном центре фермента при расщеплении белка трипсином [c.343]

Группа французских химиков под руководством Кагана сообщила о проведении асимметрического синтеза ь-аспарагиновой кислоты, причем исходным соединением послужил оптически активный аминоспирт [И]. Схема синтеза приведена на рис. 2.6. [c.93]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Поскольку в кислой протеазе пепсине возможно возникновение ковалентной связи между группой аспарагиновой кислоты, находящейся в активном центре, и пептидным субстратом, можно предположить образование реакционноспособного ангидрида. В активном центре доступна вторая карбоксильная группа [ИЗ], поэтому, по-видимому, имеет место механизм, подобный приведенному выше. [c.243]

Изучение Э7 ой системы методом температурного скачка позволило обнаружить в каждой из реакций (превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную и, соответственно, кетоглутаровой в глутаминовую), по крайней мере, два промежуточных соединения (при исследовании каждой реакции были обнаружены три времени релаксации, лежащие в интервале 50 микросекунд—20 миллисекунд) [43]. Были изучены зависимости времен релаксаций от концентраций субстратов и фермента и определены (или оценены) константы скорости характеризующие отдельные стадии. [c.212]

Разделение на бумаге близких по свойствам аминокислот [р-фе-нилаланин (1), а-аланин (2), аспарагиновая кислота (3), аргинин гидрохлорид (4)] [c.215]

Многие обеспокоены своим весом, и поэтому представляет значительный интерес проблема подсластителей. Не так давно в США (и в СССР — Пер.) было разрешено использовать новый подсластитель — аспартам (торговое название Ыи1га шее1). В результате в продажу поступили улучшенные прохладительные напитки и другие виды диетического питания. Стоимость всего комплекса испытаний, которые были проведены для того, чтобы разрешить широкое использование аспартама, исчисляется миллионами долларов, и потребовалось около 10 лет работы. Все это повысило цену конечного продукта. Аспартам - это химическое соединение, образованное двумя природными аминокислотами аспарагиновой кислотой и фенилаланином. В расчете на грамм он содержит примерно столько же калорий, сколько и обычный сахар (сахароза). Однако он примерно в 200 раз слаще сахарозы, и поэтому для достижения одного и того же вкусового эффекта его требуется соответственно в 200 раз меньше. Именно поэтому его называют низкокалорийным подсластителем. В отличие от сахарина у него отсутствует неприятный привкус. [c.284]

Роль фермента в облегчении протекания реакции лучше видна на восьмистадийной диаграмме, изображенной на рис. 21-18. Первые четыре стадии соответствуют ацилированию фермента, которое описывается уравнением (21-2), а последние четыре-деацилированию, согласно уравнению (21-3). Помимо важного радикала серина в активном центре серинопро-теазы также имеются радикалы гистидина и аспарагиновой кислоты, которые принимают непосредственное участие в каталитическом механизме. До взаимодействия с цепью субстрата серии связан водородной связью с гистидином, который другой стороной своего пятичленного кольца связан водородной связью с аспарагиновой кислотой (стадия 1). На стадии [c.320]

АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА Н00С-СН..СН NH2)- 0QH (аминоянтарная)—бесцветные кристаллы, т. пл. 270 С. Плохо растворяется в воде и спирте. Имеет два оптических изомера. [c.32]

Различные результаты получены при метилировании аминокислот [386]. Аспарагиновая кислота при метилировании отщепляет триметиламнн, образуя фумаровую кислоту. Другие аминокислоты в большинстве случаев образуют четвертичные соединения типа бетаинов или солей эфиров бетаинов. Алкилирование диэтипсульфатом проходит значительно менее полно, чем диметилсульфатом, Реакции осуществляются в растворе едкого кали. [c.67]

Рассмотрим другой пример гидролиз глицил-Ь-аспарагиновой кислоты в присутствии Со(1г1еп) (Н20)0Н]2+. Ситуация немного сложнее, чем в предыдущем случае, так как можно представить себе существование трех структур [c.356]

Структура 6-1 предпочтительнее, как следует из данных ЯМР и изотопного обмена протон — дейтрон, и гидролиз протекает с выходом 20%. Опять-таки о ионом кобальта связывается сначала М-конец, а затем карбонил амидной связи. у-Карбоксильпая группа аспарагиновой кислоты может участвовать в гидролизе, способствуя стабилизации комплекса. [c.357]

Биохимическое расщепление основано на наблюдении Пастера, что грибки или бактерии, растущие в растворах рацемических соединений и питающиеся ими, почти всегда потребляют и разрушают лишь одну из обеих энантиоморфных форм, оставляя другую нетронутой. Таким образом, оказывается возможным выделение последней формы в чистом виде. Например, Peni illium glau um ассимилирует в растворе аммониевой соли d,/-винной кислоты только -форму и оставляет /-форму тот же грибок разрушает /-молочную, /-миндальную и /-аспарагиновую кислоты, а также /-лейцин. По-видимому, для того чтобы определенный микроорганизм мог ассимилировать какое-либо соединение, последнее должно обладать определенной пространственной конфигурацией представляется далее, что один и тот же грибок при одинаковых внешних условиях разрушает оптически активные формы с одинаковой конфигурацией. Однако грибок постепенно можно заставить ассимилировать и второй антипод. [c.135]

Пирндоксаль и ионы металлов принимают участие и в реакциях пере-аминирования. Эти реакции позволяют превращать кетокислоты в аминокислоты, например, путем переноса азота глутаминовой кислоты на щавелевоуксусную кислоту или азота аспарагиновой кислоты на о.-кетоглутаровую кислоту [c.355]

Иные представления о фотосинтезе развивает Варбург 2. По его мнению, фотосинтез состоит из световой и темновой реакций в первой из них каждая молекула хлорофилла образует одну молекулу кислорода, при темновой же реакции две трети образовавшегося на свету кислорода вступают в обратную реакцию, причем вновь регенерируются исходные вещества. Таким образом, фотосинтез связан с дыханием. По Варбургу, углекислота фиксируется, по крайней мере частично, в виде а-карбоксила глутаминовой (а также аспарагиновой) кислоты, которые тем самым участвуют в связывании и восстановлении СОг. [c.984]

Не менее поучительно сопоставление сорбционных функций а-химотрипсина и другой сериновой протеазы — трипсина. Размеры и форма субстратсвязывающего (сорбционного) участка в активных центрах обоих ферментов примерно одинаковы [3]. Единственное различие в первичной структуре полипептидных фрагментов, образующих гидрофобный карман , состоит в том, что в а-химотрипсине остаток 189 — это серин (см. рис. 9), а в трипсине в соответствующем положении находится отрицательно заряженная аспарагиновая кислота. Это приводит к тому, что в отличие от а-химотрипсина трипсин обнаруживает специфичность к гидролизу пептидных связей, образованных положительно заряженной аминокислотой (Lys, Arg). Сорбция положительно заряженного субстрата на ферменте (вблизи каталитически активного нуклеофила активного центра) происходит в данном случае за счет электростатических взаимодействий (рис. И, б). [c.35]

Таким образом, бимолекулярные стадии ферментативных реакций, для которых величины констант скоростей лежат в диапазоне 10 — 10 М -с , должны быть отнесены к реакциям, контролируемым диффузией реагентов в растворе. Как видно из табл. 34, в большинстве случаев константы скорости образования фермент-субстратных комплексов (к ) ниже этого предела. Это связано, как правило, со стерическими затруднениями, которые накладывает структура активного центра на скорость процесса комплексообразования (см. 7 гл. I). На это указывает, в частности, высокая чувствительность этой константы скорости к структуре органического лиганда. Например, введение в аспарагиновую кислоту а-метильной группы почтив 10 раз уменьшает константу скорости комплексообразования этого субстрата с активным центром аспартатаминотрансферазы (см. табл. 34). [c.271]

Было найдено [7], что при 117° С значения кинетических констант рацемизации соответствующих ионных форм аминокислоты равны й] = 1,0-10 М- сек- , 2=41 М сек , з=6,5- 10 М- сек . Вычислить значения начальных скоростей рацемизации Ь-аспара-гиновой кислоты при значениях pH 3,0, 5,0 и 7,0, если из независимых опытов были найдены значения рЛ 1=1,88 и р/С2 = 3,6б и начальная концентрация Ь-аспарагиновой кислоты в кинетических экспериментах равнялась 0,1 моль/л. [c.47]

Смотреть страницы где упоминается термин Аспарагиновая кислота: [c.314] [c.135] [c.15] [c.27] [c.34] [c.35] [c.182] [c.225] [c.235] [c.381] [c.948] [c.1160] [c.29] [c.30] [c.212] [c.271] [c.447] [c.145] [c.153] [c.319] [c.319]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.290 ]

Курс органической химии (1965) -- [ c.380 , c.382 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.645 , c.646 , c.648 , c.652 , c.657 , c.730 ]

Методы эксперимента в органической химии (1968) -- [ c.417 ]

Технология спирта (1981) -- [ c.207 ]

Химия (1978) -- [ c.385 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.70 , c.254 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.382 , c.383 ]

Названия органических соединений (1980) -- [ c.198 , c.263 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.437 , c.460 , c.473 , c.482 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.15 , c.17 , c.96 , c.188 , c.210 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.485 , c.506 ]

Хроматографическое разделение энантиомеров (1991) -- [ c.87 , c.160 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.652 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.406 , c.550 , c.568 , c.711 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.698 , c.705 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.15 , c.62 , c.69 , c.108 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.16 , c.341 , c.353 , c.389 ]

Методы биохимии растительных продуктов (1978) -- [ c.17 , c.22 , c.23 , c.25 , c.27 , c.33 ]

Количественный органический анализ по функциональным группам (1983) -- [ c.51 , c.484 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.315 , c.316 , c.318 , c.325 , c.341 ]

Органическая химия Часть 2 (1994) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.624 ]

Химия коллоидных и аморфных веществ (1948) -- [ c.168 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.504 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.497 ]

Органическая химия (1998) -- [ c.408 , c.417 , c.420 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.119 , c.128 , c.233 , c.243 , c.419 , c.426 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.548 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.261 , c.265 , c.272 , c.387 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.391 , c.399 , c.414 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 1 (1967) -- [ c.280 , c.384 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.5 , c.10 ]

Фотометрический анализ издание 2 (1975) -- [ c.153 , c.169 ]

Общая химия (1964) -- [ c.433 ]

Основания глобального анализа (1983) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.75 , c.77 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.16 , c.303 , c.304 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.18 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.5 , c.10 ]

Общая органическая химия Т6 (1984) -- [ c.307 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.68 , c.108 , c.117 , c.122 , c.125 , c.191 , c.945 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.180 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.0 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.380 , c.382 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.262 , c.264 , c.322 , c.323 , c.326 , c.327 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.235 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.255 , c.431 , c.492 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами Книга1 (1967) -- [ c.280 , c.384 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.168 , c.169 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.29 , c.299 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.29 , c.318 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 , c.301 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.41 , c.440 , c.449 , c.453 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.99 , c.101 ]

Курс органической химии (1970) -- [ c.261 , c.267 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.631 , c.632 , c.634 , c.638 , c.679 , c.684 , c.714 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.370 , c.378 ]

Справочник полимеров Издание 3 (1966) -- [ c.517 , c.562 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.236 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.196 ]

Лекционные опыты и демонстрационные материалы по органической химии (1956) -- [ c.265 , c.267 ]

Объёмный анализ Том 2 (1952) -- [ c.196 , c.199 , c.203 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.88 , c.375 , c.586 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.155 , c.370 , c.374 , c.375 ]

Некоторые вопросы химии серусодержащих органических соединений (1963) -- [ c.51 ]

Методы количественного анализа (1989) -- [ c.46 ]

Общая химия (1974) -- [ c.675 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.201 ]

Электрохимия органических соединений (1968) -- [ c.335 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.134 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.331 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.400 , c.406 ]

Ионообменный синтез (1973) -- [ c.149 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.132 , c.133 , c.135 , c.136 , c.156 , c.173 , c.270 , c.273 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.318 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.423 ]

Стереохимия Издание 2 (1988) -- [ c.46 , c.82 , c.140 , c.150 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.245 , c.246 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.0 , c.261 , c.271 ]

Синтетические моющие и очищающие средства (1960) -- [ c.88 ]

Титриметрические методы анализа органических соединений (1968) -- [ c.0 ]

Новые воззрения в органической химии (1960) -- [ c.244 ]

Анализ органических соединений Издание 2 (1953) -- [ c.260 , c.268 , c.270 ]

Техника лабораторной работы в органической химии Издание 3 (1973) -- [ c.0 ]

Химия изотопов (1952) -- [ c.319 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.479 , c.481 , c.486 , c.493 ]

Методы органической химии Том 2 Издание 2 (1967) -- [ c.715 , c.911 , c.912 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.715 , c.911 , c.912 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.135 , c.351 , c.353 , c.380 , c.381 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 , c.301 ]

Равновесная поликонденсация (1968) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 ]

Полярографический анализ (1959) -- [ c.454 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.456 , c.475 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.656 , c.703 , c.712 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.724 , c.763 , c.775 , c.787 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.58 , c.60 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.287 , c.292 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.210 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.81 , c.134 , c.151 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.44 , c.46 , c.49 , c.72 , c.74 , c.80 , c.88 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.321 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.125 , c.275 , c.303 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.261 , c.265 , c.272 , c.387 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.470 , c.472 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.27 , c.28 , c.34 , c.35 , c.36 , c.54 , c.57 , c.58 , c.59 , c.61 , c.68 , c.104 , c.234 , c.241 , c.295 , c.303 , c.435 , c.437 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.447 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.39 , c.40 , c.61 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.17 , c.22 , c.23 , c.188 , c.237 , c.348 , c.354 , c.355 , c.367 , c.378 , c.415 , c.415 , c.418 , c.418 , c.421 , c.421 , c.443 , c.443 , c.447 , c.447 , c.449 , c.452 , c.465 , c.473 , c.499 , c.560 ]

Гены (1987) -- [ c.56 ]

Термическая стабильность гетероцепных полимеров (1977) -- [ c.50 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.41 , c.42 , c.131 , c.133 , c.219 ]

Определение строения органических соединений (2006) -- [ c.156 , c.240 ]

Жизнь как она есть, ее зарождение и сущность (2002) -- [ c.143 ]

Инженерная энзимология (1987) -- [ c.28 , c.60 ]

Иммунология Методы исследований (1983) -- [ c.293 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.106 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.40 , c.125 , c.132 , c.134 , c.144 , c.268 , c.274 , c.275 , c.276 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.176 , c.177 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.18 , c.341 , c.372 ]

Органический анализ (1981) -- [ c.17 , c.138 , c.169 , c.172 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология