Альдолаза

Приведем еще один пример — это предпочтительный обмен с протоном молекулы воды протона Нз, а не Н в реакции образования дифосфата фруктозы, катализируемой альдолазой, если в ней участвуют оба субстрата. [c.204]

Кетозо-1-фосфат-альдегид-лиаза см. Альдолаза [c.264]

При метаболизме фруктозы в организме большая ее часть фосфорилируется в печени при воздействии особого фермента — фруктокиназы в положении С-1 и образует фруктозо-1-фосфат. Считают, что при участии специфической альдолазы фруктозо-1-фосфат превращается в диокси-ацетонфосфат и глицеральдегид. Глицеральдегид восстанавливается до глицерина, затем через глицерол-З-фосфат окисляется до диоксиацетонфосфата. [c.126]

Альдолаза катализирует реакцию расщепления фруктозо-1,6-дифосфата на 3-фосфоглицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон. Альдолаза мышечной ткани — тетрамер (молекулярная масса 162 000), [c.245]

Определение активности альдолазы [c.246]

АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз. Содержатся в микроорганизмах, грибах, высших растениях, разл. тканях млекопитающих. Катализируют конденсацию альдегидов с образованием новой углерод-углеродной спязи, Напб. и.ту-чена В-фруктозо-1,6-дифосфат-В глицеральдеги.ч-З-фосфат-лиаза, для к-рой мол. м. 147 000—180 ООО, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,5 состоит из двух субъединиц. Катализирует р-цию фруктозодифосфат 3-фосфоглице-риновый альдегид -)- фосфодиоксиацетон. Р-цпи, катализируемые А.,— важный этап анаэробного превращ, углеводов при гликолизе и брожении. [c.27]

Выделение альдолазы из скелетных мышц кролика [c.248]

Глюкоза подвергается действию АТФ и превращается в глюко-зо-6-фосфат. Это соединение под влиянием фермента (оксоизоме-разы) перестраивается так, что образуется фруктозо-6-фосфат. Повторное действие АТФ переводит его в фруктозо-1,б-дифосфат. Для этого требуется участие фермента — фосфофруктокиназы. Фермент альдолаза разрывает шестичленную цепь атомов углерода, так что образуются трехуглеродные соединения — фосфогли-цериновый альдегид и фосфодиоксиацетон (он под действием фермента триозофосфатизомеразы переходит в фосфоглицериновый альдегид). Далее на фосфорилированный глицеральдегид воздействует важный фермент — дегидрогеназа. Активная группа этого фермента, переносящая водород, построена по тому же общему типу, по какому построены и фрагменты нуклеиновых кислот она содержит органические основания, остатки углевода рибозы и фосфатную группу и обозначается НАД. [c.367]

А. Ф. Воробьев, Н. Ф. Моисеева. ЛИАЗЫ, класс ферментов, катализирующих негидролитич. отщепление атомов или группы атомоа от субстрата с образованием двойных связей и обратные р-ции ирисоединения по двойным связям. Каталм И1руют расщепление связи С — С, С — О, С — N, С — S, С — галоген. Участвуют в процессах гликолиза, брожения, в циклах трикарбоновых к-т, мочевины и др. процессах. См., напр., Альдолазы. [c.299]

При анаэробном брожении в итоге ферментативного расщепления гексоз до осколков, содержащих три углеродных атома, возникают многообразные конечные продукты. Распад глюкозы (после ее фосфорилирования) с образованием фосфодиоксиацетона и фосфоглицеринового альдегида осуществляет фермент альдолаза (зимогексаза, альдегид-лиаза), которая активируется ионами двухвалентных металлов [69]. В состав альдолазы входит цинк и в очень малых количествах железо и марганец [72]. Добавление к реакционной системе хелатирующего агента, связывающего катионы (например, этилендиаминтетрауксусной кислоты), ингибирует альдолазу. Активность ингибированного таким образом фермента восстанавливается при добавлении в систему ионов Zn +, Ре , Со +, Мп-+. Можно предположить, что эти ионы участвуют в про- [c.94]

Первая стадия брожения состоит в том, что из гексозодифосфата под влиянием фермента гексокиназы , ( альдолазы ), который может быть выделен в кристаллическом виде, образуются две молекулы три-сзофосфата, а именно фосфат диоксиацетона и фосфат глицеринового альдегида. [c.120]

Цинк участвует также в процессах окисления глутаминовой кислоты (в составе глутаматдегидрогеназы) в реакциях окисления этанола (в алкогольде-гидрогеназе, в расщеплении фруктозодифосфата, в альдолазе) и др. [c.362]

Активность альдолазы может быть измерена двумя методами химическим, основанным на определении концентрации продуктов реакции — фосфотриоз (по нарастанию щелочнолабильного фосфорл), и энзиматическим, в сопряженной системе, содержащей помимо альдолазы и фруктозо-1,6-дифосфата также НАД+ и глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназу или НАДН и глицерол-З-фосфатдегидрогеназу. Скорость альдолазной реакции определяют по нарастанию или убыли НАДН. [c.246]

Под действие.м фермента альдолазы (активируемой ионами Со + и Са +) фруктозе-1,6-дифосфат распадается на две фосфотриозы — 3-фосфоглице-риновый альдегид и фосфодиоксиацетон. Эта реакция обратима. [c.205]

Альдолаза из мышц кролика [c.16]

Альдолаза, триозофосфатизомераза и а-глицерол-З-фосфатде-гидрогеназа (по схеме I) пируваткиназа и лактатдегидрогеназа (по схеме II). [c.240]

Лиазы являются катализаторами отщепления от субстратов негидролитическим путем определенных групп с образованием двойной связи или с присоединением группы к двойной связи. Одни из них катализируют отщепление воды, другие — углекислоты или аммиака. Фермент альдолаза катализирует расщепление фруктозо-дифосфата на две молекулы фосфотриоз. Многие из них принимают участие в реакциях цикла Кребса. [c.120]

Калий. Калий необходим не только как питательный элемент, но п как стимулятор размножения дрожжей. Стимулирующее дей-стБие объясняется его существенной ролью в окислительном фос-форилировании и в процессах гликолиза. Движение неорганического фосфора внутрь клетки специфично стимулируется калием. Калий активирует дрожжевую альдолазу, необходим для действия фермента иируваткарбоксилазы и влияет, так же как азот и сера, на липидный обмен дрожжевых клеток. [c.199]

У людей, которые лишены фруктокиназы, основная масса получаемой с пищей фруктозы выводится с мочой. Непереносимость фруктозы — серьезное заболевание, характеризующееся генетическим дефектом альдолазы, специфичной к фруктозо-1-фосфату. Даже при наличии необходимых [c.126]

Считается, что реакции, катализируемые альдолазой (ALD) и триозофосфат-изомеразой, протекают с высокой скоростью и быстро достигается состояние равновесия. Таким образом, концентрации фруктозо-1,6-дифосфата (FDP), глицеральдегидфосфата (GAP) и дигидроксиаце-тонфосфата (DHAP) изменяются синфазно, что может быть записано как [c.42]

Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата на две фосфотриозы катализирует альдолаза (КФ 4.1.2.13). При этом образуется глицеральдегид-3-фосфат и диоксиацетонфосфат. Альдолаза мышц не требует для проявления ферментативной активности ионов металлов или каких-либо кофакторов. При исследовании превращения фруктозо-1,6-дифосфата в качестве источника альдолазы используют диализованные экстракты мышц. В процессе диализа из экстракта удаляются компоненты адени-ловой системы НАД и неорганический фосфат, в отсутствие которых становится невозможным дальнейшее превращение глицеральдегид-З-фосфата под влиянием глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы. Альдолаза относительно термостабильна. Ферментативное расщепление фруктозо-1,6-дифосфата обратимо, положение равновесия с повышением температуры смещается в сторону образования фосфотриоз, константа равновесия при этом возрастает. [c.63]

Определение активности альдолазы этим способом основано на лрименении сопряженной системы, в которой в качестве вспомогательного фермента используется глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа (ГАФД) [c.247]

В спектрофотометрическую кювету помещают 2 мл 0,1 М триэта- ноламинового буфера, pH 8,0, глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназу (30 единиц активности), а также растворы фруктозо-1,6-дифосфата (0,2 мМ), НАД+ (3 мМ) и арсената натрия (5 мМ) с таким расчетом, чтобы после доведения объема пробы до 3 мл их конечные концентрации соответствовали величинам, указанным в скобках. После переме-щивания начинают реакцию добавлением 30—50 мкл раствора альдолазы. Отмечают нарастание поглощения при 340 нм. [c.248]

Определение белка проводят спектрофотометрически, учитывая, что Г м для альдолазы соответствует 9,1 при 280 нм. [c.248]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.128 , c.288 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.463 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.119 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.329 , c.330 , c.579 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.119 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.146 , c.369 ]

Биохимия (2004) -- [ c.244 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.253 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.248 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.162 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.216 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.123 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.447 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.350 , c.368 , c.394 , c.411 , c.413 , c.417 , c.424 , c.426 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.24 , c.41 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.253 , c.416 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.267 , c.439 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.142 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.116 , c.117 , c.202 , c.206 , c.280 , c.281 , c.287 , c.328 , c.329 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.207 ]

Технология спирта Издание 3 (1960) -- [ c.248 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.222 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.186 , c.305 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.94 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.389 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.43 , c.102 , c.106 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.437 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.120 , c.123 , c.983 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.142 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.235 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.434 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.710 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.785 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.78 , c.205 , c.307 , c.308 , c.440 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.259 ]

Углеводы успехи в изучении строения и метаболизма (1968) -- [ c.89 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.192 , c.193 , c.233 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.4 , c.13 , c.39 , c.90 , c.326 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.64 , c.182 , c.183 , c.203 , c.207 , c.208 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.354 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.64 , c.182 , c.183 , c.203 , c.207 , c.208 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.82 , c.83 , c.85 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.86 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.287 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.207 , c.209 ]

Биофизическая химия Т.2 (1984) -- [ c.45 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.113 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.113 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.441 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.92 , c.94 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.133 , c.343 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.0 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.71 , c.72 , c.262 , c.308 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.30 , c.38 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология