Коллагеновые волокна

Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой в результате деструкции длинных белковых цепей коллаген превращается в растворимую желатину. [c.127]

Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой коллаген превращается в растворимую желатину — в результате гидролиза части пептидных связей и. следовательно, деструкции длинных белковых цепей. [c.255]

Структура коллагена. Коллаген — один из самых распространенных белков человеческого организма, на его долю приходится до 30 % от общего количества белка. Коллаген представляет собой волокнистый, нерастворимый в воде белок. Вместе с другими компонентами он образует коллагеновые волокна, составляющие основную массу соединительной ткани организма. [c.366]

Коллагеновые волокна собственно кожи были раздвинуты, расстояние между ними увеличено. В сосочковом слое дермы наблюдались лимфоидные инфильтраты (рис. 18). Стенки сосудов были утолщены, в просветах некоторых из них обнаруживались тромбы (рис. 19). [c.134]

Для придания щерсти и коллагеновым волокнам невоспламеняемости текстильные материалы на их основе обрабатываются смесью тетрабромфталевого ангидрида и уксусной кислоты. Привести возможные схемы химических реакций, происходящих при таких обработках. [c.395]

В хронических опытах волокнистые структуры кожи претерпевают еще большие изменения, чем в острых. Коллагеновые волокна в большинстве наблюдений становятся тонкими, близко прилегают друг к другу. У некоторых животных они утолщенные, грубые, расстояние между ними увеличено. И лишь в единичных случаях коллагеновые волокна представляются неизмененными. [c.136]

Отметим неравноправность правой и левой ветвей диаграммы. При сохранении неизменной длины за счет внешней нагрузки коллагеновое волокно сохраняет, в основных чертах, вид рентгенограммы. При растяжении сократившегося волокна до начальной длины, снова, в общих чертах восстанавливается исходная рентгенограмма (аналог ориентационной кристаллизации для спиральных цепей, стабилизированных водородными связями ) Правая же ветвь содержит в себе необратимости того же характера, что связанные с магическим четырехугольником на фазовой диаграмме для КВЦ и КСЦ. [c.328]

Коллагеновые волокна (фибриллы) образуются при агрегации цепей проколлагена. Эти фибриллы играют роль центров кристаллизации при остеогенезе, росте костей. [c.127]

С коллагеновыми волокнами также связаны нейтральные гликопротеины соединения такого рода обнаружены и в межфибриллярном пространстве . [c.602]

Ход кривых на рис. 53 плохо соответствует характеру изменения напряжения с температурой, наблюдаемого при деформации полностью аморфного коллагенового волокна [8]. [c.191]

В голье, подвергнуто.м золению, коллагеновые волокна находятся в набухшем состоянии и содержат соли Са, Са(ОН)2 и др., а также продукты распада белков, не удаленные при чистке. Поскольку эти в-ва могут увеличить жесткость готовой К., голье обеззоливают действием (NH4)2S04 или орг. к-т К. для верха обуви подвергают обработке ферментами (мягчению). Для мягчения обычно применяют мягчители, изготовленные из поджелудочной железы крупного рогатого скота (оропон, техн. панкреатин) или [c.422]

Используя метод понижения температуры плавления в присутствии низкомолекулярного растворителя, Флори и Гаррет [7] нашли, что для системы коллаген — этиленгликоль ДЯм= = 2,25 тал на моль звеньев в кристаллическом состоянии. Меньшее значение ДЯм, полученное в водной среде для этого количества и по такой же методике, можно приписать значительному содержанию аморфной фазы в нативном коллагеновом волокне. [c.192]

Важнейшим веществом кожи является белок коллаген. Молекулы его состоят из аминокислот, соединенных в длинные гибкие цепи. Протеазы, пригодные для мягчения дермы (невыделанная шкура животного), могут вызывать неглубокое расщепление белков. Они удаляют в первую очередь вязкое вещество и частично разрушают некоторые связи в коллагеновых волокнах. Такая обработка придает дерме мягкость полученные изменения закрепляются дублением. Действие протеаз при мягчении очень эффективно. Еще не так давно мягчение производилось при помощи шакши — птичьего или собачьего помета, в котором имеются бактерии и протеолитические ферменты пищеварительного тракта животного. В настоящее время часто для мягчения используют панкреатин, но сейчас установлено, что наиболее эффективны для этой цели протеазы бактерий, а затем — грибов. [c.247]

Рис. 60. Обратимое сокращение сшитого (задубленного) коллагенового волокна [34]

Ретикулярные волокна в химическом и физическом отношении во многом напоминают коллагеновые волокна. Ретикулин - белок, который отличается от коллагена лишь порядком и количеством аминокислот в макромолекулах [c.188]

Исследования методом ЯМР. Подвижность молекул воды в неподвижной матрице лучше всего изучать с помощью методов ядерного магнитного резонанса. В приводимой ниже дискуссии в основном обсуждается матрица из коллагена, хотя состояние воды в коллагене не следует рассматривать как уникальное. Коллагеновые волокна представляют собой крайне удобную матрицу для изучения структуры воды. Сходные результаты были получены для других гидратированных матриц, таких, как регенерированная целлюлоза [7] и слоистые силикаты [8]. Кроме того, на коллагене (так же как и на других полимерах) сорбированная вода находится, как полагают, в двух различных состояниях связанном и несвязанном. [c.139]

Проведенное выше рассмотрение позволяет сравнить результаты с моделью, предложенной для коллагенового волокна и сухожилий хвоста крысы. В сущности, если существует зависимость между изменением свойств при гидратации и структурными или текстурными химическими различиями в образцах, та можно попытаться объяснить взаимодействие коллагена с водой на молекулярной основе. [c.248]

Актуальным является изучение механизма оссификации. Процесс минерализации возможен лишь при наличии строго ориентированных коллагеновых волокон. Как было отмечено, непосредственное образование кол-лагенового волокна происходит во внеклеточном пространстве в результате специфического соединения между собой тропоколлагеновых молекул. С помощью рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии показано, что коллагеновое волокно имеет поперечную исчерченность с интервалом 68 нм. Следовательно, период повторяемости структуры (исчерченности) коллагенового волокна в несколько раз меньше, чем длина составляющих волокно молекул тропоколлагена. Это доказывает, что ряды молекул тропоколлагена располжены не точно друг над другом. Иными словами, один ряд тропоколлагенов смещен по отношению к соседнему ряду примерно на /4 длины молекулы. В результате основу структурной организации коллагенового волокна составляют сдвинутые на четверть ступенчато расположенные параллельные ряды тропоколлагеновых молекул. Структурная особенность коллагенового волокна состоит также и в том, что расположенные в ряду молекулы тропоколлагена не связаны по типу конец в конец. Между концом одной молекулы и началом следующей имеется промежуток. Этот промежуток играет особую роль при формировании кости. Вполне вероятно, что промежутки вдоль ряда молекул тропоколлагена являются первоначальными центрами отложения минеральных составных частей костной ткани. [c.675]

При действии на кератиновые или коллагеновые волокна окислителей или восстановителей эти волокна пробретают способность к обратимой усадке в 3 и более раз. Объяснить причину этого феномена. Почему такой способностью не обладает натуральный щелк [c.395]

Данные о морфологических изменениях в коже, возникающих при воздействии ФОС неинсектицидного типа, приведены в работе Т. Fredriksson (1958). Изучая морфологические изменения при аппликации на кожу зарина и его аналогов, автор обнаружил отечность. Отек был более выражен в центре участка аппликации и постепенно уменьшался к периферии. Микроскопические исследования показали, что сосуды в коже непосредственно на участке нанесения веществ были расширены н закупорены эритроцитами. Иногда наблюдался диапедез. Отечность была выражена в дерме и подкожных тканях, где рас-стояние между коллагеновыми волокнами оказалось увеличенным. Отечные изменения в некоторых случаях доходили до подлежащих мышц. На участках кожи, симметричных месту аппликации, отечность не была столь выраженной, наблюдалась анемичность тканей. Эти данные указывают на то, что зарин, нанесенный на кожу, действует прелюде всего на кровеносные сосуды ее, вызывая расширение их и увеличение проницаемости. В этой единственной обстоятельной работе, посвященной изменениям кожи при воздействии зарина и его аналогов, нет данных об изменениях в эластических и аргирофильных волокнах кожи, столь важных в функциональном отношении. [c.131]

Коллаген - самый распространенный белок высших животных, на его долю приходится 1/3 всей массы белков. Это белок с уникальной фибриллярной третичной структурой, его волокна выдерживают нагрузку в 5000-10000 раз больше их массы. Интересно, что в составе коллагена 15% АК приходится на глицин, 11% - на аланин, а 21% АК - на пролин и окси-пролин. Коллагеновые волокна стабилизированы многими дисульфидными связями, поэтому они весьма прочны и слабо растяжимы. Удлинение волокон требует разрьша этих связей, а для их восстановления они должны быть снова окислены до 8-8-мостиков. [c.26]

Для восполнения жировых веществ в коже применяют различные жирующие препараты, которые повьииают прочность, мягкость и пластичность кожной ткани. Жиры адсорбируются структурными элементами кожи в виде прерывистого слоя, структурные элементы смазьшаются жиром, что усиливает их скольжение друг относительно друга и способствует ориентации волокон, повьпиая таким образом прочность и пластичность кожи. Кроме того, кожа приобретает свойство плохо смачиваться водой. Оптимальное содержание жиров в коже должно находиться в пределах 10-20%, Так как коллагеновые волокна в процессе длительного хранения в значительной степени обезвоживаются, то часто наряду с жированием необходимо вводить в кожу вещества, регулирующие содержание воды. [c.263]

I-тучная клетка II - ретикулиновые волокна III - эласттеское волокно IV-коллагеновые волокна V - фибробласт. [c.661]

Характерным компонентом структуры соединительной ткани являются коллагеновые волокна. Они построены в основном из своеобразного белкаи — коллагена. Коллаген составляет 25—33% от общего количества белка организма взрослого человека, или 6% от массы тела. [c.662]

Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл—вытянутых в длину белковых молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген —основная структурная единица коллагена (рис. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия коллагеновые волокна и коллаген . Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гена—это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что /з всех его аминокислотных остатков составляет глицин, 7з —пролин и 4-гидроксипролин, около 1%—гидроксилизин некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве [c.662]

Кроме коллагеновых волокон, составляющих основную массу кожи, следует упомянуть еще об эластиновых и ретикулиновых волокнах. Они отличаются от коллагеновых размерами и формой, но так же, как и коллагеновые волокна, имеют белковую природу, хотя и с несколько иным аминокислотным составом. Между волокнами кожи находится вещество, носящее название межволокон-ного. Это сложный комплекс белков и белковоподобных веществ альбуминов, глобулинов, муцинов, мукоидов, мукополисахари-дов. В подготовительных операциях кожевенного производства межволоконное вещество удаляется из дермы, но часть его остается. [c.261]

Особенности биологического действия гиалуронидазы обусловлены специфической каталитической активностью этого фермента. Расщепление гиалуроновой кислоты обеспечивает микробу продвижение в тканях. Морфологические и гистохимические исследования, проведенные на морских свинках, показали, что при введении высоко очищенного фермента гиалуронидазы возникает серозно-эк-судативное воспаление, сопровождающееся отеком, нарушением проницаемости стенок сосудов, исчезновением кислых мукополисахаридов из плотно оформленной соединительной ткани. Под действием гиалуронидазы расслаиваются плотные коллагеновые пучки ахиллова сухожилия на коллагеновые волокна без некроза. При введении гиалуронидазы в кровяное русло, а также внутрибрюшинно, внутримышечно или подкожно токсического действия фермента не наблюдалось. [c.355]

В этом случае при поддержании постоянной длины наблю- дается лишь относительно ела- 40 бое увеличение напряжения с ростом температуры. В связи с этим уместно отметить, что в коллагеновом волокне, поме- щепном в 2Л1 раствор смеси иодистой ртути и иодистого калия (среда, способствующая плавлению фибриллярных белков) при поддержании постоянной длины развивается напряжение порядка 100. г./сжЧ22]. лоГнТчХ й Ze [c.191]

При вдыхании аэрозоля, образующегося при сварке А. (120—140 мг/м , 3 ч в день, 12 мес.), у крыс утолщаются альвеолярные перегородки, появляются клеточно-пылевые очажки и разрастаются коллагеновые волокна. Дым, образующийся при сгорании электродов (28-10 частиц А. в 1 м , 1 мин ежедневно, 12 мес.), вызывает катаральный альвеолит и липоидную пневмонию ( hristie et al.). При вдыхании дыма оксида А. крысами и кроликами (0,2 мг/л, 5 ч ежедневно, 7 мес.) большая часть животных погибла от воспаления легких и бронхов и отека легких. В легких обнаружена картина, сходная с описанной при вдыхании пыли А., но фиброз был слабее. Содержание А. в легких колебалось от 0,04 до 1 % на сухое вещество (Миллер). Гидроксид А. (10 мг/м в пересчете на А.) [c.213]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

В этом процессе много непонятного. Не известно, в частности, что определяет судьбу матрикса на данной костной поверхности-будет он достраиваться остеобластами или разрушаться остеокластами Кости обладают поразительной способностью перестраивать свою структуру таким образом, чтобы приспособиться к испьггываемым нагрузкам. Из этого следует, что локальные механические напряжения каким-то образом управляют образованием и разрушением матрикса. Согласно одной теории, эти напряжения влияют на клетки, создавая локальные электрические поля, к которым клегки чувствительны. В создании такого эффекта в матриксе могли бы участвовать коллагеновые волокна, поскольку они являются пьезоэлектриками, т.е. приобретают электрический заряд при механических воздействиях. Каков бы ни был этот механизм, весьма вероятно, что каким-то образом в нем участвуют и остеоциты там, где они погибли (например, в результате прекращения кровоснабженияХ костный матрикс быстро разрушается. [c.177]

Коллагеновые волокна содержат главным образом белок коллаген и мукополисахариды. Коллаген образуется следующим образом клетки фибробласта обра-зуют тропоколлаген, молекулярная масса которого М ОО и даий 1 300 мм. Из посдеднего путем,, [c.187]

Коллагеновое волокно не может растягиваться, но оно может изменять свою ферму путем изгибания. По мере старения кожи в коллагеновых ватокнах увеличивается содержание водородных связей и они утрачивают габкость. [c.187]

Коллагеновые волокна дают рентгенограмму, отличающуюся от рентгенограмм а- и Р-кератинов. На основе данных рентгеноструктурного анализа был сделан вывод, что тропоколлаге-новые субъединицы состоят из трех полипептидных цепей, плотно скрученных в виде трехжильного каната. [c.178]

Применение рассасывающихся волокон и пленок. Рассмотренным в начале главы требованиям к хирургическим рассасывающимся материалам в достаточной мере могут удовлетворять только коллаген (кетгут или искусственные коллагеновые волокна и пленки) или полимеры а-оксикислот. Только волокна на основе этих полимеров могут быть использованы в качестве шовных материалов, важнейшим показателем которых является сохранение высокой прочности после амплантации в организме, особенно в течение первых 7—11 дней после операции [200—201]. Как видно из рис. 34, эти требования наилучшим образом выдерживаются для волокон на основе полимеров а-оксикислот [185, 200, 202], сохраняющих достаточную прочность по сравнению с кетгутом. [c.94]

Наряду с применением в качестве шовного материала волокна на основе полигликолевой кислоты, очевидно, могут быть использованы и для других целей аналогично коллагеновым волокнам (тампопажпые материалы, хирургическая вата и т. д.). [c.97]

В данной работе в качестве объекта исследования использовали коллагеновые волокна из сухожилий хвоста крысы. При изучении различных образцов фибриллярных белков, например а-кератина человеческих волос, который проявляет при гидратации сходные свойства, эта модель была видоизменена и усо -верщенствована. [c.240]

Иногда в научной литературе ненравильпо отождествляют коллагеновые волокна и К., что приводит к ошибочному описанию и пониманию свойств этого белка. [c.321]

Можно было бы привести много других примеров пространственных структур, состоящих из упругодефор-мируемых элементов, которые дают большую обратимую деформацию. Академик А. Ф. Иоффе заметил на одной из дискуссий, что самым удивительным материалом является кожа, обладающая в условиях очень низкой температуры (температуры жидкого воздуха) высокой обратимой деформацией, хотя составляющие ее коллагеновые волокна становятся хрупкими уже при температурах, лежащих немного ниже 0°С. [c.14]

Итак, в вытянутой белковой цепи гидратационные оболочки локализуются вокруг ионогенных центров и, следовательно, гидратированные участки чередуются с участками сухими. Такое положение наблюдается у волокнистых или фибриллярных белков, построенных из вытянутых белковых цепей, ассоциированных в волокне по длиннику. К такого рода белкам относятся фиброин шелка (шелковая нить), коллагеновые волокна, миозиновые фибриллы мышц, желатина и ряд других волокнистых образований. Было показано, однако, что наряду с фибриллярными белками в организме распространены и белки другого рода, получившие название глобулярных. К ним, в частности, относятся белки сыворотки крови и молока, белки куриного яйца, ряд клеточных и тканевых белков, различные ферменты. В отличие от фибриллярных белков, всегда ассоциированных в упорядоченный пучок (волокно), белки этого типа дают молекулярные растворы, обладающие коллоидными свойствами (молеку-ляр-коллоиды). При известных условиях белки подобного типа можно получить в кристаллическом виде. Молекула самого простого белка (например, молочный альбумин, миоглобин) состоит из 150 аминокислотных остатков и, следовательно, представляет собой длинную полипептидную цепь. [c.290]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология