Белки вторичная и третичная структура

Рис. 49. Изображение вторичной (а) и третичной (6) структур молекулы белка (на схеме третичной структуры наглядно видно скручивание вторичной структуры в пространстве в а-спираль).

Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические —диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование па молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, нингидринная, реакция Миллона. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, факторы, опре- [c.248]

Структура белка. Современные экспериментальные методы позволили установить структуру природных белков. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. [c.448]

В 1903 г. Э. Фишером высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о том, что белки — это полимерные образования, высказывалась уже в 70—80-е годы XIX в. Р. Хертом и А. Я. Данилевским. Современные исследования позволяют различигь в сфуктуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. [c.258]

Процесс завивки волос, хотя и не имеет никакого биологического значения, служит примером различных способов вмешательства во вторичную и третичную структуры. Водная завивка использует свойство воды пропитывать белковую ткань, которая размягчается за счет разрушения водородных связей между амидными группами в белке и образования новых водородных связей с молекулами воды. При высушивании вновь образуются водородные связи внутри белка, который за счет этого сохраняет задаваемую форму. При перманентной химической завивке сходный результат достигается другим путем. Сначала дисульфидные мостики белка восстанавливают до тиольных групп с помощью специальной жидкости, после чего проводят окисление с образованием в новом направлении дисульфидных связей, закрепляющих нужную форму волос. [c.303]

Для более глубокого понимания законов образования третичной структуры следует подчеркнуть, что полипептидная цепь не свертывается произвольно с образованием хаотичного (статистического) клубка. Анфинсен с сотр. [14] показал, что пространственная структура белков задана их первичной структурой. Иными словами, последовательность аминокислотных остатков в полимерной цепи кодирует строго определенный тип вторичной, третичной и высших структур белка. [c.12]

Между отдельными группами вторичной структуры белков могут также образовываться внутримолекулярные водородные связи, в результате чего отдельные участки спирали сближаются, молекулы изгибаются и свертываются в клубок иди складываются - формируется третичная структура белка. В ее образовании большую роль играют также межмолекулярные взаимодействия полярных групп аминокислот, которые локализуются на внешней поверхности молекул и образуют водородные связи с водой. [c.271]

Под действием высоких температур, а также солей тяжелых металлов вторичная и третичная структуры белков разрушаются. При этом происходит денатурация белка, т. е. потеря способности растворяться в воде. Теряется и биологическая активность. При более высокой температуре белки обугливаются, что сопровождается появлением запаха жженого рога. [c.361]

Развитие новых экспериментальных методов Исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка. В настоящее время различают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.352]

Белки — это высокомолекулярные полипептиды (молекулярный вес от 40 тыс. до 6 млн.), построенные из а-аминокислот Ь-ряда. Всего в белках содержится 20 аминокислот, и их комбинации в различной последовательности дают чудовищное количество белков — около 2 миллиардов Эта последовательность аминокислот в молекуле белка называется его первичной структурой. Однако она не определяет полностью его строения. Как правило, полипептидные цепи белка не вытянуты, а скручены в спираль (вторичная структура). Далее, полипептидные цепи стремятся свернуться в клубок строго определенным образом, который характерен для каждого белка. Это — третичная структура. [c.173]

Необходимо отметить, что различные белки отличаются между собой как чередованием аминокислот в полипептидной цепочке, так и особенностями вторичной или третичной структуры. [c.179]

Таким образом, эффекты фиксации третичной структуры макромолекул белка обусловливаются теми же факторами, которые определяют вторичную структуру полипептидной цепи. [c.349]

Какие соединения называют белками Что понимают под первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка Как определяется первичная структура белка [c.215]

Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелат-пые соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка. [c.251]

Рис. 24. Схема процесса денатурации белка (разрушение третичной и вторичной структур белковых мо.гекул)

Вся структурная организация белков (четвертичная, третичная, вторичная) может быть разрушена внешними воздействиями до первичной структуры полипептида - процесс денатурации. Денатурация белков происходит под действием экстремальных значений pH растворов, УФ-света, рентгеновских лучей, высоких давлений, повышенной температуры, физических воздействий (например, ультразвука). [c.273]

Наличие а-спиралей позволяет проследить на глобулярных белках переходы спираль — клубок в водной среде. На рис. 1.25, а такой переход изображен для яичного альбумина при двух различных pH [52]. Мы видим, что температура перехода сильно зависит от pH. Рис. 1.25,6 показывает, в согласии с (1.153), смещение точки перехода в присутствии денатуранта (мочевины). Специальный интерес представляет эффект, изображенный на рис. 1.25, в. В чистом диметилформамиде (ДМФ) яичный альбумин превращается в моно-а-спираль. ДМФ, взаимодействуя с гидрофобными группами белка, ослабляет третичную структуру и способствует раскрытию складок. Поэтому, казалось бы, ДМФ должен способствовать укреплению вторичной структуры за счет третичной структуры. Однако это не так в присутствии ДМФ переход спираль — клубок происходит так же, как в присутствии денатуранта. Очевидно, взаимосвязь вторичной и третичной структур не ограничивается взаимными помехами (это было бы непонятно и с биологической точки зрения), но носит более сложный характер, в частности, по-видимому, третичная структура, хотя и препятствует развитию максимальной степени спирализации, но зато стабилизирует стери-чески разрешенные спиральные участки, например, создавая [c.84]

Описывать структуры белков, различая первичную, вторичную и третичную структуры. [c.465]

Объясните, что подразумевается под первичной, вторичной и третичной структурами белков [c.467]

Полипептидная цепь, имеющая ту или иную вторичную структуру (т. е. форму а-спирали, -структуры или неупорядоченную конформацию), может приобретать еще одну форму упорядочения — третичную структуру. Именно она и определяет в значительной степени специфические биологические свойства каждого конкретного белка. Так называемая денатурация — утрата специ- [c.344]

Полипептидная цепь, имеющая ту или иную вторичную структуру (т. е. форму а-спирали, 3-форму или иную конформацию), может приобретать еще одну форму упорядочения — третичную структуру. Именно третичная структура и определяет в значительной степени биологические свойства каждого конкретного белка. Так называемая денатурация— утрата специфических свойств природного белка — связана прежде всего с изменениями третичной (а также вторичной) структуры. [c.334]

Ленты р-кератина, по-видимому, не сливаются во вторичные спирали, а располагаются в пучке слоями или образуют различные клубки Все эти более сложные комплексы а-спиралей или цепочек р-типа представляют третичную структуру белка. [c.177]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуры белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы (рис. 18.1, б). Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков, весьма различны действие сильных кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, радиация, нагревание, сильное встряхивание и др. [c.353]

Нуклеиновые кислоты, как и белки, обладают первичной структурой (под которой понимается и последовательность чередования нуклеотидных остатков) и трехмерной структурой (вторичной, третичной, четвертичной). [c.662]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей, К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидр<злизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и кл(тки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные лужат как энергетический материал. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время раапичают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.420]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуру белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, поддерживающих вторичную и третичную структуру молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации [c.421]

Свою биологическую функцию белки выполняют, только если сохраняются вторичная и третичная структуры. Разрушение третичной и вторичной структур называется денатурацией белка. При денатурации сохраняется только первичная структура белка, т. е. пептидная цепь. Денатурация белков мох<ет произойти под действием химических веществ (кислот, щелочей, спиртов, ацетона), при нагревании, повышепии давления, радио-акгнвном облучении. [c.449]

I — расположение пептидных групп II — ориентация водородных связей во вторичний TpyKiype белков III — третичная структура Субъединицы гемоглобина IV — схематическое изображение четвертичной структуры гемоглобина. [c.67]

Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны вторичными валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц - это четвертичная структура белка, которая определяет степень ассоциации третичных структур в биологически активном материале. Например, белком с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц (клубков) миогло-бина - дэух молекул а-гемоглобина, каждая из которых содержит гем. [c.272]

Нуклеиновые кислоты (НК), как и простые белки, имеют первичную, вторичную и третичную структуру. Чередование мононуклеотидов в полинукле-отидной цепи образует первичную структуру НК, точно так, как из аминокислот образуется белок. Ниже показан фрагмент ДНК как пример первичной структуры НК [c.430]

Дальнейшее скручивание вторичной структуры определяет внешнюю форму молекулы белка, которая называется третичной структурой. Она стабилизируется за счет взаимодействия тех функциональных групп, которые не участвуют в образовашта полипептидной цепи первичной структуры белка. [c.432]

Денатурация белка, как правило, может возникать под влиянием многих и весьма разнообразных физических и химических факторов, которые производят менее глубокие нарушения первоначальной (нативной) структуры белка и касаются, главным образом, изменений его вторичной и третичной структуры, происходящих при разрыве рыхлых связей в молекуле, иапример, водородных, ионных, сульфпгидрильиых, а также ири переходе некоторых скрытых функциональных групп (5Н, ОН, имидазольиых и др.) в открытые, обнаруживаемые. [c.208]

Весьма важную роль в системе химических реакций, протекающих в живых организмах, играют глобулярные белки, молекулы которых имеют форму клубков (глобул). Эти белки обладают более сложным строением, чем фибриллярные белки. Для их молекул характерны строгая специфичность не только первичной, но также вторичной и третичной структур в растворе и высокая чувствгггельность структуры к изменениям физикохимических свойств среды (pH, концентрация ионов и т. д.). Характерное взаимное расположение молекул объясняют наличием упомянутых выше водородных связей. [c.438]

Ферменты — очень сложные органические молекулы, представляющие собой глобулярные белки. Их каталитические центры состоят их ряда атомных групп, природа и взаимное расположение которых в пространстве строго детерминировано, что, собственно, и определяет каталитическую активность фермента, Все структурные и пространственные особенности каталитического центра заданы как последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи данного белка (первичной структурой), так и упаковкой этой цепи Б фиксированную конформацию белковой глобулы (ее вторичной и третичной структурами Поэтому для химиков нет смысла пытаться построить искусственный структурный аналог такой чудовищно сложной конструкции, добиваясь сходства со свойствами оригинала. Не говоря уже о практически непреодолимых трудностях подобной задачи, она и смысла большого не имеет (если только мы не хотим создать искусственную жизнь). Дело в том, что каждый фермент решает узко специализированную задачу, а эта специализация лишь изредка совпадает с задачами человеческой химии. Смысл всей Проблемы не в этом, а в том, чтобы обеспечить дизайн квазиферментов под реальные задачи (ну, например, расщеплять высшие парафины до низших, т.е. делать бензин из мазута), т. е. не копировать или моделировать живые ферменты, а научится делать ферменте-подобные катализаторы на заказ (не копировать природу, а учиться у нес, воспринять ее методологию, а не результаты )- Кроме того, ферменты как катализаторы для лабораторного или про- [c.477]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология