Аминоацил-тРНК

Рис. 2.1. Образование пептидной снязи в биологической системе. Весь процесс происходит на рибосоме, в двух связывающих центрах Р (пептидил) и А (анн-ноацил). Реакция катализируется пептидилтрапсферазныы центром. Именно информация, переносимая мРНК (которая в свою очередь определяется генетическим материалом ДНК), определяет, какая из аминоацил-тРНК будет присоединяться в Р- и А-центрах.

Пример, /(ля одной из реакции, катализируемой аминоацил-тРНК-синтетазой [59], детальный механизм представляется совокупностью стадий [c.120]

Активация аминокислоты с помощью ЛТР — это промежуточная стадия, катализируемая ферментом амииоацил-тРИК-синте-тазой. 3 - или 2 -гидроксил концевой адениловой кислоты молекулы тРНК атакует промежуточный ангидрид с образованием молекулы аминоацил-тРНК- [c.57]

Пуромицин- сравните его строение со строением аминоацил-тРНК [c.241]

После того как синтез аминоацил-тРНК завершен, аминокислота больше не участвует в узнавании. Специфичность определяется полинуклеотидной частью молекулы тРНК путем взаимодействия с генетической матрицей (мРНК), а также с другой поверхностью, на которой происходит белковый синтез,— клеточной органеллой, называемой рибосомой. [c.57]

Чтобы показать это, специфическую аминоацил-тРНК, несущую остаток цистеина (цистеинил-тРНК > — цистеин присоединен [c.57]

Накоплен большой оиыт псиользования гель-фильтрации для очистки рибосом, полисом и ферментов, участвующих в биосинтезе белка и образующих комплексы с нуклеиновыми кислотами, нуклеотидами, а также аминокислотами. Например, при исследовании аминоацилирования тРНК для отделения аминоацил-тРНК-син-тетаз и их комплексов с АТФ и аминокислотами от свободных ами- [c.141]

На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

Важное значение для синтеза белка имеет также другой процесс, связанный с узнаванием. Это осуществляемый аминоацил-тРНК—син-тетазой выбор нужной аминокислоты и ее перенос в активированной форме на соответствующую тРНК [уравнение (11-2)]. У бактерий для каждой из 20 аминокислот имеется одна аминоацил-тРНК—синтетаза.. [c.238]

Выбор соответствующей аминокислоты аминоацил-тРНК—синтетазой имеет чрезвычайно важное значение. Однако трудно представить себе активный центр, способный четко различать структуру двух таких похожих соединений, как изолейцин и валин. Одним из путей точного выбора аминокислоты мог бы служить кинетический механизм корректирования , аналогичный тому, который был описан для ДНК-полимеразы I (разд. Д,4). Действительно, было показано, что валин, ошибочно присоединенный к изолейциновой тРНК. подвергался под действием синтетазы быстрому гидролизу [114а], значительно уменьшая вероятность включения валина в белок в неправильном положении. [c.239]

Вкратце можно упомянуть еще некоторые другие антибиотики. Тетрациклины (рис. 12-10) ингибируют связывание аминоацил-тРНК с А-участком 305-субчастицы рибосом. Линкомицин, спарсомицин и хлорамфеникол (рис. 14-25) ингибируют образование пептидной связи и действуют на 505-субчастицу. Хлорамфеникол вызывает также накопление соединения ppGpp (разд. В,2,к). Действие полипептидных ан- [c.240]

Назовите три функции определенных аминоацил-тРНК, не связанные с их участием в синтезе белка. [c.307]

Траисаортная РНК (тРНК). Старое название — растворимая РНК. Рибонуклео-тид, который переносит соответствующую аминокислоту к рибосоме в определенный момент синтеза белка, образуя с ней эфир — так называемый комплекс аминоацил-тРНК. Роль комплекса заключается, по-видимому, в активации аминокислоты для синтеза белка. [c.494]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.169 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.234 ]

Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.0 , c.134 , c.162 , c.163 , c.165 , c.176 , c.177 , c.179 , c.182 , c.185 , c.203 , c.268 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.169 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.524 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.13 ]

Биохимия (2004) -- [ c.464 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.414 , c.421 , c.425 , c.735 , c.736 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.928 , c.932 , c.939 , c.940 , c.949 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.206 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.485 , c.487 , c.488 ]

Гены (1987) -- [ c.59 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.97 , c.102 , c.103 , c.106 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.97 , c.102 , c.103 , c.106 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.116 , c.138 , c.139 , c.140 , c.160 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.137 , c.214 , c.281 , c.282 , c.284 , c.288 , c.292 , c.293 ]

Сборник Иммуногенез и клеточная дифференцировка (1978) -- [ c.76 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.134 , c.135 , c.137 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.87 , c.88 , c.103 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология