Полипептидные цепи

Рис. 6.9. Возможности конформационных переходов в полипептидной цепи. На схеме приведен аминокислотный остаток серина (Ser). Все двухгранные углы в боковом радикале обозначены буквой х/

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Ответ. Нингидрин является сильным окислителем. При действии нингидрина на NH2- oдepжaщиe заместители при С -атомах полипептидной цепи, а также на концевые NH2-гpyппы происходит процесс дезаминирования с превращением в соответствующий альдегид. Эта реакция сопровождается количественным вьщелением СО2 [c.356]

Следующий шаг состоял в том, чтобы подкрепить этот труд реальным синтезом заданной молекулы белка. В 1954 г. американец Винсент Дю-Виньо (1901—1978) положил начало такому синтезу. Он получил окситоцин — пептид, состоящий всего лишь из восьми аминокислотных остатков. Однако с более сложными молекулами дело пошло быстрее, и вскоре были синтезированы цепи, содержащие несколько десятков аминокислот. К 1963 г. в лабораторных условиях были получены полипептидные цепи инсулина. [c.130]

Полипептидная цепь включает участки, имеющие различную конформацию. Поэтому в процессах структурообразования реализуется преимущественно лишь одна из возможных конформаций. [c.347]

Однако, зная только порядок расположения аминокислот, нельзя еще представить себе совершенно отчетливо все уровни организации белковой молекулы. Даже прн осторожном нагревании белки нередко необратимо утрачивают свойства, присущие им в природном состоянии, иными словами, происходит денатурация белков. Причем обычно денатурация не сопровождается расщеплением полипептидной цепи чтобы расщепить цепь, нужны более жесткие условия. Следовательно, цепи образуют какую-то определенную структуру под действием слабых вторичных связей . В образовании таких вторичных связей обычно участвует атом водорода, находящийся между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь в двадцать раз слабее обычной валентной связи. [c.130]

В начале 50-х годов американский химик Лайнус Полинг (род. в 1901 г.) предположил, что полипептидная цепь свернута в спираль (подобна винтовой лестнице ) и удерживается в этом положении водородными связями. Эта идея оказалась особенно плодотворной применительно к относительно простым фибриллярным белкам, из которых состоят покровные и соединительные ткани. [c.130]

Таким образом, и механизм каталитического действия, и специфичность к субстрату ферментов можно объяснить свертыванием их полипептидной цепи и положением на ней радикалов. Характер свертывания белковой цепи в трипсине показан на рис. 21-20. Этот фермент построен из одной непрерывной полипептидной цепи, включающей 223 аминокислоты. (В нумерацию аминокислот на рисунке внесены изменения-пропуски и вставки, чтобы привести ее в соответствие с нумерацией в химотрипсине и эластазе.) Молекула трипсина имеет приблизительно сферическую форму диаметром 45 А и чашевидное углубление с одной стороны для активного центра. На рис. 21-20 атомы аспарагиновой кислоты, гистидина и серина в активном центре изображены черными кружками. Подлежащая разрыву белковая цепь изображена цветными кружками с черными ободками, а стрелка указывает положение разрываемой связи. Жирные штриховые синие линии с двух концов субстрата указывают, что его цепь растягивается на значительную длину в обоих направлениях. Карман специфичности для радикала R изображен точечными синими линиями в правой нижней части рисунка, и поскольку иллюстрируемой молекулой является трипсин, в карман вставлена аргининовая боковая цепь, притягиваемая отрицательным зарядом аспарагиновой кислоты 189 в нижней части кармана. [c.323]

В природе синтез белков всегда направлен на формирование определенной первичной структуры и протекает в водных средах при обычных температурах в соответствии с универсальным генетическим кодом под влиянием специфических ферментов. Основная схема этого процесса в настоящее время уже известна. Всю генетическую информацию, обеспечивающую формирование определенной первичной структуры полипептидных цепей и макромолекул белка, несут важнейшие биополимеры, относящиеся к классу сложных полиэфиров, - нуклеиновые кислоты. Эта информация определяется последовательностью соединения друг с другом различных нуклеотидных оснований - звеньев этого полимера. [c.349]

Водородные связи играют гораздо более важную роль для живых систем, чем можно предположить только по структуре воды. Они лежат в основе главного способа связывания белковых молекул, о котором будет рассказано в гл. 21. Без таких связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода аминогрупп не могли бы надлежащим образом возникать спиральные полипептидные цепи, образующие молекулы белков. [c.621]

Эта реакция используется для идентификации звеньев Try в полипептидных цепях. [c.355]

В конце 40-х — начале 50-х годов нашего века химикам удалось обстоятельно проанализировать с помощью метода бумажной хроматографии смеси аминокислот, полученные при расщеплении ряда белков. В результате удалось установить общее число остатков каждой аминокислоты, содержащихся в молекуле белка, однако порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи при этом определить, естестве шо, было нельзя. Английский химик Фредерик Сенгер (род. в 1918 г.) изучал инсулин — белковый гормон, состоящий примерно из пятидесяти аминокислот, распределенных между двумя взаимосвязанными пол и пептидными цепями. Сенгер расщепил молекулу на несколько более коротких цепей и проанализировал каждую из них методом бумажной хроматографии. Восемь лет продолжалась кропотливая работа по складыванию мозаики , но к 1953 г. был установлен точный порядок расположения аминокислот в молекуле инсулина. Позднее таким же способом было установлено детальное строение даже больших молекул белка [c.130]

Действительно, полипептидная цепь -Ala-Leu-Lys- под влиянием гидролизующих агентов будет преимущественно разрушаться по связи Ala-Leu. [c.358]

Вторичная структура белковой молекулы - это конформация участков полипептидной цепи. Линейный полимер, первичная структура которого включает много шарнирных фупп и взаимодействие между боковыми радикалами в котором не очень велико, образует статистический клубок. Он не обладает определенной трехмерной структурой или формой, так как она постоянно изменяется под действием микроброуновского движения. Однако вследствие взаимодействия боковых заместителей аминокислотных звеньев макромолекулы белка способны свертываться в более плотный, чем статистический, клубок, в результате чего возникает компактная глобулярная структура белковой макромолекулы. [c.344]

Углеводороды представляют собой соединения, включающие только атомы С и Н. Простейшими углеводородами являются линейные полимеры с повторяющейся структурной единицей —СН2—, которые оканчиваются атомами водорода. Другие углеводороды состоят из разветвленных цепей или циклически связанных атомов. Бутан-газ, используемый для отопления и приготовления пищи,-представляет собой тетрамер (четыре структурные единицы). Полимеры, содержащие от 5 до 12 углеродных звеньев, входят в состав бензина одним из примеров является гептан (см. рис. 21-1). Керосин представляет собой смесь молекул, содержащих от 12 до 16 атомов углерода, а смазочные масла и парафиновый воск-смеси цепей с 17 и более атомами углерода. Полиэтилен содержит от 5000 до 50000 мономерных единиц —СН2— в каждой цепи. Существует много других органических цепей, содержащих кроме С и Н еще и другие атомы. Неопреновый каучук, тефлон и дакрон (см. рис. 21-1) являются синтетическими полимерами, а полипептидная цепь, показанная в самой нижней части рис. 21-1, представляет собой полимер, из которого построены все белки-шелк, шерсть, волосы, кол- [c.265]

Третичная структура фиброина в твердом состоянии формируется на основании параллельно упакованных ленточных р-структур с параллельно и антипараллельно уложенными растянутыми полипептидными цепями (см. рис. 6.10). [c.376]

Е с. 21-20. Скелет основной цепи молекулы трипсина. а-Атомы углерода показаны оттененными сферами, на некоторых с целью идентификации указаны номера аминокислотных остатков. Для простоты пептидные группы —СО—ЫН— представлены просто прямыми линиями. Часть полипептидной цепи субстрата изображена цветными кружками с черным [c.324]

Фибриллярные белки (скл протеи- НЫ) Полипептидные цепи, образующие волокна или спирали наибольшая составная часть их -простые аминокислоты в большинстве своем плохо растворимы в воде [c.211]

Первичная структура этих белков варьируется в определенных пределах и зависит от природы шелкопряда, диеты, сроков выкормки шелковичных червей и других биологических факторов (см. табл. 6.8). Наибольшую массовую долю в макромолекуле фиброина занимают звенья Gly, Ala, Туг, Ser. Кроме того, в его состав входит небольшое количество (<1%) звеньев ys. Полипептидные цепи фиброина включают гидрофильные и гидрофобные аминокислотные звенья в соотношении 6,3 1. Последовательность аминокислотных звеньев в кристаллических областях полимерного субстрата может быть представлена в виде [c.375]

Структурной основой белков является полипептидная цепь. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. 6.8, а. Все атомы пептидной связи находятся преимущественно в одной плоскости. Уровни структурной организации белков описываются аналогично другим полимерам. При жесткой пептидной связи и фиксированных геометрических параметрах конформация полипептидной цепи описывается двухгранными углами Ф, и ф, при С -атомах (рис. 6.9). Вращение вокруг амидной связи -N фактически заторможено. Пептидная связь способна к таутомерным переходам по схеме [c.341]

Очевидно, что вероятность обр ования заданной первичной структуры полипептидной цепи с Р = 100 при стохастических вариантах синтеза очень мала. В биологических системах могут реализоваться лишь наиболее вероятные первичные структуры макромолеку.п белка. [c.340]

Окрашивание реакционной смеси происходит в результате реакции азосочетания, приводящей к образованию молекулы красителя, химически присоединенной к полипептидной цепи. [c.355]

Таким образом, эффекты фиксации третичной структуры макромолекул белка обусловливаются теми же факторами, которые определяют вторичную структуру полипептидной цепи. [c.349]

При кислотном гидролизе в оптимальных условиях происходит исчерпывающий распад полипептидной цепи до элементарных аминокислот. [c.359]

Полипептидные цепи способны образовывать а-спиральную конформацию (рис. 6.10). Такая конформация характеризуется максимальным насыщением водородных связей вдоль оси спирали. Боковые заместители аминокислотных звеньев направлены наружу и находятся вне спирали. Дополнительным фактором, фиксирующим а-спиральную конформацию макромолекулы белка, является образование внутрицепных дисульфидных (цистиновых), сложноэфирных и солевых связей. Возникновение двойных и тройных спиралей обусловлено интенсивными межмолекулярными взаимодействиями между ними. Такие спиральные одно- и многоцепочечные макромолекулы являются примером стержнеобразных жестких цепей, характеризующихся /ф < 0,63. [c.344]

Р-Структура отвечает растянутым участкам полипептидной цепи и характерна для структуры плоских складчатых слоев бел- [c.344]

Количественной мерой гидрофобности аминокислотного звена в полипептидной цепи принята величина изменения свободной энергии Д G, приходящаяся на боковой радикал элементарного звена при переносе 1 моля аминокислоты из этанола или диоксана в воду. Естественно, что абсолютные значения [c.348]

Ни на одной из стадий процесса синтеза не требуется вьщеления растущей полипептидной цепи. Присоединение каждого последующего аминокислотного звена осуществляется путем замены соответствующего ацилирующего агента. Этот процесс может быть автоматизирован. [c.354]

Под влиянием других неорганических пероксидов (персульфатов, перкарбонатов, перборатов и пр.) также происходит как окислительное разрущение некоторых полярных боковых заместителей аминокислотных звеньев, так и частичная деструкция полипептидной цепи. [c.364]

Белки являются полиамфолитами, т. е. они содержат как положительно, так и отрицательно заряженные ионогенные группы. Для всех полиамфолитов характерна зависимость их заряда от pH при низких pH они заряжены положительно, при высоких - отрицательно. Для каждого белка существуют такие значения рР1, при которых суммарный заряд молекулы равен нулю. Это значение pH определяется как изоэлектрическая точка. Очевидно, что изоэлектрическая точка полипептидной цепи определяется природой входящих в нее аминокислотных звеньев (см. табл. 6.7). Следует подчеркнуть, что все функции белков реализуются только в присутствии воды, т. е. в растворе или в набухшем состоянии. [c.340]

Однако определить порядок аминокислот в полипептидной цепи молекулы природного белка удалось лишь полстолетия спустя, после того как был разработан еще один метод анализа. [c.129]

Глобулярные белки (сферопротешы) Полипептидные цепи, образующие клубки меньшая часть их состоит из простых аминокислотных остатков в большинстве случаев растворимы в воде [c.211]

Вторичная структура - объемная структура самой полипептидной цепи (волокнистая, спиралеобралная, клубкообразная). [c.212]

Структура полипептидной цепи моле1сулы белка в форме спирали (основной скелет без боковых цепей). [c.212]

Ферменты — высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 10 до 10 . Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, ННа, МН, ОН, 5Н и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей другие участки могут взаимодействовать за счет электростатических или ван-дер-ваальсовых сил [c.632]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Аминокислоты, из которых построены полипептидные цепи, различаются природой боковых а-заместителей R]...R . В настоящее время вьщелено и идентифицировано более 20 различных а-аминокислотных звеньев и несколько сравнительно более редких а-аминокислот L-ряда (табл. 6.7). [c.337]

Планарность этой связи и возможность возникновения диполя обусловливают ее жесткость. Жесткая пептидная связь существенно офаничивает возможность конформационных переходов в макромолекуле. Боковые радикалы аминокислотных звеньев создают дополнительные стерические затруднения для конформационных переходов. Звенья Gly лищены бокового радикала и не проявляют асимметрии при С -атоме. В связи с этим данные звенья в полипептидной цепи ифают роль своеобразного шарнира, позволяя остаткам Gly обеспечивать возможность конформационных переходов. Однако содержание Gly в полимерных цепях офаничено его избыток привел бы к резкому возрастанию гибкости макромолекул. Важной особенностью строения полипептидной цепи является тот факт, что все полярные и неполярные боковые радикалы отделены от С -атома Фуппой СН2, что обеспечивает увеличение конформационных возможностей полимерной цепи. Остов полимерной цепи образует цепочка атомов [c.341]

Огромное чйсло взаимных сочетаний а-аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, обусловливаюших первичную структуру белка, предопределяет возможность сушествования очень большого разнообразия белков и специфичность их функций. Однако первичная структура белка, обладающая специфическими функциональными свойствами (например, фибриллярные белки), в процессе биосинтеза воспроизводится достаточно точно, что обусловливает возможность жизнедеятельности организмов. Ранее уже отмечалось, что конформационные переходы в полипептидной цепи могут осуществляться в основном в результате вращения вокруг СН2-группы Gly, ифающей роль шарнира. [c.344]

Третичная структура белков предопределяет особенности взаимного расположения полипептидных цепей в фибриллах и (или) глобулярных структурах. Для каждого вида белка характерна определенная третичная структура. Третичная структура белков стабилизируется различными видами межмолекулярных контактов водородных, диполь-дипольных, солевых, дисульфидных, амидных, сложноэфирных связей. Существенное значение в формировании и фиксации третичных структур ифают гидрофобные взаимодействия в водно-белковых системах. [c.347]

Четвертичная структура реализуется в белках как монодисперс-ные образования, возникшие в результате соединения в одну макромолекулу нескольких полипептидных цепей ( субъединиц ). Этот уровень надмолекулярной структурной организации наблюдается у белков с > 5 10 . Соединение [c.349]

Существуют нуклеиновые кисло1ы двух типов более стабильная дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), являющаяся хранителем генетической информации менее стабильная рибонуклеиновая кислота (РНК), взаимодействующая с ДНК. Она выполняет роль матрицы, переносящей И11формацию об определенной последовательности аминокислотных звеньев в полипептидной цепи с макромолекул ДНК с помощью так называемого расомного механизма . Описание особенностей протекания процесса синтеза белка в живых организмах выходит за рамки этого пособия. [c.349]

После заверщения синтеза получают полистирол с привитыми полипептидными цепями заданного состава. Такой привитой сополимер обрабатывают смесью РзССООН и НВг, что приводит к отщеплению синтезированного полипептида, выделению изобутилена и СО2, а также к регенерации матричного полимера. Этот процесс синтеза автоматизирован, и современные аминокислотные синтезаторы могут присоединить к растущей полипептидной цепи до 6 аминокислотных звеньев в сутки. [c.354]

При обработке белков пероксидом водорода Н2О2 последний реагирует преимущественно с yS-Sy , ys и Met. В присутствии переходных металлов окислению могут подвергаться также боковые заместители Try, Туг и др. Одновременно ускоряются процессы гидролитической деструкции полипептидных цепей фиброин и кератин полностью растворяются (с деструкцией) в 3%-м растворе Н2О2 при 60 °С в течение трех дней. [c.364]

Органический синтез. Наука и искусство (2001) -- [ c.300 , c.301 ]

Химия (1978) -- [ c.391 , c.429 ]

Органический синтез (2001) -- [ c.300 , c.301 ]

Очерки кристаллохимии (1974) -- [ c.278 ]

Общая химия (1974) -- [ c.679 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.30 , c.32 , c.34 ]

Происхождение жизни Естественным путем (1973) -- [ c.97 , c.100 , c.113 , c.120 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.23 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология