Эластин

Подобно бактериям, клетки высших растений и животных часто покрыты внеклеточным материалом. Так, растительные клетки имеют жесткую стенку, содержащую в большом количестве целлюлозу и другие полимерные углеводы. Клетки, расположенные на наружных поверхностях растений, бывают покрыты восковым слоем. Клетки животных снаружи обычно защищены гликопротеидами — комплексами углеводов со специфическими белками клеточной поверхности. Пространство между клетками заполнено такими цементирующими веществами , как пектины у растений и гиалуроновая кислота у животных. Нерастворимые белки —коллаген и эластин — секретируются клетками соединительной ткани. Клетки, лежащие на поверхности (эпителиальные или эндотелиальные), нередко граничат с другой стороны с тонкой, содержащей коллаген базальной мембраной (рис. 1-3). Часто в результате совместного действия клеток различного типа происходит отложение неорганических соединений — фосфата кальция (в костях), карбоната кальция (скорлупа яиц и спикулы губок), окиси кремния (раковины Диатомовых водорослей) и т. п. Таким образом, обмен веществ в значительной мере протекает вне клеток. [c.37]

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только и зменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различия в ф изико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.) кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными [c.395]

Склеропротеины (прежнее название альбуминоиды). Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. [c.391]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

По степени асимметрии макромолекул белка в состоянии равновесия их подразделяют на фибриллярные и глобулярные. Для производства химических волокон и пленок существенный интерес представляют фибриллярные белки, например фиброин, кератин, коллаген, эластин. [c.340]

С нингидрином о. дает желтое окрашивание, с изатином-синее. С солью Рейнеке ЫН4[Сг(КНз)2(8СК)4]-Н20 образует нераств. соединение. Остатки Ь-О. входят преим. в состав белков соединит, ткани-коллагена (до 13%), а также эластина алло-Ь-О. встречается в своб. состоянии в цветах сандалового дерева, его остатки входят в состав токсичных пептидов бледной поганки - фаллоидина, а- и Р-аманитинов. [c.360]

С к л е р о п р о т е и н ы. Склеропротеины или опорные белки характерны для животных они выполняют ту роль опорных веществ, которую в растительном мире играет целлюлоза. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Многие из них не расщепляются пепсином и трипсином. К склеропротеинам принадлежат кератины (вещества волос, перьев, ноггей и т. д.) коллаген костей, хрящей и соединительной ткани, образующий при нагревании с водой желатину и клей эластин, опорный белок жил и других эластичных тканей фиброин шелка и др. [c.399]

Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани. [c.391]

Аминокислота десмозин входит в состав белка эластина, обеспечивающего эластичность и прочность тканей. [c.42]

Искусственно внесенные в мясное сырье препараты протеаз обеспечивают аналогичный автолитическому эффект преобразования белковых структур, однако процессы созревания мяса под их влиянием протекают в 3...5 раз интенсивнее и заканчиваются в более короткий срок. Хотя ферментные препараты отличаются специфичностью воздействия на такие белки мяса, как миозин, коллаген и эластин, конечные результаты этих процессов имеют много общего. При этом интенсивность и глубина превращений белковых структур зависит от дозировки препаратов, физикохимических условий и продолжительности обработки. Действие ферментов в конечном итоге вызывает существенные изменения белков мяса в системе экстрактивных веществ, что соответственно придает сырью нужную консистенцию, вкус и аромат. [c.1131]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Поперечные связи необычного характера были обнаружены в эластине. Три альдегидные группы взаимодействуют с одной аминогруппой лизина при помощи реакций альдольной конденсации, дегидратации и окисления, образуя десмозин и изодесмозин. В нативной молекуле эластина все четыре аминогруппы и карбоксильные группы участвуют, по-видимому, в образовании пептидной связи. Читатель сам может представить себе механизмы биосинтеза десмозина и изодесмози-на [43а]. [c.499]

Кожа Коллаген, эластин, альбумин 93—98 [c.13]

Образование е-(у-глутамил)лизиновых звеньев существенно, например, при свертывании спермы грызунов в процессе ее ферментативной коагуляции [158] или крови при стабилизации хрупких фибриновых агрегатов [159]. Поперечные связи между полипептидными цепями в эластине (рис. 4.7) и в коллагене [c.78]

К соединительной (опорной) ткани относятся жировая, хрящевая и костная. Последние два вида тканей содержат большое количество межклеточного вещества, называемого основным и состоящего по преимуществу из сложных полисахаридов. Эмбриональные фибробла-сты дифференцируются в два типа клеток белые продуцируют белок коллаген, а желтые образуют эластин. Оба эти белка накапливаются во внеклеточном пространстве н включаются в состав основного вещества. Остеобласты образуют кости путем отложения (слоями в 3— 7 мкм толщиной) фосфорнокислых и углекислых солей кальция, а также органических цементирующих веществ. [c.54]

Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

Молекула Т. человека (мол. м. ок. 40 тыс.) состоит из двух пептидных цепей (А и Б), содержащих соотв. 36 и 259 аминокислотных остатков, связанных одной дисульфидной связью. Каталитич. участок активного центра фермента расположен в Б цепи, аминокислотная последовательность к-рой гомологична структуре трипсина, химотрипсина и эластазы (фермент, катализирующий гидролиз белка эластина -компонента волокна соединит, ткани). Каталитич. центр Т. содержит характерный для сериновых протеаз фрагмент Gly — Asp — Ser — Gly — Gly — Pro (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты), [c.13]

Фибриллярные белки практически нерастворимы в воде и солевых растворах, обладают волокнистой структурой. Полипептидные цепи, расположенные параллельно одна другой в форме длинных волокон, образуют структурные элементы соединительных тканей. Важнейшие представители этой группы структурных белков — коллагены, кератины и эластины (разд. 3.8.3). [c.345]

Хотя точный механизм действия этого соединения неясен, есть основание считать, что оно является ингибитором лизи-локсидазы—фермента, необходимого для образования поперечных связей в коллагене или в эластине. Аналогичного рода заболевание, передающееся по наследству, было обнаружено у мышей. Предполагается, что оно обусловлено или недостаточной активностью лизилоксидазы, или дефектом в метаболизме меди . В работе было высказано предположение, согласно которому одна из форм синдрома Элерса— Данлоса у людей вызвана недостаточной активностью лизилоксидазы . [c.501]

Коллаген, наиболее широко распространенный белок в организме, составляющий большую часть органической массы кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы и стекловидного тела глаз, а также мембран. Близкий по свойствам белок эластин был обнаружен в эластичных фибрилах соединительных тканей, содержащихся в связках и в стенках кровеносных сосудов. Коллаген синтезируется фиброб-ластами и выделяется в межклеточное пространство, где он полимери-зуется, образуя прочный долгоживущий материал [38а]. Внутриклеточный предшественник коллагена — проколлаген, так же как и зрелый коллаген (гл. 2, разд. Б, 3,в), содержит три цепи. Основная же форма коллагена в большинстве тканей большинства видов (коллаген I) содержит две а1(1)-цепи и одну а2-цепь, в связи с чем его обозначают как [а1(1)]2а2. Коллаген хрящей (коллаген II) содержит три а -це-пи и обозначается как [а1(П)]з. Коллаген III, обнаруживаемый в различных тканях, особенно эмбрионов, имеет строение [а1(1И)]з [38Ь]. [c.497]

Экстракционный бензин 85 Элаидинизация 267 Элаидиновая кислота 259, 267 Эластин 395 [c.1213]

Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

Сшивка осуществляется, после биосинтеза белка при участии боковой цепи лизина. В кислом гидролизате эластина найдена другая сшивающая аминокислота — изодезмозин, имеющий остаток Rj в положении 2 (а не в [c.421]

Курс органической химии (1965) -- [ c.391 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.696 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.37 , c.445 , c.447 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.484 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.421 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.78 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.664 , c.665 , c.669 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.602 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.78 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.40 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.260 , c.261 ]

Химия коллоидных и аморфных веществ (1948) -- [ c.382 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.502 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.696 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.451 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.138 , c.229 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.118 , c.139 , c.176 , c.179 , c.180 , c.296 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.391 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.53 , c.402 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.52 , c.426 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.711 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.383 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.114 ]

Вода в полимерах (1984) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.218 , c.220 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.343 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.346 ]

Введение в химию высокомолекулярных соединений (1960) -- [ c.101 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.127 ]

Методы разложения в аналитической химии (1984) -- [ c.106 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.214 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.338 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.329 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.395 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.89 ]

Полимеры медико-биологического назначения (2006) -- [ c.293 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.334 , c.335 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.142 , c.502 , c.503 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.317 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.317 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.148 ]

Биофизика (1983) -- [ c.211 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.68 , c.70 ]

Биохимия мембран Клеточные мембраны и иммунитет (0) -- [ c.114 , c.116 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.266 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.142 , c.502 , c.503 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.416 , c.437 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.192 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология