Молекулы белковые

Природа каталитического влияния в гомогенных, гетерогенных и ферментативных каталитических реакциях определяется природой химической связи. Однако каждый из этих процессов характеризуется некоторыми специфическими особенностями, обусловленными главным образом строением катализатора — молекулы, иона в гомогенном катализе атома, молекулы, фазы в гетерогенном катализе молекулы белкового происхождения в ферментативном катализе. Существенную роль играют также особенности взаимодействия реагентов и катализатора с окружающей средой. Как и обычные хими- [c.622]

Белки - природные высокомолекулярные соединения, являющиеся структурной основой всех живых организмов. К ним относятся ферменты - катализаторы многочисленных реакций в живых организмах, дыхательные пигменты, многие гормоны. Число встречающихся в природе белков крайне велико, их частью являются а-аминокислоты НзЫ - СН(К) - СООН, где Е - углеводородный радикал алифатического или ароматического ряда, либо гетероциклический радикал, содержащий серу и азот. Различие в химическом строении белков обусловлено количеством и порядком чередования аминокислот в молекуле. Белковые молекулярные цепочки располагаются в пространстве в виде спирали или волокон. Главная особенность белков - способность самопроизвольно формировать пространственную структуру, свойственную только данному виду растения, т.е. они обладают памятью макромолекулы белков могут записать , запомнить и передать наследству информацию. В этом состоит химический механизм самовоспроизведения. [c.56]

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ, или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот. [c.585]

Группа СОЫН называется пептидной связью. Благодаря ее многократному повторению в структуре молекулы, белковые вещества получили название полипептидов. Аналогичные группы входят в состав молекул синтетических полимеров (полиамидов, стр. 232). [c.287]

Молекулы белковых веществ, в том числе и молекулы желатина, настолько велики, что в растворе обладают кол- [c.228]

Важнейшим объектом биологической химии являются белковые вещества. Содержание белков в животном организме в среднем составляет 45%, в растительных организмах их значительно меньше. До 60-х гг. XIX в. изучение белков, как и других веществ животного и растительного происхождения, проходило в рамках химико-аналитического периода. Работы по строению молекул белковых тел и по их синтезу получили развитие в основном в XX столетии. [c.259]

Вместе с тем азот имеет исключительно важное значение для живой природы, так как входит в состав молекул белковых веществ всех животных и растительных ор1 анизмов. [c.109]

Соединение нескольких аминокислот дает полипептид, представляющий собой структурный элемент белковой молекулы. Белковая молекула состоит из одной или нескольких связанных между собой полипептидных цепей. [c.113]

Известно большое число аминокислот. Из них около 30 необычайно важны, так как соединенные друг с другом они образуют крупные и разнообразные по форме молекулы белкового вещества, являющегося основой всей живой природы. [c.79]

Огромные размеры молекул белковых веществ хорошо объясняют и ясно выраженный коллоидный характер их водных растворов. [c.13]

По своей химической природе ферменты относятся к протеидам. В их молекулах белковая часть соединена с небелковым компонентом, который называют коферментом. [c.436]

Молекулярные веса и радиусы молекул белковых веществ [c.30]

В принципе подобным образом можно увидеть ячейку кристалла и сами молекулы любого полимера — вплоть до сверхсложных молекул — белковых. Вопрос только в получении достаточно большого и совершенного по регулярности кристалла полимера. Отметим, что информация об искажениях в кристалле также проявляется в изображении ячейки (визуальном или численном) в большем размытии или смещении центров положения атомов. Поэтому сравнение картин ячейки для совершенного и искаженного кристаллов, и особенно если это сравнение поручить машине, способно дать информацию, об искажениях. [c.105]

В настоящее время величину молекул белковых веществ и коллоидных частиц определяют при помощи таких ультра-центрифуг вели/ина центробежной силы в ультрацентрифугах современной конструкции в 500 ООО—900 ООО раз превышает силу земного тяготения. [c.269]

Ферменты представляют собой молекулы белков. Хотя все ферменты-белки, это не значит, что все белки — ферменты. Молекулы белковых ферментов отличаются своей величиной их молекулярный вес часто доходит до 100 ООО. Молекулы соединений, на которые действуют ферменты, по сравнению с ними очень невелики (эти соединения называют субстратом). Можно представить такую картину реакции, когда небольшие молекулы субстрата располагаются на поверхности больших молекул белков в реакционноспособных местах. Продукты реакции уходят с поверхности фермента, а их место занимают новые молекулы субстрата. Реакцию можно представить следующим образом [c.641]

Применение электронных микроскопов к изучению коллоидных растворов дает возможность установить правильную картину строения коллоидов. В электронном микроскопе непосредственно видны частицы высокодисперсных золей серебра, золота и других веществ. При исследовании золей каучука наблюдались длинные нити с расположенными на них узелками. Длинные молекулы многих высокомолекулярных органических веществ образуют сильно разветвленные сетки со спутанными петлями. Это подтверждает предположение о нитеобразном строении молекул многих высокомолекулярных соединений. При помощи электронных микроскопов удалось увидеть молекулы белковых веществ, например гемоцианина, которые оказались шарообразной формы с диаметром, равным 20 m x. На рисунке 99 приведены фотографии молекул нуклеиновых кислот и гемоцианина. [c.348]

Строение молекул белковых веществ [c.395]

Из приведенного выше краткого описания белковых гормонов видно, что большинство из них представляет собой белки с низким молекулярным весом. Многие из гормонов устойчивы к действию кислот, органических растворителей и к нагреванию. Это указывает на то, что их молекулы обладают жесткой внутренней структурой. Малая величина молекул белковых гормонов позволяет им проходить через клеточные мембраны. Благодаря этому свойству гормоны могут покидать места, где они образуются, и проникать в клетки, на которые они действуют. Очевидно, однако, что высказанные здесь соображения требуют экспериментального подтверждения и что мы еше весьма далеки от понимания механизма гормонального действия. [c.325]

Основными структурными единицами, из которых построены молекулы белковых веществ, являются аминокислоты. Это производные жирного или ароматического рядов, содержащие одновременно аминогруппу — NHg [c.31]

Казалось бы, логика требовала испытать более мягкие детергенты, но, к счастью, вместо этого мы занялись изучением условий, при которых детергент повышает растворимость данного объекта. Наши исследования могут служить примером того, какое большое значение имеет в научной работе опирающееся на факты предположение. Во-первых, мы предположили, что митотический аппарат состоит из белков, хотя надежных оснований для такого предположения у нас, по правде говоря, было мало. Однако клетка обычно использует белки для построения различных структур, и в особенности структур волокнистых. Как образуются белковые волокна и каковы их свойства Один из механизмов построения волокна состоит в образовании так называемых дисуль-фидных мостиков (5—5) между молекулами. Белковые молекулы содержат серу в виде сульфгидрильных групп (5Н). Если у двух соседних молекул белка атомы водорода удаляются (другими словами, если происходит окисление), то атомы серы этих двух молекул могут соединиться дисульфидным мостиком. Так может возникнуть фибриллярная структура. [c.203]

Белки, форма молекул. Белковые молекулы могут быть шарообразными, глобулярными, а также удлиненными, нитевидными, фибриллярными. Чаще всего форма молекулы белка асимметричная, вытянутая. На рис. 4 показаны в соотношении р-мы и размеры некоторых молекул белка. [c.17]

Белковая молекула. Белковой молекулой можно считать либо частицу полимера в целом, т. е. макроструктуру (макроглобулу) белка, либо, в соответствии с данными Д. Бернала, наименьшую обратимо диссоциирующую часть макроглобулы, т. е. субъединицу. Большинство исследователей придерживается первого определения. [c.180]

Однако это не так. Дело в том, что под словом меньше мы не вправе подразумевать молекулярную массу белка, а должньс оценивать тот параметр, который действительно определяет возможность проникновения белка в поры геля,— его молекулярные размеры. Но если плотности всех нативных белков (за немногими исключениями) почти одинаковы, то их размеры, а точнее объемы, должны быть пропорциональны массам. Это верно, но остается еще один фактор, играющий в этом рассмотрении ключевую роль,— форма молекулы. Белковая глобула может быть почти шаром, а может напоминать палочку, поэтому ее поведение при гель-фильтрации (способность проникать в поры геля) будет совершенно различным в этнх двух случаях. Но можно ли составить представление о форме молекулы белка, если пе рассматривать ее (в нативном состоянии ) [c.146]

Молекулярная масса белков варьирует от 5 — 10 тыс. до I млн. и более. Сравнительно небольшие молекулы белковой природы (с молекулярной массой условно до 5000) называются пептидами. К пептидам относятся многие природные вещества с вмкными биологическими функциями (схема 2), их синтетические аналоги, а также продукты расщепления белков. [c.20]

В результате действия протеазы (так называемой лейцинаминопептидазы) на ртутное соединение папаина удалось отщепить 120 из 180 амипокислотпых остатков, содержащихся в молекуле этого фермента. Однако оказалось, что ферментативная активность остаточного фрагмента (после его выделения из ртутного соединения) не уменьшается. Подобные работы наводят на мысль, что окажется возможным выявить каталитически активную область молекул белковых ферментов. Аналогичным методом было установлено, что активные центры фосфоглюкомутазы и химотрип-сина содеря ат одну и ту же последовательность аминокислот асп-сер-гли-глу-ала (Турба, 1955 г. Кошланд, 1957 г.). [c.801]

Поскольку размеры молекул белкового адсорбата в исследованных системах сопоставимы с размерами мезопор (так, молекула сывороточного альбумина представляет собой в растворе эллипсоид вращения с размерами 14,0x4,0x4,0 нм), то в этом1 случае, по-видимому, нельзя говорить о миграции молекул адсорбата в адсорбционном слое основным фактором, определяющим скорость адсорбции молекул с большой молекулярной массой в мезопористых сорбентах, является диффузия растворенных молекул в порах. На скорость адсорбции влияют также pH раствора, наличие полярных групп на поверхности адсорбента. При увеличении количества кислотных групп (окисленный уголь СКН) адсорбция замедляется и максимальная величина адсорбции также снижается. При pH раствора, близком к изоэлектрической точке белка, величина адсорбции максимальна. Приведенные закономерности свидетельствуют о преобладающем вкладе дисперсионных сил в адсорбцию белков на углеродных сорбентах. [c.142]

Основными структурными единицами, из которых построены молекулы белковых веществ, являются аминокислоты. Это производные жирного или ароматического рядов, содержащие одновременно аминогруппу — N112 и карбоксильную группу — СООН. Большинство аминокислот, входящих в состав белков, имеют формулу К — СН-СООН. [c.32]

Белки, как известно, состоят из аминокислот, определенным образом связанных между собой в сложной молекуле белково-пептидной цепи. Почти все белки в основном состоят из 20 одних и тех же аминокислот. Между тем белки различны не только у разных организмов, но и в пределах одного организма. Главные различия в свойствах бел1 ов, в том числе и в их биологических свойствах, обусловливаются взаиморасположением или последовательностью аминокислот в белково-пептидной цепи. [c.52]

Получены первые микрофотографии больших молекул белковых соединений (гемоцианииа, размер около г-Ю сж) [c.207]

Разумеется, сказанное справедливо только при разрушении единичных пузырьков, так как в случае массового барботажа возникает взаимодействие между соседними разрушающимися пузырьками. Это взаимодействие при наличии в жидкости поверхностно-активных веществ, либо при наличии в жидкости крупных молекул белкового происхождения или коллоидных частиц, обладающих вьюокой вязкостью, усиленное как интерференцией образующихся волн, так и разрывом пленок соседних пузырьков, может приводить к образованию и накоплению весьма устойчивой поверхностной пены. [c.13]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология