Аминокислоты структура и соответствие кодонам

Таким образом, два вида бактерий, ДНК которых содержит одну и ту же информацию о последовательности аминокислот в белках, могут отличаться по содержанию [Г] + в ДНК на 33% только за счет исключительного использования того или иного из кодонов-синонимов. Разницу в содержании [Г] + [Ц] у бактерий более 33% следует относить на счет различной первичной структуры кодируемых белков. Как видно из табл. 27, более частое использование пролина, аргинина, аланина и глицина для построения белков соответствует более высокому содержанию [Г] + [Ц], тогда как в белках бактерий с более низким содержанием [Г]- -[Ц] следует ожидать более частой встречаемости фенилаланина, метионина, аспарагина, тирозина, изолейцина и лизина. Исследование суммарного аминокислотного состава белков разных видов бактерий подтвердило, что различное содержание [Г] + [Ц] в их ДНК может быть частично объяснено подобными различиями в первичной структуре белков. [c.441]

Итак, информация для аминокислотной последовательности белков закодирована в виде нуклеотидной последовательности соответствующих матричных РНК. Триплетный кодон матрицы должен однозначно детерминировать определенную аминокислоту. Между тем, явного стерического соответствия структур аминокислот и соответствующих им кодонов не наблюдается, т. е. кодоны вроде бы никак не могут служить прямыми матричными поверхностями для аминокислот. Отсюда в 1955 г. Ф. Крик предложил свою адапторную гипотезу , где он постулировал существование специальных малых адапторных РНК и специальных ферментов, ковалентно присоединяющих аминокислотные остатки к этим РНК. Согласно гипотезе, каждой аминокислоте соответствует свой вид адапторной РНК и свой фермент, присоединяющий только данную аминокислоту к данному адаптеру. С другой стороны, адапторная РНК имеет нуклеотидный триплет (впоследствии названный антикодоном), комплементарный соответствующему кодону матричной РНК Таким образом, узнавание кодона аминокислотой не является непосредственным, а осуществляется через систему адапторная РНК — фермент специфический фермент узнает одновременно аминокислоту и определенную адапторную молекулу, так что они оказываются соединенными в свою очередь, адаптер (с навешенной аминокислотой) узнает определенный кодон матричной РНК, так что присоединенная аминокислота становится приписанной именно данному кодону. В дополнение к решению проблемы узнавания, предложенный механизм предполагал также энергетическое обеспечение полимеризации аминокислот за счет химических связей, образованных между аминокислотными остатками и адапторными молекулами. [c.28]

Попробуем, исходя из всего этого, набросать относительно простую картину механизма белкового синтеза. Можно предположить, что РНК служит первичным источником информации. К развернутой цепи РНК, состоящей, к примеру, из 146 кодонов, присоединяется 146 соответствующих аминокислот (именно таково число аминокислот в одной из полипептидных цепей молекулы гемоглобина), которые случайно или направленно достигают ее поверхности. Между аминокислотами образуются пептидные связи, и молекула белка покидает матрицу. Вслед за тем эта молекула свертывается так, как это предписывается ее первичной структурой, и получается готовый апофермент. [c.53]

Код А-А, согласно Меклеру (табл. 1У.21,<з), играет ключевую роль в механизме самопроизвольного построения физиологически активной конформации белка. Напомню, что он должен определять узнавание и связывание двух аминокислотных остатков полипептидной цепи, один из которых кодируется кодоном, а другой - антикодоном. В работе [352. С. 44] говорится "Трехмерные молекулы полипептидов и белков строятся согласно коду А-А непосредственно по ходу их синтеза рибосомами в результате последовательного образования - шаг за шагом - соответствующей совокупности А-А-связей формально так же, как строятся трехмерные молекулы полинуклеотидов в результате образования между их нуклеотидами соответствующей совокупности Н-Н-связей". Если это так, то в структурах белков должна наблюдаться избирательная сближенность остатков аминокислот с остатками антиаминокислот и существование кода А-А легко проверяется экспериментально. Такой контроль мог бы быть проведен уже к моменту появления первой публикации, посвященной стереохимическому коду. Кстати, если бы это произошло, то положительный результат проверки оказался бы единственным и весомым опытным фактом в пользу гипотезы о специфической перекрестной стереокомплементарности аминокислот. К 1969 г. были известны трехмерные структуры около десяти белков, так что получить количественное представление о частоте контактов между определенными амино- [c.533]

Второе объяснение, теория замороженного случая , предполагает, что структура кода сформировалась в результате случайных событий, но что после того, как установился смысл всех кодонов в исходной клетке, которая являлась общим предком всех ныне существующих организмов, дальнейшая эволюционная дивергенция кода стала невозможной. Эта) тео-рия согласуется с рассуждением, что любая мутация, изменяющая установленное соответствие кодона и аминокислоты, должна быть летальной. Действительно, если такая мутация возникнет в каком-нибудь организме, то все его гены, информация в которых записана с помощью прежнего кода, начнут направлять синтез всех белков с неправильными аминокислотами в соответствующих точках и большинство таких белков будут неактивными. [c.459]

На генном уровне изменения первичной структуры ДНК под действием мутаций менее значительны, чем при хромосомных мутациях, однако, генные мутации встречаются более часто. В результате генных мутаций происходят замены, делеции и вставки одного или нескольких нуклеотидов, транслокации, дупликации и инверсии различных частей гена. В том случае, когда под действием мутации изменяется лишь один нуклеотид, говорят о точковых мутациях. Поскольку в состав ДНК входят азотистые основания только двух типов - пурины и пиримидины, все точковые мутации с заменой оснований разделяют на два класса транзиции (замена пурина на пурин или пиримидина на пиримидин) и трансверсии (замена пурина на пиримидин или наоборот). Из-за вырожденности генетического кода могут быть три генетических последствия точковых мутаций сохранение смысла кодона (синонимическая замена нуклеотида), изменение смысла кодона, приводящее к замене аминокислоты в соответствующем месте полипептидной цепи (миссенс-мутация) или образование бессмысленного кодона с преждевременной терминацией (нон- [c.277]

Было ясно, однако, что структура генетического кода должна быть весьма консервативной, устойчивой в ходе эволюции. В самом деле, представим себе, что код внезапно изменился. Пусть даже совсем немного — один из кодонов поменял свой смысл, то есть стал соответствовать другой аминокислоте. [c.32]

Как уже отмечалось выше, в ДНК в форме линейной последовательности нуклеотидов зашифрована структура всех клеточных белков. Т. к. белки составлены из 20 типов аминокислот, а нуклеиновые к-ты из 4 типов нуклеотидов, должен существовать специальный генетич. код, связывающий обе последовательности звеньев. Этот код триплетный тройка соседних нуклеотидов образует кодон, соответствующий одному аминокислотному остатку белковой цепи. Число возможных кодонов составляет 4 = 64, т. е. оно избыточно для кодирования 20 аминокислот. Поэтому генетич. код является вырожденным в большинстве случаев несколько кодонов соответствуют одной аминокислоте. Генетич. код во всей живой природе универсален, но картина его вырожденности носит на себе отпечаток эволюционной истории. [c.194]

При синтезе белка функционируют только те участки ДНК, которые несут шифр о строении синтезируемой молекулы. На этих участках (цистронах) образуются молекулы ы-РНК. Их строение таково, что определенным тройкам нуклеотидов ДНК, являющимся кодом (шифром) какой-либо аминокислоты в молекуле белка, соответствуют и три нуклеотида в молекуле ы-РНК. С ДНК как бы снимается шифр на молекулу ы-РНК, как бы списываются сведения о месте расположения аминокислоты. Такой шифр в молекуле ы-РНК, тройки мононуклеотидов, соответствующие тройкам ДНК, называют кодоном. Кодоны ы-РНК по строению соответствуют коду ДНК. Информационная РНК из ядра перемещается на рибосому и приносит сведения о структуре синтезируемой молекулы белка. [c.123]

Таким путем было установлено, что эффективность пяти супрессоров варьирует в пределах от 5 до 60%. Наконец, благодаря определению первичной структуры полипептидных цепей, достраивающихся до конца в результате супрессии, было выяснено, какая аминокислота внедряется под действием каждого супрессора в участок белка, соответствующий бессмысленному кодону. Как показано в табл. 29, каждый супрессорный ген обеспечивает включение одной определенной аминокислоты. Следовательно, супрессорный ген не только определяет способность клетки транслировать бессмысленный кодон, но также придает ему строго определенный кодовый смысл. Таким образом, мутантная полипептидная цепь, непрерывный синтез которой стал возможным благодаря активности супрессора, будет физиологически активна только в том случае, если аминокислота, включенная этим супрессором в белок под влиянием бессмысленного кодона, окажется приемлемой для функционирования белка. [c.457]

Методы генетической инженерии стали важным инструментом биохимических исследований. В частности, они не только открыли возмогкность получения значительных количеств ранее мало доступных белков, в том числе эукариотических, но и возможность внесения направленных точечных изменений в первичную структуру белков, т.е. закхены одного определенного аминокислотного остатка на любой другой произвольно выбранный аминокислотный остаток (в пределах 20 аминокислот, из которых могут строиться полипептидные цепи при трансляции). Это достигается путем замены соответствующего кодона в ге1ю, программирующем исследуемый белок. Такая процедура называется сайт-специфичным мутагенезом. [c.305]

Информация, заложенная в ДНК и РНК, реализуется в процессе синтеза белка. Механизмы передачи информации от ДНК на РНК понятны и очевидны, так как цепь нуклеотидов характерна для обеих структур, а матричный синтез предусматривает полную идентичность их последовательностей. Но каким же образом передается информация от РНК, содержащей всего четыре нуклеотида, на белок, содержащий 20 различных аминоьсислот Если бы каждый нуклеотид передавал информацию на синтез одной аминокислоты, то всего кодировалось бы 4 аминокислоты. Не может код состоять из двух нуклеотидов, так как в этом случае можно было бы охватить не более 16 аминокислот (4 = 16). Работами М. Ниренберга и соавторов было установлено, что для кодирования одной аминокислоты требуется не менее трех последовательно расположенных нуклеотидов, называемых триплетами или кодонами. При этом между отдельными кодонами нет промежутков, и информация записана слитно, без знаков препинания. Число сочетаний 4 дает основание полагать, что 20 аминокислот кодируются 64 кодонами. Экспериментально установлено, что таких кодонов меньше, всего 61. Оставшиеся три кодона не несут в себе информации, однако два из них используются в качестве сигналов терминации. Выявлена также интересная особенность взаимодействия кодона с антикодоном. Оказалось, что первое и второе азотистые основания кодона образуют более прочные связи с комплементарными основаниями антикодона. Что же касается третьего основания, то эта связь менее прочная, более того, основание кодона может спариваться с другим, не комплементарным основанием антикодона. Этот феномен называют механизмом неоднозначного соответствия или качания. В соответствии с этим урацил антикодона может взаимодействовать не только с аденином, но и с гуанином кодона. Гуанин антикодона способен связываться не только с цитозином, но и с урацилом кодона. Это указывает на возможность нескольких кодонов кодировать одну и ту же аминокислоту. И действительно, было установлено, что ряд аминокислот кодируется двумя и более антикодонами (табл. 29.1). Из таблицы видно, что только две аминокислоты — метионин и триптофан — кодируются при помощи одного кодона. Число кодонов для остальных аминокислот варьирует от двух (для аргинина, цистеина и др.) до шести (для лейцина и серина). Тот факт, что одной и той же аминокислоте соответствует несколько кодонов, называется вырожденностью [c.462]

В настоящее время природа протон-проводящего пути бактериородопсина интенсивно изучается в различных лабораториях. Одним из наиболее эффективных подходов в- этом направлении является использование методов белковой инженерии, суть которых состоит в замене одних аминокислот белка другими путем изменения соответствующих кодонов в гене с помощью направленного мутагенеза. В лаборатории Г. Кораны получено около 15 мутантных генов. Детальное исследование полученных таким образом белков с измененной аминокислотной последовательностью позволит ответить на вопрос о вовлеченности тех нлн иных аминокислот в общий механизм функционирования ба <тернородопснна. Безусловно, важная информация будет получена нз данных рентгеноструктурного анализа по третичной структуре бактериородопсина с разрешением 0,250,3 нм. [c.610]

А. Гарен, изучавший генетический контроль синтеза щелочной фосфатазы у Е. oli, сравнил аминокислотные остатки, находившиеся в молекуле фермента дикого типа и у внутригенных ревертантов по локусу, кодирующему щелочную фосфатазу. Полученный результат представлен на рис. 15.18. Показаны только те кодоны соответствующих аминокислот, которые связаны со структурой амбер-кодона заменой одного нуклеотида. На основе этих данных амбер-кодон был идентифицирован как UAG. Аналогичным образом другие исследователи (С. Бреннер, Ф. Крик) расшифровали структуру еще двух нонсенс-кодонов oxpa- Jhh и о/гал-UGA. [c.400]

Расшифровка генетического кода открыла перед исследователями ряД новых интересных возможностей. Информация, получаемая при установлении первичной структуры генов, может с помощью генетического кода легко переводиться в информацию о структуре кодируемого белка. Это в ряде случаев весьма существенно, так как техника секвенирования ДНК на сегодняшний день существенно проще, чем для белков. Правда, для такого перевода необходимо решить несколько нетривиальных задач. Во-первых, нужно правильно разбить установленную нуклеотидную последовательность на кодоны. Во- торых, нужно найти положение кодона, соответствующего первой аминокислоте полипептидной цепи. [c.173]

Информация о первичной структуре полипептидов (последовательности аминокислот в них) записана в ДНК в виде трехбуквенного кода, составленного из первых букв названий четырех азотистых оснований, входящих в состав ДНК (АТГЦ). Каждой аминокислоте соответствует определенный триплет из трех соседних нуклеотидов. Например, аминокислоте фенилаланин в ДНК соответствует кодон АЛЛ, а аминокислоте серии — АГА. Из 64 возможных триплетов 61 кодирует 20 аминокислот, обнаруженных в составе [c.51]

Изменения в структуре ДНК встречаются очень редко. Так, например, в среднем ген может удвоиться 10 раз, прежде чем произойдет заметная мутация [128а]. Тем не менее, работая с бактериями нли бактериофагами, мы можем обследовать чрезвычайно большое число особей в поисках мутаций. Если, например, посеять один миллион вирусных частиц на чашку с агаром в условиях, позволяющих распознать мутацию определенного гена, то в среднем мы можем надеяться обнаружить один мутант. Наиболее часто встречаются мутации, обусловленные заменами пар оснований (точковые мутации). Оии происходят в результате включения неправильного основания при репликации или репарации ДНК. При таких мутациях одно основание в триплете кодона замещается другим. В результате возникает другой кодон, что приводит к замене в соответствующем белке одной аминокислоты на другую . Замену одного пиримидина на другой С—)-Т или Т—)-С) или одного пурина на другой пурин иногда называют транзицией, тогда как замену пурина на пиримидин или, [c.246]

Другой весьма примечательный пример изучения ответственных пептидов можно найти в истории исследования эстераз. Янсен и др. [39] обнаружили, что в эквимолярных концентрациях дии-зопропилфторфосфат (ДИПФФ) способен необратимо подавлять активность некоторых протеаз и эстераз. Из гидролизатов этих ферментов удалось выделить и расшифровать структуру тех пептидов, с которыми связывается радиоактивный ингибитор. Результаты этой расшифровки представлены в табл. 7. У всех сравниваемых ферментов аминокислотные остатки, расположенные вблизи заблокированной ДИПФФ боковой цепи, содержащей серии, оказались идентичными или сходными. Это сопоставление также подтвердило справедливость принципа сходная структура— сходная функция . В химии белков этот принцип следует принимать с известной оговоркой аналогичной структуре не всегда соответствует тождественная функция, а чаще всего похожая или генетически близкая. Сходные структуры могут быть генетически близкими и возникать, например, от общего предшественника путем замены аминокислот в результате изменения одного основания в их кодоне. [c.41]

Из сказанного можно заключить, что основным регулятором построения белка является ДНК, поскольку она в соответствии со своей структурой синтезирует мРНК, на которой формируется белок. Самые незначительные изменения в структуре ДНК, возникающие в результате спонтанной или индуцированной мутации, неизбежно скажутся на строении мРНК, а матричная (информационная) РНК передаст эти изменения формирующейся на ней цепочке белковой молекулы. Таким образом, выясняется механизм корреляционной связи между изменением (заменой или выпадением) нуклеотидов в составе кодонов или триплетов ДНК и изменениями в структуре белков, а следовательно и в свойствах клетки, в ее наследственности. Изменения в структуре отдельных фрагментов ДНК генов могут происходить в результате различных воздействий внешних факторов— мутагенов (см. Мутации и мутагенез ). Выяснено, что иногда наблюдаются в работе триплетов ошибки . Триплет (кодон) вместо свойственной ему аминокислоты, включает в белковую цепь несвойственную ему аминокислоту, что приводит к изменению свойства белка, а следовательно, и свой- [c.106]

Поскольку книга Дэвидсона вышла в свет в 1965 г., неудивительно, что в ней не отражены в полной мере некоторые существенные достижения в области нуклеиновых кислот, которыми были ознаменованы последние 1 /г—2 года. В частности, за это время была полностью расшифрована первичная структура пяти растворимых РНК, причем первичная структура одной из них, а именно валиновой РНК, была полностью выяснена у нас А. А. Баевым с сотрудниками. За это же время Крик в ряде статей опубликовал данные о том, что по крайней мере 62 из 64 кодонов кодируют хотя бы одну из 20 обычных аминокислот, входящих в состав белков. Кроме того, им выдвинута новая гипотеза о механизме взаимодействия 5-РНК, несущих соответствующие аминокислоты, с кодонами информационной или матричной РНК (так называемая у обл-гипотеза ). [c.5]

В настоящее время известны триплетные кодоны для каждой аминокислоты поэтому определение первичной структуры белка позволяет узнать последовательность оснований в соответствующем гене. Цитохром С является универсальным белком в живых организмах, и, где бы он ни встречался, он всегда вынол- [c.403]

По-видимому, наиболее важным открытием из сделанных когда-либо в биологии было установление того факта, что рассмотренный выше или какой-либо другой процесс копирования уже существуюш их белковых цепей вообще не протекает в организме и что информация о последовательности аминокислот в молекулах ферментов хранится в хромосомах и используется (но терминологии, применяющейся в вычислительной технике) для программирования в белоксиитезирующих системах (рибосомах), обеспечивая правильное воспроизведение последовательности аминокислот. Эта программа хранится не в виде аминокислотной последовательности полипептидных цепей и не в какой-либо иной форме, имеющей прямое структурное или химическое сходство с рассматриваемой аминокислотой, а в виде кода, записанного на лентах нуклеиновой кислоты, при этом каждой аминокислоте соответствует определенное, состоящее из трех букв, кодовое слово (кодон), которое по своей химической структуре не имеет ничего общего с данной аминокислотой. Таким образом, последовательность аминокислот в полипептидной цепи фермента закодирована в виде последовательности нуклеотидов в полинуклеотидной цепи нуклеиновой кислоты. Буквы кодона не следует понимать как некие символы, записанные на бумаге, они представлены пуриновыми или пиримидиновыми основаниями. Записывая нуклеотидные последовательности, принято обозначать нуклеотиды первыми буквами их химического названия например, кодон для метионина представляет собой последовательность из трех нуклеотидов— аденина, урацила и гуанина — и записывается AUG. Информация о последовательности аминокислот в белках хранится в хромосомах, точнее, в молекуле дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Последняя отличается от рибонуклеиновой кислоты (РНК) тем, что содержит восстановленный сахар (дезоксирибозу) и метилированные урациловые группы (иногда бывают метилированы и другие основания). [c.6]

Данная модель аттенуации применима и к другим оперонам биосинтеза аминокислот. В каждом случае определенные кодоны располагаются в лидерном транскрипте таким образом, что задержка рибосомы, связанная с нехваткой соответствующих аминокислот, так влияет на вторичную структуру образующегося транскрипта, что формирование терминаторной петли становится невозможным. [c.198]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты структура и соответствие кодонам: [c.624] [c.172] [c.189] [c.57] [c.294] [c.82] [c.145] [c.299] [c.623] [c.46] [c.297] [c.424] [c.854] [c.929] [c.949] [c.437] [c.59] [c.406] [c.426] [c.441] [c.447] [c.25] [c.81] [c.92] [c.196] [c.43] [c.78]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология