Синтез полипептидной цепи начинается с N-конца

Фундаментальный факт в наших знаниях по рибосомному синтезу белка состоит в том, что полипептидная цепь строится путем последовательного роста от Н-конца к С-концу. В течение элонгации растущий С-конец остается всегда ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре на рибосоме, а Н-конец свободен. Естественно допустить, что по мере синтеза белка на рибосоме должно происходить также его сворачивание, и что сворачивание должно начинаться с его Ы-концевой части. [c.272]

Еще в ранних исследованиях было показано, что в молекулах белка, синтезированных при кратковременной инкубации с меченой аминокислотой, лютка распределяется неодинаково. Эти результаты можно интерпретировать исходя из модели, приведенной на фиг. 167. Согласно этой модели, синтез полипептидных цепей начинается с одного конца и далее рост цепи происходит последовательно, путем присоединения одной аминокислоты за другой до тех пор, пока вся цепь не будет готова. Таким образом, в любой данный момент в системе присутствуют в разной степени завершенные полипептиды. Если в какой-то момент добавить к системе меченую аминокислоту на очень короткое время, не больше того, какое необходимо для завершения синтеза цепи, то содержание метки в различных цепях, синтез которых успеет завершиться за время инкубации с меткой, будет прямо пропорциональным числу остатков этой аминокислоты, включившихся в достраиваемые цепи. Поэтому радиоактивность отдельных участков полипептидных цепей должна быть тем выше, чем дальше отстоит этот участок от того конца цепи, с которого начинается синтез. Исходя из данных по включению, можно было, следовательно, надеяться однозначно установить этот конец. [c.526]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология