Пространственная конфигурация полипептидных цепей в белках

Образованию весьма прочных многоточечных (хелатных) комплексов способствует то, что полипептидные цепи белка и особенно боковые группы аминокислотных остатков, находящихся в поверхностном слое, не зафиксированы слишком жестко и обладают определенной подвижностью (гибкостью). В результате обеспечивается возможность пространственной настройки отдельных сорбционных участков глобулы на соответствующие (связываемые ими) фрагменты сорбируемой молекулы. Иными словами, сорбционный участок глобулы в принципе способен принять конфигурацию, несколько отличную от равновесной [c.23]

Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка. Она представлена в основном а-спиралью, которая фиксирована водородными связями (стр. 45). [c.46]

Белки. Белки состоят из аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидными связями в полипептидные цепи. Эти цепи имеют совершенно определенную пространственную конфигурацию (конформацию), которая стабилизируется дополнительными связями-ковалентными и нековалентными (рис. 2.18). В зависимости от ро- [c.42]

По-видимому, замещения подобными аминокислотными остатками имеют место в участках полипептидной цепи, играющих решающую роль в определении третичной структуры, в то время как совершенно отличные замещения происходят в местах, несущественных для определения конформации белковой молекулы. Для этих белков характерна также различная последовательность аминокислот вблизи гема, между двумя цистеиновыми остатками это может означать, что для свойств данных гемопротеидов большее значение имеет общая пространственная конфигурация полипептидной цепи в области гема, а не природа отдельных аминокислотных остатков. [c.162]

Для изучения пространственной конфигурации полипептидных цепей широко пользуются физическими методами исследования, в особенности рентгеноструктурным анализом. Для облегчения задачи расшифровки рентгенограмм в определенные участки молекулы белка в таких случаях часто вводят легко распознаваемые атомы, как атомы ртути, серебра и др. [c.310]

Вторичная структура белка — пространственная конфигурация полипептидной цепи, формируемая в результате нековалентных взаимодействий между функциональными группами аминокислотных остатков (а- и Р-структуры белков). [c.549]

При эмпирическом подходе и обсуждении пространственного строения белковых молекул речь всегда идет лишь о конфигурации полипептидной цепи при полном игнорировании конформационных возможностей боковых цепей аминокислотных остатков. Между тем, именно взаимодействия боковых цепей, в которые входят около двух третей атомов молекулы белка, ответственны в наибольшей степени за стабилизацию и уникальные физические и биохимические свойства нативной конформации природной гетерогенной аминокислотной последовательности. В силу этого обстоятельства на локальных участках белковой цепи в зависимости от аминокислотного порядка возможна реализация самых разнообразных структур, причем, главным образом, нерегулярных. Представление о том, что у гетерогенной последовательности наиболее компактными, энергетически предпочтительными во всех случаях оказываются только структуры с регулярной основной цепью, не подкрепляется физическими соображениями общего характера, противоречит экспериментальным данным и результатам теоретического анализа. У белков с нерегулярным расположением вдоль цепи боковых радикалов пространственные структуры с регулярными формами основной цепи, очевидно, не могут во всех случаях обеспечить максимальное число эффективных внутримолекулярных контактов, а поэтому не могут быть всегда самыми стабильными. [c.80]

В 1954 г, Лайнус Полинг получил Нобелевскую премию за открытие а-спиральной конфигурации полипептидной цепи, характерной для многих белков. Это открытие явилось началом современной эры применения рентгеноструктурной кристаллографии для установления пространственной структуры сложных органических молекул. Знание такой структуры важно потому, что биологические функции органических молекул зависят от пространственного расположения атомов в молекуле. Дороти Ходжкин установила полную структуру витамина В12 и инсулина. За первую из этих работ она в 1964 г. получила Нобелевскую премию. В 1962 г. за работу по установлению структуры двух глобулярных белков крови— миоглобина и гемоглобина — были награждены Нобелевской премией Джон Кендрью и Макс Перутц, В том же году Фрэнсис Крик, Джеймс Уотсон и Морис Уилкинс были удостоены той же награды за открытие двойной спирали ДНК- [c.224]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Результатом работы Кендрью было построение трехмерной модели с разрешением в 6 А. И даже это, явно недостаточное для выяснения мелких деталей разрешение, позволило установить общую картину пространственного расположения полипептидной цепи и относительное положение группы гемина. Таким образом, третичная структура молекулы белка была впервые обрисована в общих чертах. Но для уточнения положения боковых цепей, а также конфигурации самой полипептидной цепи, требовалось увеличить разрешающую способность. Но даже при этих недостатках и неточностях было выяснено, что третичная структура белковой молекулы не может быть описана какой-либо правильной геометрической фигурой, существование которых постулировалось почти всеми теориями строения белковых молекул, основанных на ранних рентгеноструктурных исследованиях. Кендрью говорил по этому поводу Неожиданно оказалось, что эта третичная структура отличается значительной неправильностью и сложностью (см. [22]). [c.150]

Биополимеры и другие более сложные биологические объекты, например клетки, образуют большое количество разнообразных наносистем, как с металлсодержащими нанокластерами, так и без них. Белки представляют собой биополимеры, состоящие из полипептидных цепей, построенных из 20 типов аминокислотных остатков. Выделяются 4 уровня структурной организации. Первичная структура соответствует последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, которая определяет конфигурацию цепи. Вторичная структура определяется пространственной укладкой атомов, что приводит, например, к сворачиванию полипептидной цепи в виде а-спирали или 3-складок и соответствует конформации в полимерных цепях. Третичная структура соответствует пространственной укладке вторичной структуры в пространственную структуру типа глобулы с размерами от нескольких единиц до десятков нанометров в случае глобулярных белков или вытянутых фрагментов для фибриллярных белков. Четвертичная структура включает образования, состоящие из белковых глобул или отдельных белковых доменов. Белки [c.462]

Определение кристаллической структуры аминокислот и аналогичных веществ дает данные об атомных расстояниях и валентных углах в молекулах этих веществ, а также о межмолекулярных силах, которые определяют характерное расположение молекул внутри данного кристалла. Эти результаты составляют экспериментальную базу расчетов, определяющих расположение углерода, азота и кислорода вдоль полипептидной цепи белков они же являются экспериментальной основой при рассмотрении межмолекулярных взаимодействий между соседними молекулами белка и возможности той пространственной конфигурации, которую можно предполагать в твердом белке. [c.302]

Вторичная структура. Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи белка создается благодаря возникновению дополнительных связей — водородных мостиков , которые образуются как в пределах одной полипептидной цепи, так и между цепями. Водородные связи возникают в результате относительно слабых связей между атомами водорода и свободной парой -электронов отрицательного элемента полипептидной цепи белка, например между водо )одным атомом >НН-" группы одной пептидной связи и атомами кислорода >С0-группы другой [c.39]

Рентгенографическим методом были определены межатомные расстояния и валентные углы в молекулах полипептидов и на этой основе построена пространственная модель белков. В 1951 г. Л. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковой молекулы а-спираль , в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра, причем звенья соседних витков соединяются между собой водородными связями между группами ЫН и СО. Это не единственная возможная конфигурация для белковых молекул. [c.344]

В молекулах некоторых фибриллярных белков (Р-кератины волос и шерсти, фиброин шелка и др.) полипептидные цепи почти полностью растянуты и расположены в виде слоев. В молекуле таких белков полипептидные цепи, образующие слой, определенным образом изгибаются, создавая складчатую конфигурацию слоя. При этом не возникает пространственных затруднений для размещения боковых цепей. [c.46]

Как только формирование полипептидной цепи закончено, она снимается с рибосомы в окружающую среду, принимая характерную пространственную конфигурацию, типичную для данного специфического белка. Рибосомная РНК участвует в этом процессе, по-видимому, по стехиометри-ческому а не по каталитическому типу. [c.346]

С—N—. Они образуют полипептидные цепи и циклы, которые в свою очередь тоже соединяются между собой, образуя определенную пространственную конфигурацию и упаковку молекулы белка. [c.5]

Все эти связи в общем довольно слабы, но их совместное действие приводит к стабилизации очень сложной пространственной конфигурации белка. Эти особенности структуры белка обуславливают химический прихотливый рельеф поверхности его гигантской молекулы. Группы атомов, находящиеся на большом расстоянии в полипептидной цепи, оказываются сближенными. Возникающие при этом комбинации аминокислотных остатков в большем числе случаев действуют как каталитически активные центры. Явление это настолько распространено, что некоторые биохимики вообще всякий белок считают каталитически активным. [c.162]

Во-вторых, общая конформация полипептидной цепи в очень большой степени зависит также от природы боковых цепей аминокислот. В связи с влиянием на третичную структуру природы боковых цепей наиболее важно то обстоятельство, что в клетке белок находится в. водной среде. Как видно из структуры миоглобина, при образовании трехмерной конфигурации белка полипептидные цепи сворачиваются, закручиваются и изгибаются таким образом, что большинство тех аминокислот, боковые цепи которых гидрофобны (плохо связываются с водой), оказываются в сухой , изолированной от воды сердцевине молекулы. Такими гидрофобными аминокислотами являются изолейцин, валин, пролин и фенилаланин. На влажной , контактирующей с водой поверхности молекулы оказываются в максимальном количестве те аминокислоты, боковые цепи которых гидрофильны (хорошо связываются с водой). К таким аминокислотам относятся глутаминовая кислота, лизин и треонин. В результате из множества возможных пространственных конформаций белок принимает такую третичную структуру, которая под действием много- [c.96]

На рис. 2 приведена структура рибонуклеазы — белка, построенного из одной полипептидной цепи, состоящей из 126 остатков аминокислот, и последовательность размещения аминокислот в молекуле рибонуклеазы. Нуклеотидная цепь имеет несколько витков, так как в отдельных ее местах пары остатков цистеина (их четыре и они на рисунке подчеркнуты) соединены друг с другом дисульфидными связями. Структура рибонуклеазы представлена на рисунке в одной плоскости. В действительности ее пространственная конфигурация более сложна. [c.32]

Исходя из изложенного механизма реакции может быть понято влияние, которое оказывает множество различных факторов на скорость расщепления пептидных связей в молекуле белка. В число этих факторов входят следующие пространственная конфигурация углеродных атомов, соседних с пептидной связью природа атакующего нуклеофильного реагента природа кислоты в катализируемом кислотой процессе заряд тетраэдрического промежуточного продукта (нейтральный, отрицательный или положительный) природа отщепляющейся в последней стадии группы и, наконец, конформации основной полипептидной цепи вблизи реакционного центра (геликоидальная, содержащая водородные связи между разными участками, случайно образованное кольцо и т. п.), а также то, цис- или /п/)анс-строение имеет пептидная связь. Пространственные факторы и факторы, связанные с наличием заряда у отдельных групп, имеют основное значение, как это будет показано в последующем изложении. [c.377]

Конкретная конфигурация (вторичная, третичная и четвертичная структуры) любого белка полностью определяется первичной структурой входящих в его состав полипептидных цепей и зависит от химических свойств боковых групп аминокислотных остатков. Так, при укладке полипептидной цепи неполярные гидрофобные) боковые группы склонны ориентироваться во внутреннюю область белка, в то время как полярные (гидрофильные) группы стремятся быть экспонированными на поверхности белковой глобулы. Пространственная структура белка стабилизируется за счет химических взаимодействий, в том числе гидрофобных контактов, водородных связей и дисульфидных мостиков (—8—8—). Последние, как правило, образуются, когда в процессе укладки цепи боковые группы остатков цистеина оказываются достаточно сближенными (рис. 10.19). [c.26]

ГО полипептида или некоторой его части. Воздействие других мутаций на организм связано с аминокислотными заменами в полипептидной цепи, кодируемой данным мутантным геном (рис. 10.12). Аминокислотные замены могут, в частности, затрагивать и функционально важные аминокислотные остатки, а также вызывать заметные искажения пространственной структуры. В зависимости от того, насколько сильно эти искажения сказываются на структуре функционально важных участков, может наблюдаться снижение и даже полное исчезновение ферментативной или какой-либо иной функциональной активности белка. Мутации, чувствительные к температуре, могут быть связаны с аминокислотными заменами на участке, существенном для стабилизации вторичной и третичной структуры данного белка. Нормальная конфигурация, присущая при пермиссивной температуре мутантным полипептидам этого типа, при переходе в область рестриктивных температур может подвергнуться существенным искажениям. [c.28]

Для изучения пространственной конфигурации полипептидных цепей широко пользуются физическими методами исследования, особенно рентгеноструктурным анализом. Для облегчения задачи расшифровки рентгенограмм в определенные участки молекулы белка в таких случаях часто вводят такие легко распознаваемые атомы, как атомы ртути, серебра и др. На рис. 45 дана модель, изображаюп1 ая пространственную структуру молекулы белка миоглобина по данным рентгеноструктурного анализа. [c.213]

Вторичная структура. Вторичная структура белка определяется пространственной конфигурацией полипептидной цепи, формируемой в результате нековалентных взаимодействий между функциональными группами аминокислотных остатков. Вторичная структура представлена регулярными молекулярными образованиями, такими, как а-спиралья -складчатый слой. В структуре многих белков наблюдается сочетание а-спиральных и -складчатых участков, в этом случае белки имеют неупорядоченное строение. [c.61]

Уже в 1959 г. разрешающую способность метода удалось довести до 2 А [272]. Это сразу позволило различать атомы, соединенные водородными и вандерваальсовыми связями, хотя соседние атомы, соединенные типичной ковалентной связью, отчетливо не различались. Несмотря на это можно было сделать определенный вывод о пространственном расположении атомов, т. е. перейти к детальному построению трехмерной модели. В этой работе была доказана правота утверждений об универсальности а-спиральной структуры Полинга — Корея. Большая часть молекулы миоглобина была построена из отрезков правозакрученной спирали. Таким оразом, удалось впервые сфотографировать а-спирали в молекуле белка, что является блестящим подтверждением теоретических построений о вторичной конфигурации полипептидной цепи. Сопоставление полученных результатов с данными более ранних работ свидетельствовало со значительной достоверностью о наличии а-спиральных конфигураций в молекулах глобулярных белков. Было показано, что молекула миоглобина на 75% состоит из спиральных участков и таких участков в молекуле восемь. Они соединены неспиральными произвольной формы отрезками различной длины. Эти результаты косвенно подтверждались опытами с использованием методов дейтерооб-мена и определения оптического вращения. [c.150]

Другая общая для рассматриваемых исследований черта состоит в стремлении избежать, или крайне упростить анализ взаимодействий даже между соседними по цепи остатками. При корреляционном подходе это также неизбежно, поскольку признание значительной роли межостаточных взаимодействий в формировании структуры белка равносильно отказу от поиска эмпирических зависимостей. Действительно, при огромном множестве комбинаций как природных аминокислот в последовательности, так и конформационных состояний каждого остатка количество подлежащих рассмотрению вариантов структур даже на малых олигопептидных участках боковой цепи столь велико, что для их корректного статистического анализа недостаточно опытных данных о структурах всех имеющихся в природе белков. В этом заключается еще одна принципиальная ограниченность статистического подхода к исследованию пространственного строения белков. Она также не оставляет никаких надежд на возможность решения эмпирическим путем структурной проблемы белка в будущем при накоплении большого экспериментального материала, как это предполагают вслед за Максфилд и Шерагой многие исследователи [134]. Далее, во всех работах этого направления при обсуждении пространственного строения белка подразумевается лишь конфигурация полипептидной цепи. [c.329]

Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Последовательность аминокислотных остатков называется первичной структурой белка. Полипептидная цепь скручена в пространстве в спираль за счет водородных связей между группами —ЫН— и —СО—. Пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой. Трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидиых мостиков —8— 8— между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий, называется третичной структурой. [c.123]

К изучению структуры белка можно подходить с различных точек зрения. Можно исследовать последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи, изучать характер функциональных групп белка, особенности связей между боковыми лрутпами остатков, пытаться установить наличие или отсутствие определенных групп в белке. Такою рода исследования, связанные с изучением особенностей химического строения различных белков, были приведены выше. Не менее важную роль в изучении структуры белков играют исследования пространственной конфигурации белковых молекул. Определенная пространственная Конфигурация белковой молекулы обеспечивает возможность ироявления ею определенных свойств, которые и составляют основу биологической специфичности белков. Нарушения конфигурации, происходящие, например, при денатурации, вызывают потерю активности белка, т е. потерю этих свойств. [c.535]

Под изучением первичной структуры подразумевается исследование чередования аминокислотны с остатков вдоль /полипептидньсх цепей белка. Изучение вторичной структуры — это изучение особенностей пространственного расположения чередующихся друг с другом аминокислотных остатков, которое определяет конфигурацию сравнительно небольших фрагментов полипептидных цепей. Вторичная структура по Линдер-штрем-Лангу — это небольшие складки и изгибы пептидной цепи. Они могут, например, привести к тому, что некоторая часть пептидной цепи примет форму спирали. Однако шаг такой спирали, ее толщина будут заметно меньше размеров самой молекулы. Вторичная структура в белках стабилизируется водородными связями между СО- и МН-группами пептидных остатков. Поэтому, исследуя вторичную структуру в химическом аспекте, мы изучаем особенности водородных связей между СО-и МН-группами пептидных остатков. [c.535]

В данном разделе специфичность протеолитических ферментов рассматривается применительно к селективному расщеплению полипептидов и белков с известным порядком расположения аминокислот. Следует, однако, иметь в виду, что порядок расположения аминокислотных остатков в цепи не определяет полностью пространственные взаимодействия. При свертывании цепи и появлении, например, структуры а-спи-рали боковые цепи последовательно расположенных аминокислотных остатков выступают из спирали через определенные промежутки и повернуты друг к другу на угол, ра-вный примерно 100° по отношению к оси спирали. Свобода вращения боковых цепей обусловливает значительное разнообразие занимаемых ими положений они могут быть удалены от другой- боковой цепи или пептидной связи, расположенных на расстоянии нескольких аминокислотных остатков в главной цепи, на такое же расстояние, как и от своего аминокислотного остатка или пептидной связи. Кроме того, возможно взаимодействие между боковыми цепями и пептидными связями, расположенными рядом геометрически, но принадлежащими к значительно удаленным друг от друга в цепи аминокислотным остаткам или даже к другой полипептидной цепи молекул. Таким образом, знание пространственной конфигурации может оказаться столь же важным при решении рассматриваемого вопроса, как и знание последовательности расположения аминокислот. [c.179]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

При анализе ряда глобулярных белков было установлено, что они имеют в растворе весьма компактные формы, размеры которых не сравнимы по величине с размерами, ожидаемыми для стержнеобразных а-спиралей сходного молекулярного веса. Гидродинамические данные и результаты светорассеяния указывают также, что пространственная конфигурация у белков этого класса более компактна, чем у беспорядочных клубков. Чтобы объяснить это кажущееся несоответствие, необходимо допустить, что молекулы глобулярных белков представляют собой сверхклубки , состоящие из коротких спиральных сегментов, разделяемых неспиральными зонами. Последние наделяют полипептидные цепи достаточной гибкостью, чтобы они могли свернуться в компактную глобулу, которая стабилизируется различного рода вторичными связями. Следовательно, в молекуле белка мы имеем как спиральные, так и аморфные участки. Что же касается синтетичесАх полипептидов, то здесь, как уже говорилось, конформация полипептидной цепи зависит от природы растворителя в одних вторичная структура этих соединений представлена спиральной формой, в других— беспорядочным клубком. Каким образом можно различить эти два типа вторичной структуры [c.101]

Из имеющейся информации о природных белках очевидно, что структурными формами (а- и р-структурами), описанными в предыдущих разделах, нельзя охарактеризовать все аспекты их молекулярной организации. Спиральные участки для большинства белков являются лишь частью их макромолекулы и в большинстве случаев могут объяснить только малую долю ее конформации. Вместе с тем макромолекулы белка имеют ясно выраженную пространственную конфигурацию, которая не менее строго определена, чем конфигурация высоко спиральных систем. Этот уровень организации белковой молекулы, включающий в себя вторичную структуру полипептидных цепей, как мы уже упоминали, в настоящее время принято называть третичной структурой. Для пояснения напомним, что молекулы глобулярных белков представляют собой сверхклубки , состоящие из спиральных и аморфных сегментов. Последние наделяют полипептидные цепи достаточной гибкостью и позволяют им свернуться в компактную глобулу, которая стабилизируется различного рода связями. Вот эта пространственная упаковка чередующихся спиральных и аморфных участков первичной цепи в компактное и симметричное тело и составляет третичную структуру макромолекулы белка. [c.115]

Можно сформулировать механизм действия ферментов следующим образом. Два субстрата, один из которых содержит связь А—В, а другой связь С—О, присоединяются к каким-то группам на макромолекуле фермента. При этом атомы АВ и СО оказываются в непосредственной близости друг от друга и в нужной пространственной конфигурации. Роль катализатора в том, что он помогает расслабить связи А—В и С—В в обоих субстратах и тем самым способствует образованию новых ковалентных связей А—С и В—В. Для того чтобы осуществилась химическая реакция, однако, все равно требуется тепловая флюктуация. Процесс, описываемый уравнением АВ- СВ АС ВВ, происходит на расстояниях порядка длины химической связи, т. е. порядка немногих ангстрем. Поэтому казалось непонятным, почему ферментами являются белковые макромолекулы сравните.тьно больших размеров (достигающих мнопгх десятков ангстрем). Было высказано предположение, что на поверхности белковой макромолекулы существует локальный центр ферментативной активности, состоящий из небольшого числа групп, расположенных близко друг от друга. Эти группы могут принадлежать звеньям полипептидной цепи, весьма удаленным друг от друга, но сближенным при закручивании цепи во вторичной и третичной структуре. Поэтому ферментативная активность часто столь чувствительна к денатурации белка. Прямьш доказательством теории активного центра явились опыты, в которых макромолекула фермента расщеплялась на осколки, сохранявшие свою каталитическую активность. [c.141]

Белки, структура молекулы. В структурной организации молекул выделяют четыре уровня первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Первичная структура — это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура дает представление лишь о расположении полипептидной цепи на плоскости. Вторичная структура показывает пространственную конфигурацию, которой обладает полипептидная цепь. Наиболее частыми вариантами вторичной структуры являются а-спираль и р-складчатая структура. Под третичной структурой понимают способ укладки полипептидной цепи в компактную, плотную структуру. Компактную структуру молекулы образуют как спирализованные, так и аморфные участки полипептидной цепи. Четвертичная структура характеризует способ объединения в одну функционально индивидуальную молекулу нескольких полипептидных цепей (протомеров). Термин счетвертичная структура белка тесно связан с термином солигомерный белок . [c.16]

Однако работы Астбери помогли достаточно четко сформулировать цели исследований и наметить основные пути выяснения пространственной конфигурации белковых веществ. В 3 0-х годах складываются два основных направления рентгенострук-турных исследований белковых веществ (разрабатываемые первоначально исключительно для фибриллярных белков). Этими направлениями были, во-первых, изучение детального строения основных простых компонентов полипептидной цепи (признававшейся основной структурой белковых веществ) — аминокислот и простых пептидов, а также некоторых аналогичных структур, в первую очередь, дикетопиперазинов во-вторых,— изучение моделей полипептидных цепей, построенных на основании рентгеноструктурных анализов фибриллярных белков. Оба этих направления были тесно связаны друг с другом, так как исследование детального строения аминокислот, пептидов и модельных веществ ч данные о геометрических размерах этих соединений позволили бы использовать уже накопленные данные для построения все более точных модельных структур полипептидных цепей и перейти, таким образом, к выяснению закономерностей строения как полипептидной цепи, так и образуемых ею структур высшего порядка. [c.140]