Другие аминокислоты

Заслуживает особого внимания реакция ацилирования аминокислот. Другие реакции аминокислот также имеют важное биологическое значение. Папример, как будет показано позднее, в основе всех реакций витамина Вб лежит образование оснований Шиффа (взаимодействие амино- и альдегидной групп гл. 7). Однако именно ацилирование аминогрунны одной аминокислоты карбоксильной (активированной) группой другой аминокислоты приводит к образованию пептидной связи и затем к образованию полимерной молекулы—белка. Для химика-биооргаиика весьма интересно сопоставить синтез наиболее сложных макромолекул в пробирке и в организме. [c.52]

Некоторые из аминокислот, входящих в состав белков, могут быть образованы из других близких по строению аминокислот, но имеется 8 так называемых незаменимых аминокислот, которые не могут быть получены в организме из других аминокислот и обязательно должны содержаться в белках пищи. Белки, не содержащие достаточного количества незаменимых аминокислот, являются неполноценными. К незаменимым относятся [c.456]

В результате реакции дипептида Met-Gly с пероксидом водорода образуются два соединения в неравных количествах. После расщепления пептидной связи в смеси обнаруживаются три вещества, одним из которых является Gly. Две другие аминокислоты обладают оптической активностью, но отличаются [c.394]

Аминокислота (/1), аминогруппа которой замещена группировкой (У), конденсируется с другой аминокислотой (Б), имеющей защищенную остатком V карбоксильную группу. После того как получен полностью защищенный пептид (В), либо удаляют сразу обе защитные группы и получают свободный пептид (Г), либо проводят избирательное удаление одной из групп У или У. Образующийся в последнем случае замещенный пептид (Д) или ( ) может быть использован для дальнейших синтезов. [c.385]

Подобные реакции проводят с теми или другими аминокислотами столько раз, сколько аминокислот необходимо ввести в состав синтезируемого полипептида. Полипептид в конце синтеза отделяют от полимера подходящим реагентом [c.191]

По своей природе каждое звено — остаток одной нз аминокислот. Они образуют полипептидные цепи, из которых каждая содержит десятки и даже сотни остатков различных амииокислот. Все другие аминокислоты, входящие в состав белка, относятся к а-аминокислотам, у которых аминогруппа ЫНг связана с тем же атомом углерода, с которым связана и карбоксильная группа СООН. Все -аминокислоты (за исключением гетероциклических) могут быть выражены общей формулой [c.337]

Для процессов роста необходима энергия. Например, всасывание воды растениями требует расхода энергии. В организмах животных мышечная деятельность, поддержание температуры тела и т.п. процессы требуют энергии. 25.5. 36,4 г О2, что соответствует при нормальных условиях объему 25,4 л. 25.8. а) а-Аминокислота содержит функциональную группу —NH2, присоединенную к атому углерода, связанному с углеродным атомом карбоксильной группы, б) Образование белка представляет собой реакцию конденсации между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты. 25.10. Возможны два дипептида [c.482]

В этом варианте задачу можно выполнить и для других аминокислот (табл. 10), а также для простейших углеводов (табл. 11). При хроматографировании углеводов их проявляют аммиачным раствором нитрата серебра (черное пятно). [c.101]

Жирным шрифтом выделена формула аланина и его группировка в формулах других аминокислот звездочкой помечены асимметрические атомы. [c.281]

Благодаря этому молекулы аминокислот представляют собой биполярные двуполярные) ионы, а так как противоположные и равные по величине заряды таких ионов нейтрализуют друг друга, аминокислоты являются внутренними солями. Поэтому, например, водные растворы одноосновных моноаминокислот нейтральны на лакмус. [c.282]

Если на полученный дипептид вновь действовать хлорангидридом той же или другой аминокислоты, образуется соответствующий трипептид и т. д. Э. Фишер получил полипептид из 18 а-аминокислот-ных остатков. Вскоре Абдергальден синтезировал полипептид из 19 а-аминокислот. Были проведены и другие подобные синтезы. [c.294]

Полипептидные цепи образуют два типа упорядоченных конформаций. Наиболее распространена так называемая а-спираль, в которой С=Н-группы остатка одной аминокислоты образуют водородную связь с НМ—0-группой другой аминокислоты. Ход полипептидных цепей в спирали напоминает резьбу винта, и на одном витке спирали помещается 3,7 аминокислотных остатка. [c.564]

Эта аминокислота получается, наряду с другими аминокислотами, при гидролизе белковых веществ. [c.587]

Аналогично декарбоксилируются и другие аминокислоты [c.62]

Аминогруппа имеет явно выраженный основной характер, а кар-. боксильная группа — кислый, так что в водном растворе протон карбоксильной группы переходит к аминогруппе. В результате карбоксильная группа превращается в ион карбоксила, а аминогруппа — в замещенный ион аммония. В соответствии с этим строение глицина и других аминокислот в водном растворе можно представить следующим образом [c.385]

Для проведения количественных определений аминокислотный анализатор должен быть откалиброван. Площади пиков обычно соотносят с пиком Lys, который менее других аминокислот разрушается прн гидролизе. Для оценки потерь материала в приборе, чувствительности окраски и регистрации используют калибровку с помощью стандартных растворов аминокислот точно известной концентрации (в отдельном опыте). Коэффициенты корреляции вводят в память интегратора (или учитывают при планиметрировании пиков). [c.527]

Примерно таким же путем осуществляется распад многих других аминокислот. В большинстве случаев имеет место переаминирование в соответствующую а-кетокислоту. Далее следует р-окисление и расщепление до таких соединений, как пируват и ацетил-СоА. [c.101]

На основе -ЦПА получают и другие аминокислоты — триптофан, лизиц и орнитин. [c.264]

Проявление нингидрином. Раствор нингидрина наливают в ванночку и равномерно пропитывают им хроматограмму. Хроматограмму высушивают под тягой и выдерживают в темноте при комнатной температуре около 12 ч. В этих условиях с нингидрином реагируют все а-аминокислоты (другие аминокислоты дают реакцию при более высокой температуре — около 100°С). Проявление хроматограмм при качественной хроматографии можно ускорить, помещая последние на 5—10 мин в термостат при 60° С. Окраска, получаемая при проявлении аминокислот нингидрином, неустойчива. Ее можно закрепить, опрыскивая проявленную хроматограмму из пульверизатора раствором ацетона, содержащим азотнокислую медь. Стойкую окраску можно получить при внесении в нингидриновый реактив кадмия (с. 135) или стронция. Окраска сохраняется в течение нескольких недель при проявлении аминокислот смесью 1%-ного раствора нингид-рнна в ацетоне и 1%-ного раствора хлористого стронция в 20%-ном растворе СН3СООН (1 6). [c.129]

Различные результаты получены при метилировании аминокислот [386]. Аспарагиновая кислота при метилировании отщепляет триметиламнн, образуя фумаровую кислоту. Другие аминокислоты в большинстве случаев образуют четвертичные соединения типа бетаинов или солей эфиров бетаинов. Алкилирование диэтипсульфатом проходит значительно менее полно, чем диметилсульфатом, Реакции осуществляются в растворе едкого кали. [c.67]

Гомологи таурвна. В этом разделе кратко описаны некоторые-другие аминокислоты типа таурина. 1-Аминопропан-2-сульфокис-лота приготовлена окислением диметилтиазолица [183] или соответствующего производного метилпиперидина [184] [c.137]

Учитывая эти соображения, можно разобраться в поведении аминокислот нри диссоциации. Например, замещение а-протона в глицине на метильную группу должно лишь незначительно повлиять на рКа карбоксильной группы. Это действительно выполняется для аланина (табл. 2.1), а также для других аминокислот с нейтральными боковыми группами. Однако в р-аланине, в котором аминогруппа отделена от карбоксильной уже двумя углеродными атомами, эти две функциональные группы оказывают друг на друга меньшее влияние и значение рКа попадает в интервал между значегшями рКа глицина и рКа уксусной кислоты. рКа карбоксигруппы нейромедиатора ГАМК, в котором амино- и карбокснгрупны отделены тремя углеродными атомами, близко по значению таковой в уксусной кислоте. [c.40]

СНзСН(ЫНз) СООН — распространенная в природе аминокислота, встречающаяся в свободном виде и в составе белков, хорошо растворима в воде. Синтезируется в организмах из других аминокислот и из пировиноградной кислоты. Благодаря наличию асимметрического атома углерода имеет оптические изомеры, в природе встречается только а-изомер. Рацемат а-А. легко получить синтетически. р-А. HjN—СН2СН2— СООН в белках не найден. [c.14]

В 1963 г. Р. Меррифилд [722] разработал важный метод, который с тех пор применяется для синтеза многих пептидов [723]. Этот метод называется твердофазным синтезом, или синтезом на полимерных подложках [724]. Здесь используются те же реакции, что и в обычном синтезе, но один из реагентов закреплен на твердом полимере. Например, если желательно соединить две аминокислоты (получить дипептид), то в качестве полимера может выступать полистирол, содержащий боковые группы H2 I (рис. 10.1, 99). Одну из аминокислот, защищенную трет-бутоксикарбонильной группой (Вое), закрепляют на боковых группах (стадия А). Нет необходимости, чтобы все боковые группы вступили в реакцию достаточно, чтобы это произошло с некоторыми из них. Затем гидролизом в присутствии трифтороуксусной кислоты в дихлорометане снимают защитную группу Вое (стадия Б) и к иммобилизированной аминокислоте присоединяют другую аминокислоту, используя ДЦК или другой агент сочетания (стадия В). После этого удаляют вторую защитную группу Вое (стадия Г), что дает дипептид, все еще закрепленный на полимере. Если этот дипептид и есть желаемый продукт, его можно снять с полимера действием HF (стадия Д). Если необходимо получить пептид с более длинной цепью, прибавляют другие аминокислоты, повторяя стадии В и Г. [c.156]

Синтетические полиамиды [И]. В отличие от синтетических полипептидов-полимеров а-аминокислот — полимеры других аминокислот или дикарбоновые кислот и диаминов принято называть полиамидами. Среди них наибольшее техническое значение имеют поли-е-капроамид, поли- -энантоамид, поли-со-ундекамид, полигексаметиленадипамид и ряд ароматических полиамидов. [c.382]

Из других аминокислот большое значение имеют лизин, или нормальная а,е-диаминокапроновая кислота (2,6-диаминогексано-вая кислота) [c.380]

Сходная систе.ма рег>ляции в аттенюаторе испадьзуется в опе-ронах, отвечающих за синтез других аминокислот у . соИ. В лндер-ных РНК этих оперонов закодированы специфические пептиды, включающие по нескольку остатков той а.мннокислоты, биосинтез [c.159]

Интересно отметить, что нагревание определенных смесей а-аминокислот приводит к получению пептидоподобных молекул, называемых прогеноидами,. с молекулярным весом около 5000 и с нестатистическим распределением, причем глутаминовая и аспарагиновая кислоты, лизин и аланин входят в структуру протеноидов легче, чем другие аминокислоты [24]. [c.386]

Прн синтезе существенно, чтобы Ь-лейцин был чистым, не за-грязнешшм другими аминокислотами, например тирозином и др. [c.292]

Как было установлено, цикл лимонной кислоты протекает в микроорганизмах, в проростках растений, а также в клетках животных. Наличие этой и других общих черт, одинаково присущих самым различным организмам, свидетельствует об общности происхождения живых организмов, как это и предполагается эволюционной теорией. Существуют данные, свидетельствующие о том, что в некоторых микроорганизмах цикл Кребса дает главным образом молекулы с особой структурой, служащие специфическим целям (так, -кетоглутаровая кислота необходима для синтеза глутаминовой кислоты и некоторых других аминокислот). Для человека и других животных цикл лимонной кислоты — источник указанных специфических веществ и энергии. [c.404]

Какие аминокислоты незаменимы для детей, но ие для взрослых Потре1б-ность в каких незаменимых аминокислотах может быть частично удовлетворена за счет других аминокислот и в каких относительных количествах [c.427]

Описан эффективный асимметрический синтез инокисЛбт, йрИ чём ключевой стадией является стереоселектнвное.восстанрвление двойной связи С=Ы, при котором присоединение водорода. происходит предпочтительно с одной нз диастереотопных сторон 28], Ниже приведена схема этого синтеза для О-аланина. Наблюдаемая оптическая чистота в данном случае 96% для других аминокислот, полученных по этому способу, оптические выходы составляют 92—97%. [c.65]

При необходимости можно провести количественное определение некоторых аминокислот в исследуемом образце, например аланина и глицина, которые хорошо отделяются от других аминокислот. Для количественного определения аланина и глицина на электрофореграмму, помимо исследуемого образца, наносят разные количества этих амино-кислот- свидетелей (20—140 нмоль). После окончания электрофореза, прокрашивания и фиксации вырезают пятна соответствующих аминокислот и обрабатывают их так, как описано на с. 132. Колориметри-рование проводят при 500 нм и строят график зависимости оптической плотности от количества внесенной аминокислоты. Используя полученный график, определяют содержание глицина и аланина в исследуемом образце. [c.139]

До 1940 г. аминокислоты обычно рассматривались как относительно стойкие строительные блоки, поступающие в организм с пищей. От этих представлений быстро отказались после начатых Шёнкеймером исследований метаболизма ННз и аминокислот, меченных изотопом Сразу же обнаружилось, что азот часто быстро переходит из одного углеродного остова в другой. Эти результаты подтвердили предположения, выдвинутые ранее Браунштейном (гл. 8, разд. Д). Браунштейн указывал, что С4- и С5-аминокислоты, аспартат и глутамат, тесно связанные с циклом трикарбоновых кислот, способны быстро обменивать свои аминогруппы на аминогруппы других аминокислот путем переаминирования [уравнение (14-12), стадии бив]. Поскольку при этом аммиак легко включается в глутамат [уравнение (14-12), стадия а ом. следующий раздел], нетрудно представить себе существование общего пути синтеза аминокислот. [c.88]

Анаэробные бактерии способны восстанавливать пролин в 5-амино-валерат [уравнение (8-34)], сопрягая эту реакцию с окислительным распадом другой аминокислоты (реакция Стикленда). [c.103]

В кортикотропине (рис. 2-2) присутствует не только указанный гептапептид, но и целиком вся последовательность аминокислот а-меланотропина, к С-концу которой присоединены еще 29 других аминокислот. Тот же гептапептид обнаруживается в липотропинах, также секрётируе-мых гипофизом. Молекулы липотропинов содержат 46 аминокислот, присоединенных к одному концу гептапептида, и 5—37 аминокислот, присоединеннь х к другому концу (С-концу). Наличие общего гептапео - [c.321]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология