Белки секреторные

Неизвестно, каким образом при образовании секреторных пузырьков отбираются агрегаты, содержащие секреторные белки. Секреторные пузырьки имеют уникальные мембранные белки, часть из которых может служить рецепторами (в транс-сети Гольджи) для связывания агрегированного материала, подлежащего упаковке. Заметим, что секреторные пузырьки больще транспортных пузырьков, переносящих ли- [c.75]

Рис. 3-22. Сигнальная гипотеза — схема протекания процесса биосинтеза секреторных белков.

Сигнальный пептид, состоящий обычно из 15 — 20 гидрофобных аминокислот, вступает через рибосомный рецепторный белок во взаимодействие с эндоплазматическим ретикулумом и начинает локально-специфический синтез белка. Еще до заверщения синтеза он отщепляется сигнальной пептидазой от остальной цепи. Полипептидная цепь секреторного белка выводится через систему каналов эндоплазматического ретикулума и вслед за этим сворачивается в нативную конформацию. [c.396]

Аминокислотной последовательности интерферона предшествует типичная для секреторных белков сигнальная последовательность, селективно отщепляемая во время или сразу после прохождения мембраны. Первичная структура сигнального пептида следующая [c.431]

Уже давно было отмечено, что свободные полирибосомы продуцируют в основном водорастворимые белки для внутренних потребностей самой цитоплазмы, в то время как мембраносвязанные частицы синтезируют либо белки для мембран, либо секреторные белки, выводимые через мембраны из клетки. Очевидно, что растворимые цитоплазматические белки, синтезируемые на свободных полирибосомах, сворачиваются по мере выхода из рибосомы в водном окружении, в результате формируя типичную глобулярную структуру с гидрофобным ядром внутри и более или менее полярной поверхностью. В то же время, синтез белков на мембраносвязанных рибосома х приводит к тому, что растущий пептид вводится в контакт с гидрофобным окружением липидного бислоя мембраны, и значит, должен сворачиваться, по крайней [c.274]

Более того, хотя синтез мембранных и секреторных белков происходит на мембраносвязанных рибосомах, инициация их трансляции совершается на свободных частицах нативные 40S частицы, начинающие инициацию, всегда свободны, и образующиеся в результате инициации 80S частицы также еще не прикреплены к мембранам. Присоедине- [c.277]

ЦИИ трансляции не проходит далее сквозь мембрану, а остается вставленным в мембрану как трансмембранный белок. Можно привести еще ряд аналогичных примеров интегральных мембранных белков, синтезируемых с отщепляемой N-концевой сигнальной последовательностью (гемагглютинин вируса гриппа, тяжелая цепь антигенов гистосовместимости А и В, гликофорин А красных кровяных клеток, цитохром Р-448 и т. д.). Получается, что в синтезе как секреторных, так и интегральных мембранных белков используется один и тот же механизм сигнального пептид-мембранного узнавания, вхождения растущего пептида в мембрану и затем отщепления N-концевого сигнального фрагмента, но терминация трансляции может приводить либо к прохождению конечного продукта сквозь мембрану в случае водорастворимых секреторных белков, либо к его солюбилизации в мембране в случае более гидрофобных белков, предназначенных для внутримембранной локализации. Белки, оставшиеся в мембране. эндоплазматического ретикулума, далее могут подвергаться посттрансляционному транспорту через секреторные пузырьки в мембранные структуры других типов, включая клеточную плазматическую мембрану. [c.281]

Очевидно, что важную роль в ко-трансляционном сворачивании белка может играть образование дисульфидных связей между цистеиновыми остатками. Дисульфидные связи, скрепляющие третичную структуру, особенно распространены у секреторных белков эукариот. Наоборот, внутриклеточные белки чаще характеризуются свободными сульфгидрильными группами цистеиновых остатков. Действительно, условия внеклеточной среды, по сравнению с внутриклеточной, являются более окислительными. Дисульфидные связи, по-видимому, могут завязываться между цистеиновыми остатками растущей полипептидной цепи уже по мере ее прохода через мембрану в межмембранный просвет. Такие связи могут возникать спонтанно при достаточно окислительных условиях среды. Однако, во-первых, скорость спонтанного образования дисульфидных связей в белке, по сравнению со скоростью его синтеза и сворачивания, не велика во-вторых, в процессе сворачивания всегда существует вероятность образования дисульфидных связей между не теми остатками цистеина, которые должны образовать мостики в законченной свернутой белковой молекуле. Более 20 лет назад [c.286]

Наращивание с -конца цепи, по-видимому, используется в качестве метки. Многие только что синтезированные белки выводятся посредством секреторного аппарата клетки другие белки действуют внутри клетки в цитозоле, в мембранах или в окружаю-ш,ей их среде. Назначение полипептида может быть закодировано в его последовательности, по крайней мере это представляется вероятным для выводящихся из клетки белков. Согласно сигнальной гипотезе [149], секреторный белок синтезируется в виде пробелка , который представляет собой предшественник с короткоживу-щим фрагментом, присоединенным к Ы-концу. [c.77]

По данным одной из работ, секреция многих гетерологичных белков в Е. соИ зависит от уровня экспрессии соответствующих генов. Чужеродные белки, синтезируемые наиболее активно, не обязательно столь же активно секретируются. Иногда интенсивный синтез чужеродного белка вызывает перегрузку секреторного аппарата и его блокирование. Таким образом, если нужно, чтобы данный белок непременно секретировался, то можно попытаться понизить уровень экспрессии соответствующих генов. [c.126]

Многие секреторные клетки, такие, как аципарпые клетки поджелудочной железы, поляризованы, и экзоцитоз протекает только па их апикальной поверхности. Апикальная часть клеток обращена обычно в просвет системы протоков, собирающей секрет. Когда секреторный пузырек сливается с плазматической мембраной, его содержимое выбрасывается из клетки путем экзоцитоза, а мембрана становится частью плазматической мембраны (см. разд. 6.5.1). Это должно было бы сильно увеличивать поверхность плазматической мембраны. В действительности такое увеличение возникает очень ненадолго, потому что участки мембраны удаляются с поверхности путем эндоцитоза (или рециркулируют) почти с той же скоростью, с которой они добавляются при, экзоцитозе (рис. 8-78). Очевидно, что при таком удалении мембранные белки секреторных пузырьков возвращаются в аппарат Г ольджи, где [c.76]

Секреторная клетка, например клетка печени, использует свой-гладкий ЭР совсем иначе. Как показано на рис. 4.7, белки, вырабатываемые шероховатым ЭР, передаются (через транспортные пузырьки) в систему уплош,енных мешочков, или цистерн,, называемую аппаратом Гольджи. Аппарат Гольджи ориентирован, у него имеются внутренняя, формирующая, сторона и наружная, выделяющая. От этой последней отпочковываются пузырьки, образующие секреторные гранулы. Тем самым функция аппарата Гольджи состоит в хранении, концентрировании и упаковке секреторных белков. Секреторные гранулы остаются в цитоплазме клетки до тех пор, пока ее не стимулируют соответствующие факторы. Тогда гранулы передвигаются к апикальной поверхности, где их мембраны сливаются с плазматической мембраной и выделяют свое содержимое. Этот процесс называется экзоцитозом и требует затраты энергии и присутствия свободных ионов кальция. [c.88]

Широко распространены в животном и растительном мире смешанные высокомолекулярные соединения, открытые в последние годы. Это — белки, содержащие одновременно углеводную или липидную компоненту либо связанные с нуклеиновыми кислотами, и полисахариды, содержащие белковую или липидную, или ту и другую компоненты. Смешанные высокомолекулярные соединения выполняют чрезвычайно ответственные функции в организме. Они определяют групповую принадлежность организма человека и животных и специфичность микробов, играя, по-видимому, видную роль в явлении иммунитета. Смешанные высокомолекулярнь]е соединения входят в состав нервных и соединительных тканей организма, секреторных жидкостей, участвуют в регулировании нервных процессов. Некоторые ферменты и гормоны, регулирующие жизнедеятельность организма, также относятся к смешанным высокомолекулярным соединениям. [c.14]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

П. применяют как лек. ср-во при расстройствах пищеварения, вызванных секреторной недостаточиостью желудка, а также в сыроделии н при определении первичной структуры белков. Определение уровня П. в организме используют для диагиостяроваиия нек-рых заболеваний желудочно-кишечного тракта. [c.466]

П. ф. играют важную роль во мн. процессах, происходящих в организме, напр, при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции. Во ми. этих случаях фермент расщепляет я субстрате лишь одну или неск. связей (ограниченный протеолиз). Активность П. ф. регулируется на посттрансляц. стадии путем активации их неактивных предшественников (зи-могенов), а также действием прир. ингибиторов ферментов (а -макроглобулина, ai-антитрилсина, секреторного панкреатич. ингибитора и др.). Нарушения механизмов регуляции активности П. ф.-причина мн. тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.). [c.113]

Трансгенные животные как продуценты ценных биологически активных белков и гормонов имеют ряд преимуществ перед микроорганизмами и клеточными системами. Важно, что новые белки, получаемые в линиях клеток трансгенных животных, могут бьггь модифицированы, их активность сравнима с активностью протеинов. Для молочного производства представляет большой рштерес получение целенаправленной трансгенной экспрессии в эпителиальные клетки молочной железы с целью выхода белков с молоком. Один из основных этапов получения трансгенных животных, продуцирующих гетерогенный белок с молоком, — идентификация промотора, направляющего экспрессию структурных генов в секреторный эпителий молочной железы. [c.131]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

В таблице приведены далеко не все секреторные и несекреторные пептидные и белковые гормоны. При их последующем рассмотрении также нельзя охватить всех их представителей и остановиться на всех аспектах их химии и эндокринологии. Почти невозможно включение в обсуждение многочисленных синтетических аналогов различных пептидных гормонов, а также проблематики, связанной с обширными нсследованнямн конформаций пептидных молекул. Многие монографии и обзоры могут дать обширную информацию об интересной области науки, относящейся к пептидным и белк овь(м гормонам [581—590]. Уверенно идет установление структуры и изучение механизма действия новых природных соединений пептидной природы из головного мозга, внутренних органов, лимфоцитов, кожи амфибий и т. д., обладающих гормональным действием. [c.236]

С помощью методов радиоавтографии [6, 17] или иммуно-цитохимии [26, 27, 11, 67] удалось определить места на шероховатой эндоплазматической сети (ШЭС), где происходит синтез запасных белков семян. Белки, синтезированные на полирибосомах, связанных с ШЕС, сразу проходят через мембрану сети благодаря наличию на N-конце полипептидов с гидрофобными свойствами короткой последовательности, называемой сигнальной [15, 45]. Существование такой последовательности в настоящее время установлено у бобовых и злаковых [18, 23, 32]. При появлении (в просвете эндоплазматической сети) этой последовательности она отделяется от новосинтезированной цепи специфической пептидазой. В процессе прохождения через мембраны шероховатой эндоплазматической сети некоторые белки могут также становиться гликоксилированными [62, 5, 65]. Таким образом, механизм анаболизма запасных белков очень сходен с механизмами, описанными для секреторных клеток животных [70] и растений [46]. [c.135]

Однако в мучае лков, проходящих сквозь мембрану снова в водную фазу (межмембранный просвет эндоплазматического ретикулума эукариот, периплазматическое пространство грамотрицательных бактерий, или вообще наружу), ситуация оказывается более сложной. Здесь, по-видимому, осуществляется многоэтапное сворачивание белка, с вовлечением ко-трансляционного и пост-трансляционного процессинга полипептидной цепи и ее энзиматических ковалентных модификаций. Как бы то ни было, в случае водорастворимых секреторных белков, полипептидная цепь сначала оказывается в гидрофобном окружении липидного бислоя мембраны и сворачивается, по-видимому, без формирования компактного гидрофобного ядра, а затем, по выходе из мембраны, она вынуждена перестраиваться из этой промежуточной конформации в водорастворимую глобулу с гидрофобным ядром и полярной поверхностью. [c.275]

Несмотря на большое количество примеров, когда секреторные и внутримембранные белки синтезируются с отщепляемой сигнальной N-концевой последовательностью, это, по-видимому, не есть общее правило. Некоторые белки, как оказалось, тоже синтезируются на мембраносвязанных рибосомах, но без отщепления N-конце-вой или какой-либо иной сигнальной последовательности. К ним относится такой типичный секреторный белок, как овальбумин, а также мембранные белки цитохром Р-450, эпоксидгидратаза, ретинальный опсин, гликопротеид РЕг вируса Синдбис. В этих случаях растущая полипептидная цепь тоже, по-видимому, имеет сигнальную последовательность, индуцирующую присоединение транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума и ко-трансляционный транспорт белка в мембрану, но без сопутствующего процессинга. Для цитохрома Р-450 показано, что его N-концевая последовательность гидрофобна и напоминает сигнальную, но она сохраняется у зрелого белка. Однако N-концевые последовательности овальбумина и опсина не похожи на обычную сигнальную последовательность. Возможно, что либо сигнальную роль здесь выполняют специальные внутренние гидрофобные участки растущего полипептида, либо не столь гидрофобная N-концевая последовательность тоже в каких-то случаях может служить сигналом для присоединения к мембране. Как и в других случаях, взаимодействие с мембраной возможно лишь в течение трансляции но не после нее очевидно, сворачивание завершенной цепи как-то блокирует (экранирует) сигнальную функцию соответствующего участка. [c.282]

С другой стороны, на мембране эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток имется специальный рецептор, воспринимающий сигналузнающую частицу в комплексе с рибосомой. Рецептор оказался белком с молекулярной массой 72000 дальтон, частично погруженным в мембрану, в то время как основной его домен обращен в цитоплазму и служит непосредственным причалом для сигналузнающей частицы. Он получил название причального белка . Взаимодействие ассоциированной с рибосомой сигналузнающей частицы с причальным белком мембраны снимает запрет с элонгации синтез пептида возобновляется. Теперь, однако, растущий пептид торчит уже не в водную фазу, а непосредственно в мембрану дальнейшая элонгация приводит к его погружению и вхождению в мембрану прямо из рибосомы, минуя водное окружение цитоплазмы. Происходит так называемая ко-трансляционная транслокация полипептида через мембрану. Более детальные механизмы вхождения полипептида в мембрану и, в случае секреторных белков, его прохождения через нее не известны. [c.283]

Пептидаза, отщепляющая сигнальный пептид, не обнаруживается на цитоплазматической стороне мембраны фермент локализован на противоположной стороне мембраны (со стороны мембранного просвета в случае эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток). Похоже, что сигнальная пептидаза вступает в действие на поздних стадиях элонгации, когда пептид прошивает мембрану и оказывается в контакте с ее противоположной (нецитоплазматической) поверхностью. Кажется вероятным, что отщепление сигнального пептида нужно для высовывания N-концевой части белковой молекулы в водную фазу и соответствующей реорганизации сворачивания в глобулярный наружный внецитоплазматический домен (в случае трансмембранных белков) или в глобулярную структуру в целом (в случае секреторных белков). [c.284]

Секреторные белки, накапливающиеся в межмембранном просвете (цистерновом пространстве) эндоплазматического ретикулума, далее транспортируются к аппарату Гольджи, концентрируются в секреторных гранулах и, наконец, выводятся посредством механизма экзоцитоза. [c.285]

Выше уже говорилось о ко-трансляционном протеолитическом отщеплении сигнальной гидрофобной последовательности ряда секреторных и трансмембранных белков эукариот. Сигнальная пептидаза локализована в мембране на ее стороне, обращенной от цитоплазмы (т. е. на люминальной стороне мембраны эндоплазматического ретикулума эукариотической клетки). По типу действия она оказалась эндопептидазой. Характерным местом расщепления полипептидной цепи сигнальной пептидазой. является пептидная связь у малого остатка, такого как С1у или Ala, реже Ser или ys, с его С-стороны (часто, но далеко не всегда, за ним следует заряженный остаток, такой как Arg, Lys, His, Asp). Кроме того, район расщепления должен быть как-то отмечен более открытой конформацией пептида в этом месте. Отщепление сигнального пептида — необходимая предпосылка для последующего выхода растущего пептида в водное замембранное пространство и его ко-трансляционного сворачивания там. [c.286]

Цитоплазма структурно неоднородна. Ее отграничивают от клеточной стенки поверхностная плазматическая мембрана -плазмалемма,аот вакуоли - вакуоляр-ная мембрана (тонопласт). Внутри цитоплазмы также существуют мембранные структуры (зндоплазматическая сеть и диктиосомы), а также гранулы, называемые рибосомами. Эндоплазматическая сеть создает в живой клетке больщую внутреннюю мембранную поверхность, на которой закрепляются ферменты и осуществляются реакции, связанные с обменом веществ. Диктиосомы (тельца Гольджи) выполняют секреторные функции, в том числе, связанные с образованием клеточной стенки и вакуолей. Рибосомы представляют собой глобулярные макромолекулы рибонуклео-протеидов, принимающих участие а синтезе белка. [c.195]

Ионам Са принадлежит центральная роль в регуляции многих клеточных функций. Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Источники Са могут быть внутри- и внеклеточными. В норме концентрация Са в цитозоле не превышает 10 М, и основными источниками его являются эндоплазмати-ческий ретикулум и митохондрии. Нейрогормональные сигналы приводят к резкому повышению концентрации Са (до 10 М), поступающего как извне через плазматическую мембрану (точнее, через потенциалзависимые и рецепторзависимые кальциевые каналы), так и из внутриклеточных источников. Одним из важнейших механизмов проведения гормонального сигнала в кальций—мессенджерной системе является запуск клеточных реакций (ответов) путем активирования специфической Са -кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Регуляторной субъединицей этого фермента оказался Са -связывающий белок кальмодулин (мол. масса 17000). При повышении концентрации Са в клетке в ответ на поступающие сигналы специфическая протеинкиназа катализирует фосфорилирование множества внутриклеточных ферментов —мишеней, регулируя тем самым их активность. Показано, что в состав киназы фосфорилазы Ь, активируемой ионами Са , как и КО-синтазы, входит кальмодулин в качестве субъединицы. Кальмодулин является частью множества других Са -свя-зывающих белков. При повышении концентрации кальция связывание Са с кальмодулином сопровождается конформационными его изменениями, и в этой Са -связанной форме кальмодулин модулирует активность множества внутриклеточных белков (отсюда его название). [c.296]

Синтез секреторных белков в культуре эпителиальных клеток поджелудочной железы специфично подавляется актиномици-ном-О — антибиотиком, блокирующим синтез РНК. Последовательное подавление синтеза различных белков актиномицином [c.574]

Биополимеры, содержащие одновременно пептидные и полисахаридные цепи, уже достаточно давно найдены в животных организмах. Позднее они были обнаружены также в микроорганизмах и растениях и в настоящее время составляют наиболее обширный и изученный класс смешанных биополимеров. Существует известная неопределенность в номенклатуре этих соединений, которые часто называются углевод-белковыми соединениями или комплексами они известны и под наименованиями мукополисахаридов (для веществ, содержащих большое количество углеводов), мукопротеинов (для веществ, содержащих больше белковых фрагментов), мукоидов и т. п. В последнее время их чаще всего называют гликопротеинами, независимо от соотношения в них пептидной и полисахаридной части, и мы принимаем здесь зто наиболее целесообразное название. Гликопротеины выделены из многих секреторных жидкостей, таких, как плазма крови, цереброспинальная жидкость, моча, синовиальная жидкость, слюна, желудочный сок и т. п. Они имеются в эритроцитах, нервной ткани и т. д. Очень многие белки содержат определенное количество углеводов , присоединенных в виде олиго- или полисахаридных цепей, и в сущности являются гликопротеинами сюда относятся овальбумин и овомукоид — главные компоненты белка куриного яйца, Y-глобулин и другие белки крови, многие ферменты, такие как, например, рибонуклеаза В, така-амилаза, глюкозооксидаза из Aspergillus niger, некоторые гормоны, в частности гормоны гипофиза (тиреотропин, фолликулостимулирующий гормон), и др. Важнейшая функция гликопротеинов связана, по-видимому, с обеспечением всех видов клеточных взаимодействий, таких, как скрепление клеток в тканях, иммунохимическое взаимодействие, оплодотворение и т. п. (см. гл. 22). [c.566]

Витамин А в организме осуществляет разнообразные функции. Вскоре после открытия была установлена его необходимость для нормального роста, а также для процесса сперматогенеза. В дальнейшем было показано, что витамин А необходим для нормального эмбрионального развития, а его окисленная форма — ретиноевая кислота — контролирует ростовые процессы. Биохимическая основа действия витамина А чаще всего связана с влиянием на проницаемость клеточных мембран. С помощью радиоизотопной техники было установлено также, что витамин А сорбируется на мембранах эндоплазматического ретикулума, влияя на созревание и транспорт секреторных белков. Велика роль витамина А в фотохимических процессах зрения. В зрительном акте можно вьщелить изменение конформации пигментов под действием кванта света, формирование нервного импульса, а также релаксацию пигмента в исходное состояние. Пигмент, состоящий из ретиналя и белка опсина, называется родопсином, при замене ретиналя на гидроретиналь образуется порфиро-псин. Пигменты локализованы в колбочках, расположенных в мембране сетчатки. При фотохимической реакции происходит поглощение квантов свето- [c.96]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология