ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Простые и сложные белки из "Биологическая химия" В белках различают два уровня конформации пептидных цепей — вторичную и третичную структуры. [c.27] Минимуму свободной энергии соответствует такое состояние пептида, когда все эти группы связаны водородной связью. Иначе говоря, пептид стремится принять конформацию с максимумом водородных связей. С другой стороны, возможности пространственной укладки пептидной цепи ограничиваются тем, что пептидная связь имеет частично двойной характер, и поэтому вращение вокруг нее невозможно. Атомы кислорода и водорода пептидной группы занимают трансположение. Напротив, вокруг обеих связей группы —СН— пептидного остова возможно свободное вращение (рис. 1.10). [c.27] Вследствие этих ограничений при образовании водородных связей пептидная цепь принимает не произвольную, а строго определенную конформацию. [c.28] Известны три основных типа вторичной структуры пептидных цепей а-спи-раль, р-структура (складчатый слой, складчатый листок) и беспорядочный клубок. [c.28] В а-спирали КН-группа данного остатка аминокислоты взаимодействует с СО-группой четвертого от него остатка. В результате пептидный остов образует спираль, на каждый виток которой приходится 3,6 аминокислотного остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали, соединяя ее витки (рис. 1.11). [c.28] В р-структуре (синоним — складчатый слой) сегменты пептидной цепи располагаются параллельно или антипараллельно друг другу в один слой, образуя фигуру, подобную листу, сложенному гармошкой (рис. 1.12). Слой может быть образован двумя или большим количеством пептидных цепей смежные сегменты цепи в слое могут быть ориентированы К-концами в одну сторону (параллельно) или в противоположные стороны (антипараллельно). [c.28] Как уже отмечено, вторичная структура белков определяется прежде всего свойствами пептидного остова. Однако ее образование зависит и от радикалов аминокислот. Аминокислоты различаются по способности участвовать в образовании а-спиралей или р-структур. Пептидная связь, образуемая ими-ногруппой пролина, отличается от других пептидных связей тем, что у атома азота пептидной группы нет атома водорода (рис. 1.13). Следовательно, не может быть водородной связи, необходимой для образования вторичной структуры. [c.28] Некоторые участки пептидной цепи не имеют какой-либо правильной, периодической пространственной организации их обозначают как беспорядочный клубок. Однако такие участки в каждом белке имеют свою фиксированную конформацию, которая определяется аминокислотным составом этого участка, а также вторичной и третичной структурами смежных областей, окружающих беспорядочный клубок . Тем не менее в областях беспорядочного клубка пептидная цепь может сравнительно легко изгибаться, изменять конформацию, в то время как спирали и складчатый слой представляют собой достаточно жесткие структуры. [c.29] Еще одна форма вторичной структуры обозначается как (3-поворот. Эту структуру образуют 4 (или больше) аминокислотных остатка с водородной связью между первым и четвертым, причем таким образом, что пептидная цепь меняет направление на 180° (рис. 1.14). В результате (3-поворота образуются антипараллельные сегменты иептидной цепи. (3-поворот часто встречается как элемент (3-структуры, а также между а-спи-ральными участками разной направленности. [c.30] По форме молекулы и особенностям пространственной структуры белки делятся на две группы глобулярные и фибриллярные. Форма глобулярных белков близка к сферической или эллипсоидной, с отношением короткой и длинной осей до 1 50. Молекулы фибриллярных белков имеют удлиненную форму и могут образовывать многомолекулярные нитевидные агрегаты — фибриллы. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей глобулярные белки несравненно более разнообразны по функциям. Существенны различия белков этих групп и по физико-химическим свойствам. Особенности строения и свойств фибриллярных белков подробнее описаны в одном из последующих разделов этой главы. [c.30] Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей а-спирали, (3-структуры и участки без периодической структуры. Это происходит прежде всего в результате взаимодействий между боковыми группами аминокислот. [c.30] Образование дисульфидных связей приводит к тому, что удаленные друг от друга области пептида сближаются и фиксируются. Например, в молекуле рибо-нуклеазы имеется четыре дисульфидных связи, соединяющих попарно восемь по-луцистиновых остатков так, что образуются фиксированные петли (рис. 1.15, б). [c.30] Дисульфидные связи могут быть и между разными полипептидными цепями, как, например, в инсулине (рис. 1.15, а). [c.31] При действии восстановителей дисульфидные связи легко разрушаются с образованием 8Н-групп. Дисульфидные связи имеются во многих белках, чаш е в сек-ретируемых, но не во всех белках. Так, их нет в миоглобине и гемоглобине. [c.31] Основную роль в образовании третичной структуры играют нековалентные взаимодействия между радикалами аминокислот — водородные, ионные, гидрофобные связи. Аминокислоты, входяш ие в белки, различаются по физико-химическим свойствам радикалов. Между аминокислотами с неполярными (гидрофобными) радикалами возможны гидрофобные взаимодействия между полярными радикалами возникают водородные связи, а между заряженными полярными радикалами — ионные (рис. 1.16). Все эти связи относятся к числу слабых их энергия в водной среде не слишком сильно превышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре, и поэтому их образование и разрушение — легкообратимые процессы. [c.31] В результате возникновения множества слабых связей между аминокислотными остатками все части пептидной цепи оказываются фиксированными относительно друг друга, образуя компактную структуру — глобулу. При этом а-спирали и (3-структуры располагаются преимущественно внутри глобулы, а (3-поворот и участки без периодической структуры — на поверхности глобулы. [c.32] Значительная часть неполярных (гидрофобных) аминокислот оказывается погруженной во внутренние области глобулы, в то время как полярные (гидрофильные) аминокислоты располагаются преимущественно на поверхности глобулы, контактируя с водной фазой (табл. 1.4). [c.32] Такое распределение аминокислот объясняется в основном свойствами воды. Молекулы воды полярны и образуют водородные связи как между собой, так и с другими полярными молекулами (гидратация молекул). Неполярные молекулы не гидратируются. С другой стороны, внедрение неполярной молекулы в среду молекул воды требует разрыва водородных связей между молекулами воды. Поэтому возникают силы, стремящиеся уменьшить поверхность раздела между водной и неполярной фазой, что и приводит к объединению неполярных молекул между собой, а в случае белков — к выжиманию гидрофобных радикалов из водной среды внутрь глобулы. [c.33] Доля погруженных цистеиновых остатков тоже велика, хотя они и гидрофильны это обусловлено тем, что многие из них участвуют в образовании дисульфидных связей. [c.33] Вернуться к основной статье