ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Пептидный остов белков из "Биологическая химия" Мономерами белков служат а-аминокислоты, обш им признаком которых является наличие карбоксильной группы и аминогруппы у второго углеродного атома (а-углеродный атом) — рис. 1.1. [c.17] Обычно в белках обнаруживают 20 различных аминокислот (табл. 1.1), считая и пролин, который, если говорить точно, является иминокислотой. Все земные организмы используют эти 20 аминокислот для построения своих белков. [c.18] В некоторых белках есть и другие, редко встречающиеся аминокислоты. Например, в коллагене содержатся гидроксипролин и гидроксилизин в протромбине (белок, участвующий в свертывании крови) содержится у-карбоксиглутамино-вая кислота (рис. 1.2). Редкие аминокислоты образуются из обычных уже после их включения в состав белковой молекулы. [c.18] Встречающиеся в живой природе а-аминокислоты, как правило, имеют Ь-кон-фигурацию. Однако в клетках многих микроорганизмов есть и В-аминокислоты, в частности в веществе клеточной стенки и в составе некоторых антибиотиков. [c.18] В водной среде аминокислоты находятся в ионизированной форме. При рН=7, характерном для жидкостей организма, ионизированы а-аминогруппы и а-карбок-сильные группы всех аминокислот, со-карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, е-аминогруппа лизина. П1стидин, аргинин и пролин образуют ионизированные формы, приведенные на рис. 1.3. [c.18] Трехбуквенные и однобуквенные символы применяются для обозначения аминокислотной последовательности в пептидах и белках. [c.19] Эта амидная связь называется пептидной связью, а молекулы, в которых аминокислоты соединены пептидными связями, называют пептидами (дипептиды, трипептиды и т.д. олигопептиды полипептиды). [c.20] Именно таким путем Э. Фишер синтезировал пептиды, содержащие до 20 аминокислот, последовательно соединенных друг с другом. Эти вещества по свойствам были сходны с белками и с продуктами частичного гидролиза белков, что послужило одним из важнейших доказательств пептидной теории строения белков. [c.20] В настоящее время разработаны методы синтеза, в принципе позволяющие получать пептиды любой длины и любой заданной структуры. Синтез белков в живой клетке описан в гл. 4. [c.20] Эта запись изображает пептид, в котором свободная а-аминогруппа принадлежит остатку аланина (N-конец), а свободная а-карбоксильная группа — остатку цистеина (С-конец). При чтении такой записи окончания названий всех аминокислот, за исключением последней, изменяются на -ил. Например, название три-пептида Ala—Туг—Leu читается так аланил-тирозил-лейцин. [c.21] Специфические особенности разных пептидов и белков определяются длиной пептидной цепи (соответственно, и молекулярной массой), различиями аминокислотного состава и порядком чередования аминокислотных остатков (т. е. радикалов R пептидного остова). [c.21] Длина пептидной цепи в пептидах и белках, встречающихся в организме, колеблется в широких пределах — от двух (дипептиды) до сотен, а иногда и до тысяч аминокислотных остатков. Например, пептидная цепь фибронектина (один из белков базальных мембран) содержит около 1700 аминокислотных остатков. Собственно белками называют полипептиды из двух-трех десятков аминокислот или более. [c.21] В первом из них есть остатки лизина, глицина и серина, которых нет во втором. В то же время во втором есть остатки изолейцина, аспарагиновой кислоты и тирозина, которых нет в первом. Эти два вещества существенно различаются по химическим свойствам и разительно — по биологическим свойствам каллидин — это гормон местного действия, регулирующий тонус кровеносных сосудов и проницаемость капилляров, а ангиотензин I физиологически нейтрален. [c.21] НО служит предшественником другого пептида — ангиотензина II, регулируюш е-го кровяное давление. [c.22] В нейтральной среде эта реакция протекает очень медленно, но ускоряется в присутствии кислот и ш елочей. Обычно гидролиз белков проводят в запаянной ампуле в растворе соляной кислоты (6 моль/л) при 105 °С в таких условиях полный распад происходит примерно за сутки. Затем аминокислоты гидролизата разделяют методом хроматографии на ионообменных смолах, выделяя отдельно каждую аминокислоту. [c.22] Для обнаружения аминокислот во фракциях, получаемых при хроматографии, используют реакцию с нингидрином (рис. 1.4). [c.22] В этой реакции бесцветный нингидрин превраш ается в продукт красно-фио-летового цвета. Измерив интенсивность окрашивания, можно рассчитать концентрацию каждой аминокислоты в гидролизате и число остатков каждой из аминокислот в исследуемом белке. Такой анализ проводят с помош ью автоматических приборов — аминокислотных анализаторов (рис. 1.5). В прибор загружают гидролизат белка, и все остальные операции производятся автоматически. Результат анализа прибор выдает в виде графика концентраций отдельных аминокислот. [c.22] Частота, с какой разные аминокислоты встречаются в белках, неодинакова. Например, глицин обнаруживается в 10 раз чаш е, чем триптофан из каждой тысячи аминокислотных остатков в белках на долю глицина приходится около 70, на долю триптофана — около 7. Остальные аминокислоты по частоте нахождения в белках занимают промежуточное положение, образуя такой ряд (аланин валин = лейцин серии) (глутаминовая кислота глутамин лизин аргинин = пролин) (аспарагиновая кислота = аспарагин изолейцин треонин = фенилаланин) (тирозин цистеин = метионин гистидин). В табл. 1.2 приведен аминокислотный состав некоторых белков. [c.22] Первичной структурой называют порядок чередования (последовательность) аминокислотных остатков в белке. Даже идентичные по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами. Например, из двух аминокислот — аланина и тирозина — можно построить два пептида Ala—Туг и Туг—Ala. Из трех аминокислот можно получить шесть различных по первичной структуре трипептидов. Число изомеров полипептида, построенного из п разных аминокислот, равно числу перестановок из п элементов, т. е. п При г = 20 число возможных изомеров равно 2 10 . Если учесть, что в составе пептидной цепи каждая из аминокислот может встречаться больше одного раза, то число изомеров становится невообразимым. Возможность составления разных белков из аминокислот так же неисчерпаема, как возможность составления разных фраз из букв алфавита. Однако в живой природе реализуются не все эти возможности. В организме человека, по приближенным оценкам, имеется около 50 ООО разных белков. [c.24] Вернуться к основной статье