ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Номенклатура и классификация белков из "Основы биохимии" Столь же несовершенна и классификация белков. В зависимости от положенного в основу классификации признака среди белков выделяют те или иные узкие или широкие группы. Так, характеризуя белки по степени сложности, среди них вьщеляют две большие группы простые и сложные белки. К простым белкам, или протеинам, относят белки, дающие при гидролизе только аминокислоты. Сложными белками называют вещества, состоящие из протеина (простого белка) и добавочной группы небелковой природы. Поэтому ранее было принято называть сложные белки протеидами, т. е. подобными протеинам. Однако сейчас от этого термина отказались, и в зависимости от химической природы добавочной группы эти белки называют хромопротеинами, липопротеинами, гликопротеинами, нуклеопротеинами, металлопротеинами и т. п. Простые белки часто обозначают как однокомпонентные, а сложные— как двухкомпонентные. [c.80] По форме частиц белки делят на фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются очень высоким отношением bja (несколько десятков единиц), их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют далее волокна. К числу фибриллярных белков принадлежат фиброин шелка, кератин волоса, коллаген кожи и др. Белки, имеющие невысокое отношение bja (в пределах нескольких единиц) и, следовательно, палочкообразную форму молекулы, называют корпускулярными (корпускула—частица) или глобулярными. Подавляющее число природных белков относится к корпускулярному типу. [c.80] По отношению к некоторым условно выбранным растворителям среди белков различают протеиноиды, альбумины, глобулины и проламины. [c.80] К иротеиноидам относят белки, не растворяющиеся в обычных растворителях белков воде, солевых и водно-спиртовых смесях. Данное качество присуще почти всем фибриллярным белкам. Однако в специфических агентах протеиноиды хорошо растворяются так, например, фиброин шелка полностью переходит в раствор при обработке дихлоруксусной кислотой, безводной плавиковой кислотой, концентрированным раствором роданида лития или бромида калия и т. п. [c.80] К глобулинам принадлежат белки, не растворимые в воде, но растворимые в солевых растворах умеренных концентраций. Характерным признаком глобулинов считают их полное осаждение при полупасыщении раствора (КН4)2804,. [c.81] Проламины представляют группу белков, растворимых в 60—80%-ном водном растворе этилового спирта. [c.81] Приведенная классификация крайне несовершенна. В ее основу положены случайные признаки, зачастую приводящие к противоречиям и путанице. Например, деление белков на простые и сложные с развитием аналитических методов и уточнением состава белковых тел все более затрудняется, так как тонкий анализ во многих случаях позволяет обнаружить в составе типичных простых белков незначительные, но стабильные примеси соединений, не являющихся аминокислотами (металлы, аминосахара и др.). Яичный альбумин, например, долгое время считали типичным простым белком, но недавно в нем найдено около 2% маннозы. К глобулинам, как было указано выше, относят белки, не растворимые в воде и высаливающиеся при 50%-ном насьпцении раствора (НН4)2804. Однако существует большая группа белков, растворимых в воде, как альбумины, но высаливающихся, как глобулины (их называют псевдоглобулинами). Число таких примеров можно было бы умножить. Поэтому предприняты попытки, основываясь на успехах химии и биохимии белков, дать им научно обоснованную классификацию. [c.81] Первая попытка состоит в классификации белков в соответствии с особенностями их вторичной и третичной структуры. Согласно этой классификации среди глобулярных белков вьщеляют 4 класса а, Р, а+Р и а/р. К классу а-белков относятся глобулярные белки, содержащие только а-спиральные конформации в количестве не менее 60% от составляющей их полипептидной цепи к классу р-белков—содержащие только Р-структуры в виде, как правило, не менее двух антипараллельных цепей к классу а+Р-белков—содержащие те и другие структуры в пределах одной и той же полипептидной цепи, причем один домен собран из а-структур, а другой—из Р-структур к классу а/Р-белков—содержащие многочисленные а- и Р-структуры, либо чередующиеся вдоль полипептидной цепи, либо расположенные так, что один или несколько р-слоев окружены несколькими а-спиралями каждый. Домены у ос/р-белков составлены, как правило, из а- и Р-структур (рис. 40). [c.81] Большинство оцененных с этой точки зрения глобулярных белков относится к а/р-классу, которому по численности лишь немного уступает р-класс а-класс и а+Р-класс глобулярных белков менее распространены, чем два первых. Следует иметь в виду, что есть крайне немногочисленные глобулярные белки, полностью лишенные какой-либо канонической вторичной структуры и не относящиеся ни к одному из отмеченных выше классов. [c.82] Вторая попытка сводится к классификации белков в соответствии с выполняемыми ими функциями. По этой классификации среди белков выделяют следующие группы 1) каталитически активные белки 2) белки-гормоны 3) регуляторные белки 4) защитные белки 5) токсические белки 6) транспортные белки 7) структурные белки 8) сократительные белки 9) рецепторные белки 10) белки-ингибиторы ферментов 11) белки вирусных оболочек 12) белки с иными функциями. [c.82] Каталитически активные белки. Массовая расшифровка первичной и четвертичной структур каталитически активных белков (ферментов) и исчерпывающие сведения о третичной структуре некоторых из них позволили прийти к обобщениям, касающимся специфики строения белков, относящихся к этой группе, и связи последней с каталитической функцией этих белков. Не вдаваясь в детали (см. гл. III), отметим, что специфика строения ферментов сводится к следующему. [c.83] У многих белков-ферментов указанные ядра сходны и служат, если их несколько, центрами для формирования двух- или многоядерной белковой глобулы. Ткк построены многие ферменты-мономеры (см. рис. 34, структура рибонуклеазы и лизоцима). На границе двух (или более) оформленных или отчетливо не выраженных частей молекулы фермента располагается активный центр, локализованный в щели или впадине. Глубина, форма и размеры последней соответствуют пространственной структуре субстрата, чем обеспечивается специфичность действия каталитически активных белков. [c.83] Структура самого активного центра организована столь тонко, что делает возможным строго координированное в пространстве и во времени осуществление каталитического акта. Большинство ферментов располагает аллостери-ческими центрами, которые служат для контакта с аллостерическими регуляторами их активности. Большая часть каталитически активных белков обладает четвертичной структурой, которая в значительной мере предопределяет способность ферментов образовывать изоферменты с изучением последних связана новая и увлекательная область ферментологии. [c.83] Перечисленные основные особенности строения ферментов показывают, что между структурой их молекул и способностью ускорять протекание соответствующих химических реакций существует теснейшая взаимосвязь, характерная именно для этой обширной группы белковых тел. [c.83] Белки-гормоны. Характерной особенностью этой группы белков является способность воздействовать на фундаментальные механизмы регуляции обмена веществ проницаемость клеточных мембран и биосинтез вторичных посредников. [c.83] Изучены структура и биологическая активность нескольких десятков белковых гормонов (см. гл. XII). Молекулярные массы подавляющего их числа лежат между 20000 и 30000 Да. Самой важной особенностью белковых гормонов является наличие в составе их полипептидных цепей относительно небольших фрагментов (до нескольких десятков аминокислотных остатков), которые являются носителями гормональной активности, тогда как остальная часть полипептидной цепи несет какие-то иные функции, в частности видоспецифические. В составе белковых гормонов выявлены якорные площадки, обеспечивающие их соединение с рецептором гормона. Их вторичнай структура дополняет или продолжает таковую рецептора гормона, в результате чего возникает комплементарно завершенный комплекс, необходимый и достаточный для формирования биологического сигнала. [c.84] Регуляторные белки. Исследование группы регуляторных белков осуществляется в последние годы необычайно интенсивно, так как их функциональная активность связана с репрессией и дерепрессней генома и регуляцией таких важнейших процессов, как рост, развитие и морфогенез растений и животных. [c.84] Одной из наиболее изученных подгрупп указанных белков являются гистоны (см. с. 81), локализованные в хроматине клеточных ядер, где они ассоциированы с ДНК. 1ЙСТОПЫ, входящие в состав хроматина, не отличаются большим разнообразием и отнесены к пяти видам, которым различные авторы в разное время присвоили те или иные названия или индексы (табл. 9). [c.84] Примечание. Трехбуквенная номенклатура гистонов основана на перечислении в их составе трех преобладающих аминокислот (в порядке убывания), где А—аланин, С—глицин, Е—глутаминовая кислота, К—лизин, Ь—лейцин, Р—пролин, К—аргинин, 8—серин. Однако, несмотря на наглядность, она пока не получила распространения. [c.84] Вернуться к основной статье