ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Аминокислотный состав белков из "Основы биохимии" Одним из наиболее распространенных методов исследования химического состава белковых тел является гидролиз. Белок нагревают с растворами кислот или щелочей при температуре 100—105° С примерно в течение суток. Чаще всего используют 20%-ный раствор НС1, обеспечивающий глубокий гидролиз белка с минимальным разрушением аминокислот, из которых он построен. В последнее время для ускорения реакции гидролиза белков используют иммобилизованные (закрепленные на носителях) протеолитические ферменты и ионообменные смолы, что обеспечивает полное соответствие содержания аминокислот в гидролизате соотношению их в белке. [c.38] Впервые А. Браконно (1820), используя кислотный гидролиз, выделил из белка (желатины) аминокислоту—глицин, а Н. Любавин (1871) установил, что при ферментативном гидролизе белки распадаются до аминокислот. В последующее время было доказано, что аминокислоты являются почти единственными продуктами гидролиза белков. Первая аминокислота была получена из сока спаржи в 1806 г. С тех пор из растений, животных и микроорганизмов выделено несколько сотен различных аминокислот в составе белков их обнаружено около 30, остальные существуют в свободном виде. [c.38] Найденные в белках аминокислоты принято делить на две категории постоянно встречающиеся и иногда встречающиеся в белках. Постоянно встречающихся в белках аминокислот насчитывается 18. Их названия, формулы и сокращенные обозначения приведены в табл. 4. [c.39] Важной особенностью белковых аминокислот является их оптическая активность. За исключением глицина, все они построены асимметрично и, следовательно, будучи растворены в воде или соляной кислоте, способны вращать плоскость поляризации света. Значение удельного вращения в большинстве случаев составляет от 20 до 30° влево или вправо и лишь иногда выражается большими или меньшими величинами. Из 17 оптически деятельных белковых аминокислот 7 характеризуются в водных растворах правым (-Ь) и 10 левым (—) вращением, но все они относятся к Ъ-ряду. [c.41] Лишь в составе гликопротеинов клеточных стенок бактерий и в антибиотиках обнаружены О-а-аминокислоты фен, глу, ала, лей, вал, про и др. [c.41] Рентгеноструктурный анализ кристаллов аминокислот показал, что ведущая роль в возникновении структуры кристаллов аминокислот и ее поддержании принадлежит разветвленной системе водородных связей, возникающих между молекулами аминокислоты, закономерно расположенными в структуре кристалла (рис. 20). Свойство аминокислот образовывать водородные связи сохраняется и тогда, когда аминокислота является составной частью полипептидной цепи. Вследствие этого возникновение а-спиральной конформации (см. ниже) полипептидной цепи можно рассматривать как процесс внутренней кристаллизации полипептида. [c.43] Если расценить 18 постоянно встречающихся в составе белков а-аминокис-лот с точки зрения их совокупных химических свойств, то поражает крайнее разнообразие взаимодействий, возможных между их радикалами. [c.43] Физические свойства радикалов аминокислот также весьма разнообразны. Это касается прежде всего длины радикалов и их объема (табл. 5). [c.44] От ДЛИНЫ, объема и взаиморасположения радикалов аминокислот, составляющих белковую молекулу, зависят объем, форма и рельеф поверхности белковой частицы. Радикалы гли, ала, вал, лей. иле. фен та три неполярны, а остальных аминокислот—полярны в той или иной мере. Это определяет степень растворимости белков р различных растворителях. Таким образом, разнообразие радикалов аминокислот по химической природе и физическим свойствам тесно связано с полифункциональностью и специфическими особенностями белковых тел. Именно эти свойства выделяют белки из ряда других природных биополимеров и наряду с другими особыми их качествами (биокаталитическая активность, образование сложных комплексов с другими биополимерами, способность образовывать надмолекулярные структуры, денатурация и ренатурация, динамические переходы между глобулярным и фибриллярным состоянием, неисчерпаемое разнообразие и вместе с тем высокая специфичность структуры молекул и т. п.) обеспечивают им роль материальной основы жизненных процессов. [c.44] Если по качественному составу все разнообразие структурных элементов белковой молекулы укладывается в основном в 18 перечисленных вьппе а-аминокислот, то общее количество аминокислотных остатков в белковой молекуле изменяется в широких пределах. Принимая среднюю молекулярную массу аминокислотного остатка равной 115, легко подсчитать коэффициент поликонденсации аминокислот при образовании белковой молекулы. Так, для белка с М= 17000 он будет равен (17000 115) примерно 148, для белка с М=44000—примерно 380 и т. п. [c.44] Таким образом, одни и те же 18 аминокислот и два амида—аспарагин и глутамин—многократно повторяются в белковой молекуле, причем каждая в разной пропорции (табл. 6). [c.44] Примечание. Цистив, отмеченный в таблице, возникает в белке при взаимодействии двух остатков цистеина с образованием дисульфидного мостика (см. ниже) и не рассматривается как самостоятельная белковая аминокислота. [c.45] Свойства того или иного белка в значительной мере определяются набором и соотношением в нем аминокислот. Некоторые из таких зависимостей известны. Так, изоэлектрическая точка белка (см. табл. 3), т. е. pH среды, при котором отсутствует перенос белка в электрическом поле, зависит от соотношения катионных и анионных групп. Сравнительная оценка изоэлектриче-ских точек 300 белков показала, что их распределение подчиняется почти симметричной одновершинной кривой с пиком при pH 4,5. Это свидетельствует о том, что у большинства природных белков дикарбоновые аминокислоты преобладают над диаминокислотами, сообщая белкам суммарный от рицательный заряд. Высокое содержание про, гли и асп в белке способствует его хорошей растворимости в спирте большое число полярных групп в молекуле белка приводит к появлению эластичности и т. п. [c.46] Вернуться к основной статье