ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Кинетика совместного окисления двух быстро окисляемых субстратов пероксидазы (о-дианизидин и гидрохинон) из "Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов" Гемин в пероксидазе недоступен ароматическим соединениям, а при pH, близких к нейтральным, исключается контакт даже для малых ионов из раствора [Савицкий, 1979]. [c.65] НОВОЙ кислоты [Рогожин, Верхотуров, 1997]) включают стадии комплексообразования субстрата с промежуточными формами фермента. [c.66] Изучив особенности протекания реакций совместного окисления в присутствии медленно и быстро окисляемых субстратов, нами в дальнейшем были изучены реакции совместного окисления быстро окисляемых субстратов (о-дианизидин и гидрохинон). [c.66] В реакциях окисления о-дианизидина с гидрохиноном последний определял порядок окисления субстратов [Рогожин, Верхотуров, 1999в]. При этом окисление о-дианизидина не наблюдалось до полного превращения гидрохинона. При высокой концентрации гидрохинон ингибировал реакции индивидуального и совместного с о-дианизидином окисления за счет присоединения двух и более молекул гидрохинона к фермент-субстрат-ному комплексу (рис. 14). Количество молекул гидрохинона, ингибирующих фермент, зависело от pH, что возможно, вызвано уменьшением субстратсвязывающего участка активного центра фермента при кислых pH. При pH 5-7 в присутствии о-дианизидина скорость пероксидазного окисления гидрохинона возрастала (табл. 8). Активатор не влиял на величину к ,, понижая значение для гидрохинона, что характерно для синергической активации (рис. 15). При данном типе активации связывание эффектора с активным центром увеличивает сродство фермента к субстрату. [c.66] Таким образом, исследование реакций совместного окисления субстратов позволило выявить корпоративные взаимодействия между субстратами пероксидазы, что проявлялось в упорядоченности механизмов пероксидазного окисления. При этом индивидуальные особенности в строении субстратов определяли порядок их связывания в области активного центра фермента и последующую роль в каталитическом процессе. [c.69] КЕНИЯ аэробных метаболических процессов в семенах, активность фермента увеличивается при прорастании и можно считать, что понижение активности пероксидазы служит критерием углубления состояния покоя семян. Поэтому аскорбиновая кислота и гидрохинон в высоких концентрациях понижают активность пероксидазы, могут способствовать переключению аэробных метаболических процессов на анаэробные, что будет проявляться в углублении покоя семян и понижения всхожести. Низкие концентрации субстратов пероксидазы при их совместном присутствии, напротив, способны активировать фермент, увеличивая скорость протекания аэробных метаболических процессов, обеспечивая переход семян из покоя в активное состояние, увеличивая их энергию прорастания и всхожесть. Предложено, что при совместном присутствии в среде гидрохинона и о-дианизидина, последний образует комплекс с ферментом, в котором полуокис-ленный о-дианизидин способен ускорить окисление гидрохинона в 3—10 раз и это проявляется до его полного окисления. Индивидуальное окисление гидрохинона происходит без образования фермент-субстратного комплекса с полуокисленным субстратом. Данный механизм может быть использован в растениях для окисления различных фенолов и, возможно, лигнина. [c.70] Вернуться к основной статье