ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Структура и синтез белков из "Физиология растений" Радикал К может быть представлен атомом водорода, углеродной (алифатической или ароматической) группировкой, может содержать полярные группы, карбоксильную или основную группы. [c.314] В молекуле белка отдельные аминокислоты соединяются с помощью пептидной связи — NH —СО—. Объединение двух аминокислот дает дипептид, трех — трипептид и т. д. Многие полипептиды встречаются в растениях в свободном состоянии и являются физиологически активными (например, трипептид глутатион). Помимо пептидных связей, в молекулах белков есть еще один тип ковалентных связей — дисульфидные, которые могут соединять участки молекулы или отдельные полипептидные цепи. Остальные типы связей в молекуле белка более слабые. Это водородные, ионные связи (между основными и кислыми группами) и гидрофобные взаимодействия (сближение неполярных частей полипептидных цепочек, что приводит к уменьшению их взаимодействия с водой). [c.314] Структуру белка определяет полипептидная цепь из специфической последовательности аминокислот, связанных ковалентными пептидными связями. Она составляет первичную структуру белка. [c.314] Взаимодействие боковых групп белковой молекулы приводит к образованию водородных связей между определенными участками, что обусловливает спиральное закручивание молекулы, ее а-спиральную структуру. Почти все белки обладают -структурой, но не обязательно на протяжении всей цепи спи-рализованными могут быть отдельные участки. Кроме -структуры в белках встречается Р-структура. Она также обусловлена водородными связями, но не внутри одной полипептидной цепи, а между соседними цепями с образованием складчатой структуры, а- и 3-Структуры определяют вторичную структуру белка. [c.314] По форме молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки. [c.315] как и входящие в их состав аминокислоты, содержат свободные карбоксильные и аминные группы и являются ам-фотерными соединениями, т. е. могут функционировать и как кислоты, и как основания. В щелочном растворе белок будет диссоциировать как кислота, в кислом — как щелочь. Поэтому в щелочном растворе молекулы белков будут заряжены отрицательно, а в кислом — положительно. При пропускании электрического тока через раствор белка в щелочном растворе молекулы белка будут перемещаться к аноду, а в кислом — к катоду. [c.315] Реакция среды, при которой устанавливается равенство положительных и отрицательных зарядов молекул белка, называется изоэлектрической точкой. В этой точке белок обладает наименьшей растворимостью и наиболее легко осаждается из раствора. [c.315] Вследствие гидрофильности различных групп белковой молекулы (например, — СООН связывает четыре молекулы воды, а —КНг — одну) белок имеет водную оболочку, причем молекулы воды, расположенные ближе к поверхности белка, ориентированы строго определенным образом, а на периферии молекулы — более беспорядочно. Водная оболочка белков способствует устойчивости молекулы. [c.315] При определенных условиях белки приобретают в растворе (в цитоплазме) структуру геля. Это связано с образованием из свободных белковых молекул сложной сетеподобной структуры, внутри которой находятся ориентированные молекулы воды. При разрушении сети и переходе белков вновь в растворимую мономолекулярную форму цитоплазма приобретает менее вязкое, более оводненное состояние золя. Эти обратимые переходы гель — золь очень важны при функционировании цитоплазмы. [c.315] Синтез белков. Каждый белок характеризуется присущей только ему последовательностью аминокислот. Уникальность его строения обеспечивается структурой мРНК, образовавшейся в результате транскрипции специфической для данного белка последовательности оснований ДНК. Информация о структуре белка заложена в мРНК в форме кодонов, состоящих из последовательности трех оснований — триплетов, каждый из которых эквивалентен конкретной аминокислоте. Поскольку в состав нуклеотидов РНК входят четыре основания, то для аминокислот возможны 64 кодона. Это означает, что каждая аминокислота кодируется более чем одним кодоном. [c.315] Вернуться к основной статье