ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Сравнение химического и ферментативного катализа из "Основы энзимологии" Механизмы химического и ферментативного катализа принципиально не различаются. Однако при нормальных физиологических условиях (pH и температуре) в водных растворах ферменты значительно более эффективны сильнее снижают свободную энергию переходного состояния)., чем обычные химические катализаторы. Кроме того, ферменты, как правило, катализируют только один из возможных путей превращения субстратов, тогда как в ходе обычных химических реакций образуется смесь продуктов. [c.26] Еще более существенным моментом является то, что ферменты обладают чрезвычайно высокой стереоспецифичностью, раз-личая, например, оптические изомеры и даже изотопы одного и того же элемента. Это связано с особенностями структуры активных цеггтров ферментов и конформационной гибкостью их молекул. Д. Кошланд сформулировал концепцию индуцированного соответствия, согласно которой при связывании специфического субстрата происходит такое изменение конформации фермента, которое перемещает каталитические группы в положение, обеспечивающее эффективное протекание реакции. [c.26] Доказательства конформационных изменений в молекуле фермента при взаимодействии с субстратом получены методами ядер-ного магнитного резонанса и рентгеноструктурного анализа. Например, при взаимодействии карбоксипептидазы Л с плохими (отличающимися по химической структуре) субстратами происходит перемещение остатков двух аминокислот тирозина и глутаминовой кислоты, которые предположительно участвуют в каталитическом процессе, на 15 и 2А соответственно. Этих перемещений достаточно для проявления макрофизических изменений растрескивания кристаллов фермента при добавлении субстрата. [c.27] Такие конформационные изменения могут быть имитированы веществом, не являющимся субстратом данного фермента. Отсюда становятся понятными факты стимулирующего (ингибирующего) влияния молекул, не участвующих непосредственно в ферментативной реакции. Например, формиат ускоряет перенос аминогруппы с аланина на 2-оксоглутарат с участием трансами-назы, тогда как при использовании в качестве донора аминогруппы глутамата формиат оказывает отрицательное воздействие (см. схему на рис. 10). [c.27] Насколько велика специфичность действия ферментов Рассмотрим некоторые примеры. [c.27] Известны примеры необычайно высокой специфичности. [c.28] Доказательством абсолютной стереоспецифичности фермента служит полное удаление дейтерия из молекулы малата в процессе его превращения в фумарат. [c.28] Вернуться к основной статье