ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Явления, важные для биосинтеза белка из "Ферменты Т.3" Прежде чем приступать к детальному рассмотрению процесса биосинтеза белков, полезно остановиться на явлениях, которые важны не только для биосинтеза белка, но роль которых для этого процесса особенно велика. [c.5] ЯВЛЯЮТСЯ матрицами, на которых шаг за шагом строятся идентичные цепи. Это подразумевает суш,ествование некоего механизма, с помошью которого каждая аминокислота притягивает вторую молекулу идентичной аминокислоты, которая оказывается включенной в новую полипептидную цепь в том же самом положении. [c.6] По-видимому, наиболее важным открытием из сделанных когда-либо в биологии было установление того факта, что рассмотренный выше или какой-либо другой процесс копирования уже существуюш их белковых цепей вообще не протекает в организме и что информация о последовательности аминокислот в молекулах ферментов хранится в хромосомах и используется (но терминологии, применяющейся в вычислительной технике) для программирования в белоксиитезирующих системах (рибосомах), обеспечивая правильное воспроизведение последовательности аминокислот. Эта программа хранится не в виде аминокислотной последовательности полипептидных цепей и не в какой-либо иной форме, имеющей прямое структурное или химическое сходство с рассматриваемой аминокислотой, а в виде кода, записанного на лентах нуклеиновой кислоты, при этом каждой аминокислоте соответствует определенное, состоящее из трех букв, кодовое слово (кодон), которое по своей химической структуре не имеет ничего общего с данной аминокислотой. Таким образом, последовательность аминокислот в полипептидной цепи фермента закодирована в виде последовательности нуклеотидов в полинуклеотидной цепи нуклеиновой кислоты. Буквы кодона не следует понимать как некие символы, записанные на бумаге, они представлены пуриновыми или пиримидиновыми основаниями. Записывая нуклеотидные последовательности, принято обозначать нуклеотиды первыми буквами их химического названия например, кодон для метионина представляет собой последовательность из трех нуклеотидов— аденина, урацила и гуанина — и записывается AUG. Информация о последовательности аминокислот в белках хранится в хромосомах, точнее, в молекуле дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Последняя отличается от рибонуклеиновой кислоты (РНК) тем, что содержит восстановленный сахар (дезоксирибозу) и метилированные урациловые группы (иногда бывают метилированы и другие основания). [c.6] Две комплементарные антипараллельные цепи, соединенные водородными связями, закручены одна вокруг другой, при этом-фосфатные группы расположены снаружи, а пурин-пиримидино-вые пары составляют как бы ядро структуры. Образование водородных связей между двумя пуринами в такой структуре стерически невозможно, а два пиримидина слишком малы и находятся слишком далеко друг от друга, чтобы между ними могло осуществляться взаимодействие таким образом, обычно каждая пара образована одним остатком пурина и одним, остатком пиримидина. [c.7] Феномен спаривания оснований между комплементарными полинуклеотидными последовательностями играет в системе биосинтеза белка фундаментальную роль на многих этапах. Он обеспечивает построение правильных полинуклеотидных последовательностей, когда полимераза снимает копии с ДНК либо в виде ДНК (репликация), либо в виде мРНК (транскрипция). Он же определяет специфическую форму молекул ряда нуклеиновых кислот, выполняющих особые функции. Напри.мер, если в рибосомной РНК имеются два расположенных рядом комплементарных участка, то в молекуле образуется шпилько-образный выступ, а если два таких участка разделены неспа-ренными основаниями, то на конце шпильки образуется петля. Такие структуры характерны для молекул транспортных РНК (тРНК), выполняющих в системе биосинтеза функцию специфических адаптеров для каждой аминокислоты (см. ниже). [c.7] Водородные связи, образующиеся между комплементарными пуриновыми и пиримидиновыми основаниями. [c.8] Энергия пирофосфатных связей нуклеозидтрифосфатов расходуется и на другие процессы, например на синтез нуклеиновых кислот, но полимеразы, участвующие в этом процессе, строго говоря, не являются синтетазами. [c.9] можно сказать, что источником свободной энергии, необходимой для синтеза, является реакция гидролиза пирофосфатной связи АТР. Это положение остается справедливым, даже если в процессе участвует GTP, так как GDP фосфорили-руется с образованием GTP за счет АТР в присутствии фермента КФ 2.7.4.6. [c.10] Оба фермента осуществляют присоединение нуклеотида, связанного в нуклеозидтрифосфате с пирофосфатом, к концевому нуклеотиду растущей цепи. Хотя богатая энергией ииро--фосфатная связь расщепляется в этой реакции и равновесие, следов-ательно, сдвинуто в сторону синтеза нуклеиновой кислоты, анализ показывает, что это не синтетазная реакция и что ферменты являются нуклеотидилтрансферазами (рис. 11.3). Оба фермента осуществляют транскрипцию ДНК в одном направлении. Часто говорят, что транскрипция протекает в направлении 5 — -3, однако цепи матрицы и вновь синтезированной молекулы антипараллельны. Фактически матрица считывается в направлении 3 — -5, и новая цепь строится за счет последовательного присоединения нуклеотидов к ее З -концу, как показано на рисунке. [c.11] Для осуществления синтеза в системе должны присутствовать все четыре дезоксирибонуклеозидтрифосфата (для ДНК-полимеразы) или рибонуклеозидтрифосфата (для РНК-поли-меразы) в отсутствие хотя бы одного из них синтез протекать не будет. [c.11] При изучении специфичности ДНК- и РНК-полимераз была получена обширная информация о строении активных центров и механизме действия этих ферментов. В их активном центре должен находиться участок, способный взаимодействовать с ДНК-матрицей без такого взаи.модействия реакция не сможет протекать. Поскольку молекула ДНК имеет очень большую длину и состоит из миллионов нуклеотидов (за исключением ДНК вирусов), она во много раз превосходит по размеру молекулу фермента. Это означает, что фермент в ходе синтеза должен передвигаться вдоль цепи матрицы, а отсюда в свою очередь следует, что связывающий участок специфичен в отношении углеводного компонента цепи (рнбозофосфата или дез-оксирибозофосфата), а не пуринового или пиримидинового основания, поскольку любое из них. может связываться с эти.м участком. [c.11] С относительной простотой указанных систем по сравнению с системами млекопитающих. Однако немало исследований было проведено и с более сложными системами из клеток млекопитающих, при этом оказалось, что основные особенности биосинтеза белка у эукариот и прокариот весьма сходны, хотя существуют и некоторые различия. [c.12] Вернуться к основной статье