ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Ферменты из "Химические основы жизни" Все перечисленные простые белки в условиях живого организма входят в состав структур, содержащих различные по своей природе соединения, но изучение простых белков очень помогает с методологической точки зрения в понимании особенностей строения сложных белков. [c.88] Сложные белки, или холопротеины, образованы двумя компонентами, один из которых — апопротеин, а второй — вещество небелковой природы, которое называется простетической группой. Простетическая группа. [c.88] Роль простетической фуппы могут выполнять как органические, так и неорганические соединения углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты, металлопорфирины, ионы металлов, фосфорная кислота и др. [c.89] Часто в условиях живой клетки равновесие в данной реакции сильно смещено влево, особенно при наличии ковалентных связей между белком и простетической группой. В других случаях в равновесном состоянии могут преобладать продукты диссоциации холопротеина. [c.89] Гликопротеины. Простетическая группа гликопротеинов образована углеводами и их производными и достаточно прочно связана с полипептидной цепью через одну из трех аминокислот аспарагин, серин, треонин. Для гликопротеинов типична ковалентная углевод-пептидная связь. В качестве углевода выступают гетерополисахариды нерегулярного строения (гексозамины, моносахариды и ряд производных кислот). [c.89] Углеводная часть придает гликопротеинам большую биохимическую специфичность. Это своего рода векторные группы протеинов, узнающие участки других молекулярных биоструктур макромолекул, мембран клеток. Кроме информативной углеводные компоненты выполняют и другую, не менее важную функцию они значительно повышают стабильность молекул гликопротеинов по сравнению с апопротеинами. Гликопротеины выдерживают более высокие и более низкие температуры без изменения своих физико-химических свойств, т. е. наличие углеводного фрагмента препятствует денатурации белка. Этими свойствами объясняется высокое содержание гликопротеинов в крови, клеточных мембранах, внутриклеточной жидкости. Например, у антарктических рыб гликопротеины играют роль антифризов, препятствующих образованию кристаллов льда во внутренних средах организмов. [c.89] Липопротеины. В составе липопротеинов простетическая группа представлена липидами нейтральными жирами, свободными жирными кислотами, фосфолипидами, холестерином и его производными. [c.89] В липопротеинах связь между липидами и белком осуществляется за счет взаимодействий различной природы адсорбционных (белок адсорбируется на поверхности липида, повышая растворимость и термическую устойчивость последнего) гидрофобных (между неполярными фрагментами молекул липида и белка) ион-дипольных (когда липид представлен фосфолипидом, способным к ионизации). Чаще всего в липопротеинах действуют комбинированные силы, способствующие образованию в высшей степени упорядоченных структур. В живых организмах липопротеины выполняют транспортную (перенос белком липопростетической группы), ферментативную, гормональную функции. [c.89] Путем электрофореза на бумаге липопротеины могут быть разделены на а-, Р-, у-липопротеины. При электрофорезе у-липопротеины, состоящие из белков и нейтральных жиров, остаются на старте. Между а- и Р-липопро-теинами имеются различия в количественном составе, при этом качественный состав одинаков в них входят холестерин, фосфолипиды, нейтральные жиры и белки. Молекулы а-липопротеинов содержат до 40 % белка, а соотношение [холестерин]/[фосфолипиды] составляет в них 0,81 они имеют небольшие размеры, достаточно устойчивы в кровяном русле, не склонны к оседанию и хорошо проникают через стенки сосудов. Молекулы р-ли-попротеинов содержат 10—15% белка, соотношение [холестерин]/[фосфо-липиды] равно 2,3 — 2,7 они обладают большим объемом, низкой плотностью, не проникают через стенки сосудов, легко оседают на их поверхности, что зачастую приводит к образованию атеросклеротических бляшек. [c.90] Таким образом, фосфопротеины содержат лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клетками организма ряда биологических функций. Они являются ценным энергетическим и пластическим материалом, используемым в процессе роста и развития организма. К белкам данного класса относятся казеиноген молока, овальбумин куриного яйца и другие сложные белки. [c.90] Металлопротеины. К металлопротеинам первой группы относятся биополимеры, содержащие помимо белка ионы одного или нескольких металлов. Типичным представителем таких соединений является ферри-тин — водорастворимый белок, сконцентрированный в печени и костном мозге и выполняющий роль депо железа. Ферритин содержит от 17 до 23 % железа в составе неорганического соединен (РеООН)8(РеООН2РОз), при этом ионы Ре координационно связаны с атомами азота пептидных фрагментов. Вторая группа металлопротеинов представлена в основном металлозависимыми ферментами, активность которых определяется наличием в организме в достаточных количествах ионов ряда металлов (2п +, Mg , Мп , Ка и др.). [c.90] Хромопротеины участвуют в процессах фотосинтеза, дыхания клеток и организма в целом, транспорта газов, токсических веществ, лекарственных препаратов, в окислительно-восстановительных реакциях. Представители природных хромопротеинов и их простетические группы представлены в табл. 1.5. [c.90] Гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза и др. [c.91] Особую группу хромопротеинов составляют гемопротеины, содержащие в качестве простетической группы протопорфирин железа(П) — координационное соединение лиганда протопорфирина с ионом Ре . Ион металла в составе металлопорфиринов зачастую оказывается координационно ненасыщенным, и именно это свойство определяет биологические функции хлорофилла, гема крови, цитохромов в процессах транспорта газообразных молекул и передачи электронов. Подробнее об особенностях химического строения и биологических функциях порфиринов и их комплексов с ионами металлов в живых организмах см. главу 5. [c.91] Вернуться к основной статье