ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Способы связи аминокислот в молекуле белка из "Биологическая химия" ННа—СНа-СООН + К Нг-СН-СООН. [c.27] В зависимости от количества аминокислот, из которых состоят пептиды, они имеют названия дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. При наличии в их молекулах большого количества остатков аминокислот они называются полипептидами. [c.27] хсе путем можно получить другие полипептиды. [c.28] Названия ди-, три- и вообще полипептидов составляются таю аминокислота, в которой остается нетронутой карбоксильная группа, сохраняет свое название. Аминокислоты, у которых карбоксильные группы принимают участие в образовании пептидных связей, изменяют окончания на ил, например глицилала-нин, глицилаланилсерин и т. д. В литературе встречается сокращенное обозначение пептидов. Так, вышеупомянутый тетрапептид можно обозначить Гли — Ала — Сер — Цис. [c.28] Сколько л е отдельных аминокислотных остатков входит в белковую молекулу Зная молекулярный вес белка и аминокислот, входящих в его состав, можно с достаточной точностью ответить на этот вопрос. Средний молекулярный вес аминокислот равен 1 5. В таком случае можно сказать, что в миоглобпне мышц (мол. вес 17 СОО) около 146 остатков аминокислот, в глобулине с молекулярным весом 69 ООО будет 600 остатков аминокислот и т. д. Как известно, в продуктах распада белков обнаруживается в большинстве случаев не более 20 разных аминокислот. Следовательно, в молекуле белка аминокислоты повторяются многократно в самых различных сочетаниях. Кроме того, оказалось, ч го при синтезе полипептидов возможно образование целого ряда изомеров. Так, например, из трех различных аминокислот (обозначим их буквами А, Б, В) можно получить следуюшие полипептиды А—Б—В, А—В—Б, Б—А—В, В-А-Б, В-Б-А. [c.29] Из четырех аминокислот можно построить 24 изомера, из пяти — 120, из шести — 720 изомеров, из десяти — более 362 ООО, а из двадцати — 2 квинтильона 432 квадрильона 902 триллиона 8 миллиардов 176 миллионов 640 тысяч, т. е. такое количество, которое сосчитать практически невозможно. [c.29] Ниже мы остановимся на основных путях этих исследований. [c.29] НЫХ этапов, необходимых для синтеза инсулина, было достигнуто в результате трехлетней работы десяти человек. Это может служить примером того, что сложнейшие приборы, которыми располагают в настояш,ее время химики, в сравнении с аппаратом клетки далеки от совершенства. Синтез белка в живой клетке осуществляется за две-три секунды. [c.30] Однако человеческая мысль не стоит на месте. Намечаются дальнейшие пути развития синтетической химии крупных полипептидов, в том числе и белков. Разработан оригинальный метод синтеза белков в двухфазной системе. Американские химики использовали в качестве неводной фазы твердый синтетический полимер, а советские химики воспользовались жидкой неводнои фазой. Первый аминокислотный остаток (начальное звено синтезируемого продукта) химически привязывается к неводной фазе, и на него последовательно один за другим наращивается несколько последующих аминокислотных остатков. Это избавляет от необходимости изолировать получающиеся продукты на каждой стадии синтеза, что значительно облегчает весь процесс. Учеными создан аппарат-синтетик, который по соответствующей программе, без участия человека всего лишь за несколько часов осуществляет синтез полипептида высокой чистоты. [c.30] Таким образом, заложена принципиальная основа искусственного синтеза белка. Однако исследователям еще приходится решать много неясных вопросов. В частности, полипептиды могут быть синтезированы из огромного числа аминокислот, но не обладать всем[1 свойствами природных белков, что может быть обусловлено различием их структур. [c.30] В построении структуры белковой молекулы наряду с осноа-ными пептидными связями важную роль играют другие, побочные связи водородные, ионные, а также связи, образованные группами —ОН аминокислот, свободными аминогруппами МНг и карбоксильными СООН группами соответственно диаминокислот и дикарбоновых аминокислот. [c.30] Реакционные возможности белковой молекулы в значительной мере обусловлены наличием в их составе свободных активных групп. Так, например, аминокислота цистин, входящая в состав пептидной цепи белковой молекулы, способна благодаря своим дисульфидным связям образовывать мостики между различными участками одной или разных пептидных цепей. Эти связи менее стабильны, чем углерод-углеродные —С—С— или пептидные —ОС—МН— связи. Дисульфидные мостики могут размыкаться и вновь замыкаться на разных участках пептидной цепи, вовлекая другие сульфагидрильные группы, подобно тому как это показано в молекуле глютатиона. [c.30] Водородная связь между ЫН и СО в белках была открыта при изучении спектров поглощения в инфракрасной области. Водородные связи менее прочны, чем другие связи. Примеры нековалентных связей в белках представлены на рисунке 8. [c.31] В приводимой выше формуле дано схематическое изображение полипептидной цепи, состоящей из остатков аминокислот, соединенных друг с другом пептидной связью. Вся цепь расположена в одной плоскости. На рисунке 9 показаны валентные углы и межатомные расстояния в вытянутой полипептидной цепи. [c.32] За эту работу Ф. Сэнгер удостоен Нобелевской премии. [c.32] Для изучения последовательности расположения аминокислотных остатков в молекуле белка прежде всего разрушают его пространственную структуру. Если объектом изучения являются белки, имеющие четвертичную структуру, проводят дезагрегацию их молекул и выделяют отдельные субъединицы. Разрушение третичной структуры белков начинают с расщепления дисульфидных связей, которые, как установлено, являются одним из основных типов связей, стабилизирующих третичную структуру. Разрушение дисульфидных связей проводят, как правило, в условиях, при которых происходит разрыв и водородных связей. В результате наблюдается одновременное разрушение вторичной и третичной структур белковой молекулы. [c.33] Как это видно из представленной схемы, основные различия сосредоточены практически на узком участке цепи А, ограниченном третьим дисульфидным мостиком. [c.35] В данном руководстве не представляется возможным рассматривать строение всех указанных соединений. Остановимся вкратце на некоторых особенностях строения сложного белка — фермента рибонуклеазы (молекулярный вес 13 500). В отличие от инсулина рибонуклеаза имеет одну полипептндную цепь, состоящую из 126 остатков аминокислот. Восемь цистеиновых остатков образуют четыре дисульфидных мостика. Дисульфидные связи в молекуле белка соединяют остатки полуцистина, находящиеся в 26-м и 82-м, 40-м и 109-м, 63-м и 70-м, 58-м и 94-м положениях (рис. 10). Интересно отметить, что после восстановления дисульфидных связей и последующего их окисления замыкание дисульфидных связей в молекуле рибонуклеазы отмечалось в прежних местах разрыва. [c.36] Вернуться к основной статье