ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Пространственная структура белков из "Химия биологически активных природных соединений" построенные из длинных и гибких полипептидных цепей, обладают неограниченными возможностями пространственной организации, сворачивания или складывания в более или менее компактные частицы. Однако четкая индивидуальность биологических функций каждого конкретного типа белковой молекулы, непосредственно связанная с уникальностью первичной структуры данного белка, свидетельствует о том, что природой осуш ествляется только один из всех возможных способов пространственной организации (или несколько близких), одна нативная конформация полипептидной цепи (или цепей) молекулы белка. [c.144] Если изучение первичной структуры — последовательности аминокислот в белках — продвинулось далеко и имеются достаточно детально разработанные методы деградации и синтеза, то методика изучения пространственных структур белковых молекул сегодня еще сильно отстает от тех требований, которые предъявляются смежными областями науки, изучающими функции белков как ферментов, гормонов, антибиотиков, антител, факторов крови и т. п. [c.144] При рассмотрении полипептидной цепи в общем виде прежде всего выявляется периодичность чередования а-углеродного атома (С,), несущего боковой радикал, и амидной группировки —СО—N11— (рис. 17). [c.145] Если рассматривать изображенный на рис. 17 фрагмент полипептидной цепи, то обращает на себя внимание то, что плоская тракс-пептидная группа является жестким элементом всей структуры, а свободное вращение возможно вокруг связей N—0 и С-С . [c.146] Теоретически возмоншо построение как правой, так и левой а-спирали. В последнее время показано, что конформация левой а-спирали для полипептидных цепей, построенных из -аминокислот, менее выгодна . На рис. 18 изображена правая а-спираль. [c.146] До недавнего времени эти две конформации абсолютизировались, несмотря на то что в белках, вероятно, возможно существование и других структур. Ошибочно считалось, что условием возникновения этих конформаций в белках является максимальное образование водородных связей. [c.147] Вернуться к основной статье