ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Кислые и основные свойства аминокислот и полимеров (природных и синтетических) из "Ионы электроды мембраны" Таким образом, карбоксильная группа в глицине имеет более отчетливо выраженные кислые свойства, чем в уксусной кислоте. Это объясняется отталкивающим действием положительно заряженной группы —NH3 на атом водорода в карбоксильной группе. В то же время группа —NHj в глицине — более сильное основание, чем аммиак, поскольку карбоксильная группа —СОО электростатически стабилизирует ион водорода в аммониевой группе —NHa. [c.63] Если входящие в состав пептида аминокислоты содержат по одной амипной и карбоксильной группе, молекула пептида имеет ионизируемые группы только на своих концах. В цепях природных пептидов, белков, часто встречаются аминокислоты, исходно обладающие более чем двумя ионизируемыми группами. К таким аминокислотам относятся гистидин (см. выше), глутаминовая и аспарагиновая кислоты (более одной карбоксильной группы), лизин (две аминогруппы), аргинин (гуанидиновая группа) и т. д. Высокомолекулярные соединения, содержащие много ионных (или способных к ионизации) групп, называются полиэлектролитами. Наряду с другими соединениями к полиэлектролитам относятся нуклеиновые кислоты. В нейтральном растворе каждая субъединица нуклеиновой кислоты несет отрицательный заряд, обусловленный диссоциацией фосфатной группы (рис. 20). В кислых растворах в ионизационное равновесие нуклеиновых кислот значительный вклад вносят пуриновые и пиримидиновые основания. В табл. 6 приведены также примеры некоторых синтетических полиэлектролитов [24]. [c.65] Сильнощелочные или сильнокислые среды также оказывают мощное воздействие на поведение белков. В этих условиях кислые или основные группы макромолекулы ионизируются в такой степени, что а-спираль переходит в разупорядоченный клубок. Этот процесс также называется денатурацией белка. Кроме того, денатурировать белок можно повышением температуры (вследствие интенсивных тепловых колебаний цепи спираль разрывается) или добавлением мочевины (ослабляется гидрофобное взаимодействие, поддерживающее упорядоченную структуру белка). Денатурированный белок утрачивает свои специфические функции (например, фермент становится неактивным), его растворимость в воде уменьшается и происходит коагуляция. [c.69] Вернуться к основной статье