ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Состояние равновесия и ориентационные эффекты из "Почему происходят химические реакции" Энтропия активации или, иначе говоря, ориентационные требования для прямой и обратной реакций редко совпадают. Общая тенденция такова, что реакции с менее жесткими требованиями ориентации, т. е. с более низкой энтропией активации, происходят быстрее, а с более жесткими требованиями, т. е. с более высокой энтропией ак-тива ции, медленнее. Значит, в больших концентрациях накапливаются при равновесии те вещества, для взаимодействия которых необходимо выполнение особенно жестких требований ориентации. Катализатор может изменить энтропию активации, однако и в этом случае он не влияет на положение равновесия. Он влияет только на скорости. [c.106] Рассмотрим в качестве примера ферментативный синтез белков из простых аминокислот. Прежде чем произойдет соединение молекул аминокислот в молекулу белка, каждая из них должна быть точно ориентирована (иногда даже в высшей степени точно). Поэтому скорость образования белка может быть незначительной. Ферментами, или энзимами, называются биологические катализаторы. Некоторые из них катализируют синтез белков. Один из способов их действия может заключаться в удержании аминокислот в нужной взаимной ориентации, что и вызывает ускорение реакции синтеза белка. Таким образом, фермент может снижать энтропию активации. Но он ускоряет также и обратную реакцию — распад белка, причем распад он ускоряет в точно такой же мере, как и синтез. Итак, никаких изменений равновесия не происходит, но скорость реакции увеличивается благодаря тому, что фермент помогает ориентации. [c.106] Ниже мы рассмотрим эти энтропийные, или геометрические эффекты более подробно. Дело в том, что они так же сильно влияют на равновесие, как концентрация или энергия. В некоторых случаях они являются даже главным фактором. [c.106] Вернуться к основной статье