ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Взаимодействия ближайших структурных единиц и их роль в формировании пространственной структуры белка из "Конфирмации органических молекул" Кроме статистического подхода, для тех же целей нахождения спиральных и неспиральных участков может быть применен подход, основанный на атом-атом потенциалах. Для этого естественно рассмотреть взаимодействия ближайших структурных единиц эти взаимодействия проявляются либо в дипептидах, либо в других фрагментах, из которых строятся белки. [c.390] Расчеты проводились следующим образом. Для разных комбинаций Н и R вычислялась потенциальная функция, в которую входили невалентные и электростатические взаимодействия, торсионные потенциалы (взаимодействия С . .. для экономии машинного времени включались в торсионный потенциал) и энергия гидратации. Затем функция минимизировалась по я]), ф и х (Х — углы вращения в боковых радикалах) из трех нулевых приближений, соответствующих конформациям Я, В и Ь главной цепи. Оказалось, что если Р заменить или отбросить совсем, то характер оптимальной конформации фрагмента не изменится. [c.390] Особое положение занимают остатки Gly (соответственно R = H) и Pro. Как и следовало ожидать, Gly безразличен к образованию спиралей, т. е. он настолько же h, насколько и с [конфор- Шг мации R L) и В имеют примерно одинаковые энергии]. [c.391] Остаток Pro, в противопо-лолсность другим остаткам, больше взаимодействует с атомами, находящимися ближе к N-концу, чем к С-концу. Если К = (СНг)з (в составе пролина), то Pro принадлежит к группе h (действительно, в белках спирали часто начинаются с Pro), если же R = ( H2)3, то Pro относится к группе с (замечено, что он никогда не находится в середине спирали, и, кроме того, спирали на нем обрываются). [c.391] На рис. 8.14 приведена конформационная карта дипептидного фрагмента при R = R = H3, построенная с потенциалами Дашевского без учета электростатических взаимодействий и водородных связей. Сравнение ее с картой, приведенной на рис. 8.13, показывает, что контуры энергии сходны, однако вместо трех минимумов R, В и L, характерных для карт дипептидных фрагментов, здесь мы имеем четыре минимума, причем четвертый находится в области Н (конформация Хаггинса). [c.391] Отличие указанного фрагмента с R и R от рассмотренных выше дипептидных фрагментов состоит в том, что в первые включены взаимодействия двух амидных групп, и именно это взаимодействие делает невыгодной конформацию Н для развернутых форм, искажает энергетические контуры и смещает минимумы. [c.391] основной вывод, который следует сделать из рассмотрения двух типов фрагментов, состоит в том, что конформации соседних мономерных звеньев практически независимы, и нерегулярный пептид с некоторой степенью точности можно считать состоящим из фрагментов, имеющих независимые конформации. Если бы это было так, то мы могли бы сразу решить проблему многих минимумов для белков или по крайней мере для олигопептидов. Тогда нулевое приближение для таких молекул, как грамицидин С, можно было бы найти однозначно, а минимизация потенциальной функции по нескольким переменным не представляла бы серьезных трудностей. [c.392] Упрощенная модель, в которой играют роль только локальные конформации рассмотренного дипептидного фрагмента, дает более 75 % правильных предсказаний конформаций аминокислотных единиц в четырех белках [131, 132]. Однако слабые далекие взаимодействия вдоль цепи все же имеются, и они резко увеличивают трудность предсказаний. [c.392] Вернуться к основной статье