ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Соединение белков с другими ионами из "Химия и биология белков" В предыдущем разделе было указано (см. также стр. 221), что белки соединяются не только с ионами водорода, но также и с другими ионами, присутствующими в растворе, и что это явление оказывает влияние на электрометрическое титрование и определение изоэлектрической точки белков. Соединение белка с другими ионами обусловлено электростатическими силами ионизированных групп аниопы связываются с положительно заряженными группами белка, в то время как катионы притягиваются отрицательно заряженными группами СОО. Связывание посторонних ионов белковыми молекулами имеет огромное биологическое значение, так как часть неорганических ионов, присутствующих в тканевых жидкостях, связана именно таким образом. [c.86] Наличие ионно-белковых комплексов в тканевых жидкостях может быть установлено путем их диализа против безбелкового раствора, содержащего тот же ион в той же концентрации [39]. Если этот ион в тканевой жидкости находится в несвязанном состоянии, то никакого изменения в его концентрации не будет наблюдаться. В том же случае, когда часть ионов связана белком, ионы будут переходить из диализата в тканевую жидкость до тех пор, пока не будет достигнуто равновесие между свободными ионами по обе стороны мембраны. [c.86] Связь неорганических ионов с белковыми молекулами обнаруживается также в электрофоретических опытах. В этих опытах часто наблюдается перемещение катионов, например Са++, к аноду или анионов к катоду, на основании чего можно заключить, что ион связан молекулой белка и образованный ими комплекс движется как единое целое. [c.86] Связывание белками различных ионов зависит главным образом от валентности последних. Одновалентные ионы щелочных металлов и ион хлора связаны лишь в ничтожной степени, и основная масса их в тканевых жидкостях находится в свободном состоянии. Ионы же кальция, магния и фосфата в тканевых жидкостях, наоборот, в значительной своей части связаны с белками. [c.86] Из числа ионов, образующих соединения с белками, кальций изучался особенно тщательно. Около 40% кальция в мышечной сыворотке [40] и приблизительно /з кальция сыворотки крови связаны белковыми молекулами [41]. Один грамм белков сыворотки способен присоединить 0,062 мМ кальция [42]. Соединение белков с Са++ происходит согласно закону действия масс [43]. В молоке значительная часть кальция связана с фосфорнокислыми группами казеина [44]. Магний в физико-химическом отношении ведет себя подобно кальцию, и в мышечной сыворотке и в сыворотке плазмы значительные количества ионов магния связаны молекулами белка [40, 41]. [c.87] В физико-химическом равновесии сыворотки крови соединение фосфата с белковыми молекулами имеет ничтожное значение, поскольку содержание фосфата в сыворотке очень низко. [c.87] Реакция происходит только в щелочных растворах. Полагают, что таким же образом часть углекислоты, присутствующей в крови, соединяется с белковым компонентом гемоглобина, образуя карбгемогло бин [47—52]. Это предположение опирается на тот факт, что кровь соединяется с двуокисью углерода в две фазы вторая, более медленная фаза отвечает хорошо известному медленному превращению двуокиси углерода в бикарбонат. Этой фазе предшествует быстрый захват двуокиси углерода, который связывают с образованием карбаминосоединения. Действительно, было установлено, что часть углекислоты не может быть осаждена гидроокисью бария. [c.87] Это наблюдается в подвергнутых электродиализу бессолевых растворах белка [20, 53]. Соединение двуокиси углерода с гемоглобином имеет большое значение в физико-химическом равновесии крови, поскольку в присутствии углекислоты сродство гемоглобина к кислороду снижается — явление, хорошо известное в физиологии. Влияние углекислоты на сродство гемоглобина к кислороду обусловлено тем, что двуокись углерода соединяется с основными аминогруппами или имидазольными группами, расположенными в непосредственной близости к атому железа, к которому присоединяется кислород [52, 54]. [c.88] Электрометрическое титрование и определение электропроводности белковых растворов в присутствии хлористых солей щелочных металлов показало, что небольшие количества этих одновалентных ионов также связываются с белками [27, 55, 56]. В сыворотке крови это количество, однако, настолько мало, что оно не может быть определено ни компенсационным диализом [39], ни электрофоретическим измерением чисел переноса [57]. Данные же электрометрического титрования и определений электропроводности показали, что около 10 функциональных групп молекулы сывороточного альбумина довольно прочно соединяются с анионами хлористых или роданистых солей и что, кроме того, значительное количество этих анионов связано с белком более слабыми связями [27]. Максимальное число ионов, связанных белком, хорошо совпадает с числом групп противоположного знака, находящихся в белковой молекуле. Так, например, было установлено, что яичный альбумин соединяется с метафосфорной кислотой, образуя кристаллическое соединение, в котором содержится приблизительно по одной молекуле метафосфорной кислоты на каждую положительно заряженную группу белка [58]. [c.88] Вернуться к основной статье