ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Природные аминокислоты и белковые вещества из "Основы физической биохимии" В природных аминокислотах одна аминная группа всегда находится у углерода рядом с карбоксильной группой, т. е. в а-положении. Возможно получить в химии весьма большое число молекул такого типа, но в организмах свободные аминокислоты встречаются в ограниченном числе видов и в небольших количествах. Основные количества аминокислот участвуют в качестве структурных блоков в построении белковых тел, веществ с большим молекулярным весом и с особыми физико-химическими и биологическими свойствами. [c.75] Как видно из табл. 3, кроме а-аминокислот в белках можно обнаружить также амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот — аспарагин и глутамин. [c.76] Так как такие пептидные связи могут возникать как между одинаковыми, так и между различными аминокислотами, то легко себе представить, что при большом числе молекул из двадцати с лишним аминокислот имеются неограниченные воз-.можности структурного разнообразия полипептидной цепи. [c.78] Естественно, что полипептидная цепь может иметь или не иметь на концах свободные аминные или карбоксильные группы. У некоторых низших пептидов не находят свободных концевых (терминальных) групп, что говорит о кольцевом строении. Некоторые белки, как например рибонуклеаза, альбумин сыворотки и миоглобин, имеют только одну концевую группу. [c.79] Наиболее прочными связями, которые оказывают влияние на складывание основной пептидной цепи, являются дисульфидные связи (см. схему молекулы белка инсулина на рис. 26). Не все атомы серы в белках представлены в дисульфидной форме. В виде тиогрупп они могут выполнять другие функции, например, связывать атомы металлов или участвовать в ферментах для их активации. [c.79] Образование изгиба в пептидной цепи может достигаться включением в цепь пролина, что приводит к стабилизации изгибов. [c.79] Расстояние между центрами атомов, удерживаемых водородной связью, обычно бывает от 2,5 до 3,2 А. Расстояние же в пептидной цепи между N и С 1,32 А, т. е. короче одинарной связи с длиной 1,47 А. Это означает, что С — Ы-связь имеет частично характер двойной связи. На этом основании связи обоих атомов должны лежать в одной плоскости (рис. 27). [c.80] На основе рассмотренного принципа возможны различные формы связи. Наиболее часто встречается а-спираль, один виток которой перекрывает 3,7 остатков аминокислот. На каждый остато1к аминокислоты приходится одна водородная связь. Водородные связи идут несколько косо к оси вращения. [c.81] На прочность спирали оказывают влияние поперечные связи между цепями. [c.81] Все остатки аминокислот направлены от спирали наружу. Все реакции, которые совершаются с ними, не касаются внутренней структуры спирали. Расстояние между отдельными спиралями может достигать 4,6А. [c.81] Полярные взаимодействия, дисульфидные и водородные связи между соседними спиралями стабилизируют их. В еще большей мере эти силы могут укрепить структуру отдельной спирали. [c.81] При образовании спирали возможны только небольшие изменения валентного угла атомов пептидной цепи (рис. 29). [c.81] Вопрос о переходе отдельных спиралей друг в друга можно выяснить только тщательным структурным анализом молекул белков. Пока еще очень мало данных о так называемой третичной структуре протеинов, т. е. о соединениях спиралей и об отграничениях частей молекул белка, не находящихся в спиральной форме. [c.81] Можно сказать, что форма белковой молекулы зависит также и от pH среды, так как при различном pH диссоциируют различные группы и электростатическое действие этих групп в конечном счете определяет форму белковой молекулы. С другой стороны, изменением значения pH можно оказать на молекулу белка такое воздействие, что структура его изменится и возвращение первоначального значения pH не вернет молекуле белка ее прежней конфигурации. [c.82] НО-водородными связями, соединяющими последовательные обороты спирали. Вытягивание путем нагревания в присутствии водяных паров, которые облегчают обмен водородных связей, удлиняет цепи, разрываются внутренние водородные связи и образуются новые внешние водородные связи, связывающие боковые цепи. [c.83] Фибриллярные белки растворяются большей частью только в концентрированных растворах солей. Такой раствор показывает всегда высокую вязкость (внутреннее трение), так как при течении нитевидных молекул они мешают друг другу. Многие белковые вещества по этой причине дают даже в относительно разбавленных растворах гели и показывают в состоянии золя явление тиксотропии. Оно заключается в том, что раствор, оставленный сам по себе, переходит в гель, но при движении разжижается. Общим свойством фибриллярных молекул является их способность к сильному взаимодействию между ближайшими молекулами и образованию больших агрегатов, в которых нитевидные молекулы располагаются более или менее параллельно. Такие агрегаты показывают двойное преломление. [c.83] Фибриллярные белковые вещества являются основными элементами структуры клеток, поверхностных мембран и волокон. [c.83] Белковые вещества, состоящие исключительно из аминокислот, обычно называются протеинами в отличие от протеидов, у которых белковая часть протеинового типа связана с веществами небелкового характера. В протеидах — сложных белках — небелковая часть может занимать как небольшое место, так и преобладать во всем комплексе протеида. В общем, у комплекса чаще всего белковая часть является наибольшей, но у многих нуклеопротеидов белок имеет небольшой молекулярный вес по сравнению с нуклеиновой кислотой очень большого молекулярного веса. [c.85] Приведенные примеры не нарушают той точки зрения, что белки являются веществами с весьма специфическими свойствами, основой которых является определенная структура. Особенность эта проявляется, например, в том, что белки как ферменты очень часто действуют только на одно определенное вещество. Еще более проявляется специфичность белков при рассмотрении их антигенных свойств. [c.87] Вернуться к основной статье