ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Поверхностные плёнки протеинов из "Физика и химия поверхностей" Очевидно, почти полное удаление боковых цепей с поверхности встречает лишь весьма незначительное сопротивление, поскольку сжимаемость при площадях, превышающих 1 м 1мг, гак велика. В состав глиадина входит в большом количестве двухосновная глютаминовая кислота и в меньшем количестве диамино-кислоты, так что здесь мы имеем особенно благоприятные условия для распластывания цепей по поверхности. Юз обнаружил, что глютенин и яичный альбумин не растекаются до таких больших площадей. Они становятся желатинообразными при той же площади, что и глиадин, но для достижения этой площади и гелеобразного состояния требуются гораздо меньшие давления (всего около 1 дины на 1 слС). [c.122] Длительное сжатие протеиновой плёнки, повидимому, лишает её способности вновь расширяться. Возможно, что в этом случае происходит химическая реакция или особенно сильная когезия мзжду длительно прижатыми друг к другу цепями. Эго может быть процесс, аналогичный тому, который имеет место при денатурации протеина повышение внутренней когезии частиц протеина, препятствующее растворению. Уже много лет тому назад Рамсден показал, что адсорбция на поверхности при встряхивании нередко денатурирует протеин до такой степени, что он становится нерастворимым. Недавно Нейрат установил, что растворы яичного или сывороточного альбумина при денатурации нагреванием или облучением ультрафиолетовым светом не растекаются на растворах, на которых они прекрасно растекаются в неденатурированном состоянии. Это указывает на упрочнение внутренних связей в молекуле протеина, представляющее собой основную часть процесса денатурации. [c.122] Возможно, что стремление протеинов адсорбироваться (в развёрнутом состоянии), несмотря на их растворимость, настолько велико, что протеин, нанесённый на поверхность, симулирует кажущуюся полную нерастворимость, которая может быть превращена в истинную и постоянную нерастворимость, если растекшийся протеин подвергнуть специальной обработке, фиксирующей его развёрнутое состояние п тём укрепления или активации связей между соседними группами СО NH или другими полярными группами. Один из видов такого воздействия, повидимому, заключается в простом сжатии плёнки, либо посредством барьера, либо путём встряхивания раствора протеина с целью образования пены. [c.123] В промежутках между максимумами площадь растекания может понижаться до малых долей максимальных площадей. Например, при рнЗ яичный альбумин растекается лишь до 1/8 площади своего р1стекания при 1 или ря4,9. В действительности, однако, площадь растекания при этом методе зависит от времени, истекшего с момента нанесения раствора протеина на поверхность. Последние работы показывают, что различия между данными на растворах с разными pjr в основном обусловлены влиянием растворив на скорость растекания. [c.124] Поскольку в области кислых растворов протеин содержит сво--бодные основные группы, а в щелочной области свободные кислотные группы, облегчение растекания может быть объяснено образованием солей из ионов раствора и молекул протеина в плёнке. Причина, по которой наименее гидратированные ионы являются наиболее эффективными, может заключаться в том, что они легче достигают поверхности, имея меньшее сродство к воде, чем более гидратированные ионы. [c.125] Вернуться к основной статье