ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Классификация белков из "Химия жизни" Обычная классификация белков, основанная главным образом на растворимости белков, несовершенна. [c.60] которые растворимы в 50-процентном растворе сульфата аммония, относят к альбуминам те белки, которые выпадают в осадок при доведении концентрации сульфата аммония до 50% от насыщения, называют глобулинами. Глобулины в свою очередь делят на нерастворимые в чистой воде эуглобулины и растворимые в воде псевдоглобулины. [c.60] Некоторые авторы (Гауровиц) предпочитают рассматривать белки соответственно тем функциям, которые они выполняют в организмах. Несмотря на то что часто один и тот же белок выполняет различные функции — имеет несколько специальностей , такой принцип классификации кажется более логичным. К первой группе по этой классификации относят белки плазмы крови, молока, яиц, семян, альбумины, протамины, содержащиеся в рыбах (основные белки), и гистоны, входящие в состав ядер клеток. Ко второй группе относят структурные белки, образующие соединительную ткань, мышцы, эпидермис. Они выполняют роль каркаса для клеточных и надклеточных структур. Этим белкам свойственны отнюдь не только механические функции, но все же механическая роль для них специфична. [c.60] Третью группу образуют комплексы белков с другими веществами (например, гемоглобин — комплекс белка глобина с гемом, представляющим собой соединение железа) — сложные белки. [c.60] Четвертая группа объединяет белки-ферменты и пятая — белки-гормоны. Различие между третьей и четвертой группой очень условно, так как, с одной стороны, многие ферменты являются именно сложными белками, а с другой — каталитическая активность настолько часто встречается среди белков, что некоторые биохимики вообще считают любой белок катализатором. Мы рассмотрим свойства лишь отдельных типичных представителей названных групп белков. [c.60] Волокнистые, фибриллярные белки, называемые коллагенами, составляют основу органической части костной ткани, тканей хрящей и сухожилий. Коллагены нерастворимы в воде, и лишь некоторые из них удается перевести в раствор. В молекуле коллагена много остатков глицина и пролина и, кроме того, имеется еще аминокислота оксипролин, не встречающаяся в других белках зато коллаген лишен серусодержащих аминокислот цистина и цистеина, в нем почти нет и метионина. Структура молекулы коллагена плохо изучена. Предполагается, что молекула этого белка имеет замкнутую структуру. [c.60] На концах молекулы этого белка можно обнаружить свободные а-аминогруппы, которых нет у коллагена. [c.61] волосы, перья содержат другой прочный белок — кератин. В молекуле кератина много поперечных связей дисульфид-ного характера. Поэтому это очень прочный и нерастворимый белок. Особенно много в нем цистина (из волос человека можно получить кератин с содержанием до 12% цистина). [c.61] К группе структурных белков относится и очень простой по составу белок фиброин шелка (он состоит всего из четырех видов аминокислот глицина, аланина, тирозина и серина). Почти 60% шелка-сырца представляет собой фиброин. Строение этого белка сходно со строением кератина, хотя в некоторых деталях структуры этих белков отличаются друг от друга. [c.61] И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62] Альбумины растворимы в воде и в полунасыщенном растворе сульфата аммония. Молекулы этих белков представляют собой свернутые пептидные цепи, так что форма частиц белка близка к шарообразной или элипсоидной (глобулярные белки). [c.62] Альбумины, получаемые из различных частей организма (сыворотка крови, куриные яйца, молоко и т. д.), неоднородны их обычно удается разделить на 2—3 разновидности. Альбумин можно получить и в виде кристаллов. В молекуле альбумина много серусодержащих аминокислот, но очень мало глицина. Характерной чертой сывороточного альбумина является наличие в его молекуле положительно заряженных групп это приводит к активному поглощению им анионов жирных кислот, ионов хлора и др. В тканях организма альбумин связан с липидами и другими биологически активными веществами. Сывороточный альбумин составляет около 50% всего белка плазмы крови человека (всего в плазме около 7% белков). [c.63] В сыворотке крови содержатся и другие растворимые белки — глобулины. Глобулины и образуют вторую половину белков плазмы крови 15% приходится на а-глобулин, 19% на р- и 11% на у-глобулин. Все эти белки осаждаются при различных концентрациях сульфата аммония а-глобулин осаждается при концентрации 2,05 м л, р-глобулины — при 1,64 м1л и Y-глoбyлины прн 1,34 м1л. В а-глобулинах содержатся белки, связанные углеводами и липидами, р-фракция неоднородна — в нее входят белки, содержащие железо и медь (транс-ферритин и церулоплазмин). у-глобулины также представляют собой смесь белков. Белки этой фракции играют важную роль в развитии иммунитета антитела представляют собой у-глобулины. [c.63] К глобулинам относится и фибриноген, молекулы которого состоят из трех шаровидных частиц, соединенных пептидными нитями. При свертывании крови в результате сложного процесса фибриноген превращается в фибрин, состоящий из длинных нитей. Свертываясь, эти нити образуют сгусток, останавливающий кровотечение. В превращении фибриногена в фибрин принимает участие другой белок, являющийся ферментом и носящий название тромбина. Тромбин в свою очередь получается из глобулино-Бого белка протромбина, причем для протекания этого процесса требуется присутствие ионов кальция. [c.63] Интересен белок, содержащий фосфор — казеин. В молекуле казеина остатки фосфорной кислоты связаны главным образом с серином. Казеин получается из молока и не является однородным веществом. При осаждении растворами кислот удается получить три фракции а-, р-, у-казеин, отличающиеся аминокислотным составом и, вероятно, тоже неоднородные. Казеин можно растворить в щелочах. Из этого раствора обработкой формальдегидом получают пластический материал, пригодный для изготовления волокон, а также для конструкционных целей. [c.63] Из молока были выделены также лактоальбумины и лактоглобулины — белки, имеющие небольшую молекулярную массу (16300 и 38000) и отличающиеся по составу от альбумина сыворотки и составных частей казеина. Лактоглобулин, по-видимо-му, состоит из двух белков. [c.63] Сильно основные белки (протамины ) получены из рыб — эти белки имеют очень низкую молекулярную массу и содержат много аргинина. Менее основные белки — гистоны входят в состав клеточных ядер, они связаны с дезоксирибонуклеиновой кислотой. [c.64] Вернуться к основной статье