ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Конформация молекулы белка из "Химия жизни" Свойства белка определяются не только последовательностью аминокислотных остатков, но и всей формой молекулы. Длинная цепеобразная молекула у многих белков свернута довольно сложным способом. [c.55] В настоящее время доказано (Полинг, Уотсон, Крик), что полипептидная цепочка многих белков закручена в спираль, а-спираль (рис. 15) имеет диаметр около 1,0 ж и нй один ее виток приходится 3,7 аминокислотных остатков. Водородные связи, придающие спирали жесткость, отмечены на схеме пунктиром. [c.55] Некоторые белки (фиброин шелка) имеют иную структуру иолинептидные цепи в них расположены зигзагообразно (р-фор,ма), причем между лежащими рядом цепочками полипептидов действуют стабилизующие связи. Молекулы белков, однако, не похожи на пружины. Спираль испытывает дальнейшее изменение формы она изгибается так, что получается еще более сложная конфигурация. [c.55] Порядок следования аминокислот определяет первичную структуру белка, спирализация — это уже образование вторичной структуры, а изменение общей формы спирали обусловливает третичную структуру. Наконец, большие молекулы белка могут объединяться в еще более крупные агрегаты,—формируя уже четвертичные структуры. Такова сложная геометрическая конформация полипептидной цепочки. Трехмерные модели молекул мио-глобина и гемоглобина были впервые построены Кендрью в 1957—1961 гг. При этом были использованы данные, ранее полученные Перутцем. [c.55] Справа показано стабилизирующее действие водородных связей (отмечены пунктиром). [c.56] Спиральная конфигурация и для а- и для р-спиралей поддерживается за счет водородных связей между группами С0 и ЫН соседних остатков аминокислот, а также за счет связей между атомами серы аминокислот (дисульфидные связи). [c.57] Равновесие 2К5Н- - /гОг = — ЗН + НгО сильно сдвинуто вправо, если раствор нейтрален или содержит неболь-щие количества щелочей в кислых растворах, наоборот, устойчивы сульфгидрильные группы 5Н. Связи — 5 —5 — могут быть внутримолекулярными или связывать мономерные единицы белка (например, сывороточный альбумин) в одну крупную частицу. В стабилизации формы молекулы играют роль и гидрофобные связи. Гидрофобные связи возникают за счет сил взаимодействия между углеводородными частями молекул белка. Углеводородные группы белковых частиц, находящихся в водной среде, ориентированы во внутренние зоны частицы, а гидрофильные группы (ОН, СООН) находятся на внещней стороне, которая обращена к воде. Вследствие этого внутри молекулы белка возникает углеводородное ядро, причем для того, чтобы его разрушить и перевести углеводородные группы в водную среду, надо затратить работу. Это и означает, что между углеводородными частями молекулы действуют силы притяжения. Кроме водородных, дисуль-фидных и гидрофобных связей, в поддержании формы молекулы белка принимают участие и другие факторы имеет значение возникновение солевых мостиков, действие сил Ван-дер-Ваальса особенно большое влияние оказывают молекулы воды. Сохранение определенной формы молекулы важно с биологической точки зрения. Оно обеспечивает, в частности, такое взаимное расположение групп атомов на поверхности молекулы, которое необходимо для проявления каталитической активности белка, его гормональных функций и т. д. Поэтому устойчивость глобул, так же как и многие особенности структур биологически активных молекул, не случайное свойство, а одно из средств стабилизации организма. [c.57] Вернуться к основной статье