ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Влияние температуры на скорость ферментативной реакции из "Физико химические основы производства ферментных препаратов" Скорость ферментативных реакций падает при температурах, выше оптимальной. [c.25] Математическая зависимость константы скорости от температуры выражается изохорой Вант Гоффа. [c.25] К — константа скорости реакции. [c.25] Это уравнение позволяет вычислить энергию активации и значение констант скоростей, определенных при различных температурах. [c.25] Для реакций, скорость которых изменяется в 2—3 раза, энергия активации равняется приблизительно 10— 20 ккал1 г моль), что обычно и находят в биологических системах. [c.26] При повышении температуры реакции наряду с усилением активности фермента происходит и его разрушение. Поэтому оптимальной температурой реакции следует считать ту, при которой повышение скорости ферментативной реакции совпадает с усилением разрушения ферментов. Следовательно, при -температуре выше оптимальной происходит ускорение денатурации активного белка. Измерение скорости ферментативного процесса в широком интервале температур показывает, что полученные кривые проходят через максимум (рис. 11). [c.26] Следует подчеркнуть, что константы ферментативных реакций могут быть установлены только для индивидуальных ферментов. [c.27] Единицей количества фермента считают величину, показывающую превращение 1 мкмоль (микромоль) или микроэквивалента химической группы субстрата в 1 мин при 25° С и оптимальном значении pH. [c.27] Содержание ферментов в ферментных препаратах определяется числом единиц фермента на 1 мг или 1 г препарата или на 1 мг белкового азота. Данная величина называется удельной активностью фермента, являющейся весьма произвольной величиной. [c.27] Комиссией по ферментам Международного биохимического союза установлена величина молекулярной активности, показывающая число молекул субстрата, превращаемых в 1 ммн при 25° С и оптимальном значении pH. [c.27] В практике научных исследований и технохимическом контроле производства ферментных пренаратов концентрация субстрата определяется произвольным способом, позволяющим оценивать активность ферментов. [c.27] Определение активности ферментных препаратов основывается на методах аналитической и физической химии (метод титрования, колориметрия, спектрофотометрический анализ, измерение вязкости, нефелометрия, поляриметрия, рефрактометрия, потенциометрия). [c.27] Скорость ферментативной реакции можно определить по скорости распада субстрата или скорости образования продуктов реакции. [c.27] Отметим, что активность ферментов необходимо определять при постоянной температуре и оптимальном значении pH. Следует указать, что состав буферного раствора может влиять на определение активности ферментного препарата. Вследствие этого следует для любого из принятых методов определения активности ферментов применять одинаковый состав буфера. [c.27] Чрезвычайно большая скорость ферментативной реакции является результатом как изменения теплоты активации АН, так и значения энтропии активации и энтропии при образовании активного комплекса. Изменение энтропии А5 различных комплексов может иметь положительное или отрицательное значение, что может указывать на образование рыхлого (А5 растет) или уплотненного комплекса (А5 уменьшается). [c.28] Значение А5 обусловлено также изменением в сольватации в результате образования фермент-субстратного комплекса. [c.28] Сольватация вызывает рост А5, а десольватация — уменьшение А5. [c.28] Вернуться к основной статье