ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Биохимические препараты из "Реактивы и препараты" Остановимся несколько подробнее на некоторых из перечисленных классов и групп соединений. [c.58] Аминокислоты и их производные. Все белки как животного, так и растительного происхождения — продукты конденсации особого класса соединений, называемых аминокислотами. Аминокислоты характеризуются наличием в молекуле амино-группы —ЫНг и карбоксильной группы —СООН, за счет которых и идет конденсация с образованием пептидных связей. [c.58] В природные белки входят около двадцати аминокислот, лаборатория же современного исследователя располагает значительнобольшими ресурсами. Ассортимент аминокислот, производных хши-нокислот и продуктов их превращения в настоящее время составляет около 1000 наименований, в том числе свыше 120/-, й- и с11-аминокислот. Среди производных аминокислот, в первую очередь,, следует указать на формильные, ацетильные, бензильные, карбо-бензокси-, г/зег-бутилоксикарбонил-, динитрофенильные производные, метилированные аминокислоты, их эфиры и амиды. [c.59] Белки представляют собой сложные органические соединения с молекулярной массой от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Так, находящийся в молоке альбумин имеет молекулярную-массу 17400, фибрин крови — 400 000, а дезоксирибонуклеиновая кислота — 2 000 000. Элементный анализ белков показывает, что они состоят из углерода, кислорода, азота, водорода, серы и фос--фора. [c.59] Белки разделяются на две большие группы протеины, или простые белки, молекула которых состоит из одних аминокислот, н протеиды, или сложные белки, распадающиеся при гидролизе на аминокислоты и небелковую часть различной природы. Протеины, в свою очередь, делятся (по растворимости) на альбумины, глобулины, гистоны, протамины и склеропротеины. В зависимости от характера небелковой части среди протеидов различают нуклео-протеиды, содержащие, кроме аминокислот, нуклеиновые кислоты промопротеиды, в состав которых входят красящие вещества, гликопротеиды, содержащие различные производные углеводов, фосфопротеиды, характеризующиеся наличием остатка фосфорной кислоты, непосредственно связанной с белком, а не через нуклеиновые кислоты, как это имеет место у нуклеопротеидов, и липо-протеиды, содержащие липиды. [c.59] Компоненты нуклеиновых кислот. Как уже было сказано, сложные белки — нуклеопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. В зависимости от природы нуклеиновой кислоты нуклеопротеиды делятся на рибонуклеопротеиды, содержащие рибонуклеиновую кислоту (РНК), и дезоксирибонуклеопротеиды, содержащие дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК). [c.60] Нуклеиновые кислоты — сложные природные полимеры, молекулярная масса которых в зависимости от происхождения может колебаться от 20 тыс. до 16 млн, а для некоторых ДНК, например ДНК из фагов, достигать 150 млн. [c.60] Для всех нуклеиновых кислот характерно наличие в молекуле азотистого гетероциклического соединения, углеводного компонента и остатка фосфорной кислоты. [c.60] Из азотистых оснований в состав нуклеиновых кислот наиболее часто входят аденин, гуанин, цитозин, урацил, тимин углеводным компонентом РНК является -рибоза, а ДНК — 2-дезокси- )-рибоза. [c.60] Соединения из азотистого основания и углеводного компонента носят общее название нуклеозидов. Соединения из азотистого основания, углеводного компонента и остатка фосфорной кислоты, представляющие собой фосфорнокислые эфиры нуклеозидов, называются нуклеотидами. Нуклеотид — основная полимерная единица, из которой складывается сложная полимерная цепь нуклеиновой кислоты, состоящей из сотен и тысяч нуклеотидов. [c.60] Нуклеозиды способны соединяться с одной или последовательно с несколькими молекулами фосфорной кислоты. В зависимости от числа фосфорнокислых остатков в нуклеотиде различают нуклео-ЗИДМ0Н0-, ди- и трифосфаты. Присоединение фосфатной группы может происходить у 2,3 или 5-го углерода углеводного компонента, т. е. возможно образование трех изомеров рибонуклеотида, которые соответственно обозначаются как нуклеозид-2 -, 3 - и 5 -фос-фаты, например аденозин-5 -монофосфат, аденозин-5 -дифосфат, гуанозин-5 -трифосфат, уридин-2 -монофосфат, цитозин-З -моно-фосфат и т. д. [c.60] Номенклатура компонентов нуклеиновых кислот как выделенных из природного сырья, так и полученных синтетическим путем, весьма обширна и насчитывает в настоящее время около 500 продуктов. [c.60] Ферменты и коферменты. Это специфические белковые вещества, обладающие способностью ускорять химические реакции, протекающие в живой клетке. Их называют также биокатализаторами. В настоящее время известно более 1000 различных ферментов, из которых свыше 150 получено в кристаллической форме или в 8иде высокоочищенных аморфных однородных белков. [c.60] Ферменты, подобно белковым веществам, термолабильны, т. е. неустойчивы при высокой температуре. Каждый отдельный фермент проявляет способность ускорять реакцию только при определенном значении pH. Характерное свойство ферментов — их специфичность, т. е. способность ускорять реакцию превращения только одного вещества или близких ему по природе веществ. Различают три вида специфичности ферментов абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например, фермент уреаза разрушает только мочевину, фермент инвер-таза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном действия, как, например, фермент пепсин, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидролизует не только пептидные, но и эфирные связи оптическую, или стереохимическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизомере, например, а-глюкозидаза действует только на а-глюкознды, но не на р-глюкозиды. [c.61] Согласно принятой классификации все ферменты разделяются на следующие шесть главных классов оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции трансфер а з ы, катализирующие реакции межмолекулярного переноса алкильных, ацильных, альдегидных, кетонных и других групп, а также азот-, фосфор- и серосодержащих остатков гидролазы, катализирующие реакции гидролитического (с участием воды) расщепления белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот л и азы, катализирующие отщепление (не гидролитическим путем) отдельных групп с образованием двойной связи или присоединение группы к двойной связи изомеразы, катализирующие реакции изомеризации, т. е. реакции, связанные с внутримолекулярным переносом различных атомов и групп лигазы (синте-тазы), катализирующие присоединение друг к другу двух молекул. [c.61] Каждый класс, в свою очередь, делится на подклассы и группы. [c.61] Если некоторые ферменты подвергнуть диализу, т. е. разделению на полупроницаемой мембране, то они разделяются на два компонента один из них, низкомолекулярный, легко проходит через мембрану, другсГ., высокомолекулярный, остается в диализаторе. Первый называют коферментом или коэнзимом, второй (белковая часть) — апоферментом или апоэнзимом. Как апофермент, так и кофермент, взятые в отдельности, не проявляют каталитической способности. Каталитическая способность присуща лишь системе, содержащей оба компонента (холоферменту). [c.61] Высокая специфичность фермента определяется его белковой частью. Коферменты значительно менее специфичны, и поэтому они могут катализировать реакции в зависимости от того, с каким апоферментом они связаны. Число коферментов по сравнению с ферментами невелико, однако они отличаются разнообразным химическим строением. [c.62] В качестве сырья для производства ферментов и коферментов обычно используют различные микроорганизмы, отдельные части растений, органы животных, яичный белок и другие материалы органического происхождения с высоким содержанием искомого фермента. [c.62] Вернуться к основной статье