ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Кератин из "Практическое руководство по физикохимии волокнообразующих полимеров" Фиброин и серицин являются фибриллярными белками, составляющими полимерную основу натурального шелка. [c.375] Четкие различия в химических и физико-химических свойствах фиброина и серицина отсутствуют. Фиброин имеет М = (2,5+3,8) 10 , а серицин - 1,6 10 + 3,1 10 Макромолекулы фиброина и серицина характеризуются конформационной неоднородностью полимерная цепь может последовательно включать а-спиральные и -структурные участки, причем их соотношение определяется наличием воды. В условиях высокой подвижности макромолекул (в растворе, в набухшем состоянии) возможны обратимые конформационные переходы а-спираль клубок -структура. а-Спираль построена из повторяющихся аминокислотных звеньев, отличающихся боковыми заместителями. Линейное расстояние вдоль оси спирали между двумя однородными атомами (шаг спирали) составляет 1,5 А. Угол между перпендикуляром к оси спирали и плоскостью, занимаемой аминокислотными звеньями, равен 26°. Один виток спирали включает 3,6 аминокислотных остатка. Это соответствует линейному расстоянию вдоль оси спирали, равному 5,4 А. [c.375] Третичная структура фиброина в твердом состоянии формируется на основании параллельно упакованных ленточных р-структур с параллельно и антипараллельно уложенными растянутыми полипептидными цепями (см. рис. 6.10). [c.376] Расстояние между этими слоями соответствует 3,5-3,85 А. Полипептидные цепи связаны между собой интенсивными межмолекулярными связями как в каждой ленте, так и между соседними плоскостями. Эти ленты скручены в плоскую спираль, которая в свою очередь является элементом структуры фиброинового стержня натурального шелка. [c.376] Взаимное упорядочение полипептидных цепей (кристаллизация) происходит не только по мере уменьшения содержания воды в системе (при высушивании белкового субстрата), но и при нагревании в инертной среде. Максимальная скорость кристаллизационных процессов достигается для обоих белковых компонентов натурального шелка - фиброина и серицина - в области 180-200 °С. Аморфный серицин легко растворяется в воде при 20 °С при pH 7,0 ( 0,1), в то время как кристаллическая форма его оказывается практически нерастворимой. Температуры стеклования Гс фиброина и серицина близки и находятся в области 173-175 °С и 169-172 °С соответственно. Оба фибриллярных белка, составляющих 97-98% массы коконной нити, хараетеризуются примерно одинаковым сродством к воде теплоты гидратации фиброина и серицина составляют соответственно 50,9 и 52,1 кДж/моль. [c.376] Кератины - белковые вещества из группы склеропротеидов, составляющих роговой слой эпидермиса кожи, ногтей, копыт рогов, волос, шерсти. [c.377] В обьиных условиях эта группа белковых веществ не растворяется в растворителях, используемых для растворения фибриллярных белков.. Особенностью первичной структуры белков, относящихся к группе кератинов, является относительно большое количество серосодержащих звеньев (Met, ys, yS - Sy ). [c.377] Первичная структура макромолекул кератина до настоящего времени не уточнена, что обусловлено химической неоднородностью белкового субстрата. а-Спиральные участки полипептидных цепей имеют протяженность около 100 А. [c.380] При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380] Облегчение конформационных переходов при увлажнении полимерного субстрата обусловливает усиление тенденции к развертыванию глобулизирован-ных участков белковой макромолекулы вследствие ослабления (из-за гидратации) внутрицепных взаимодействий. Это приводит к самопроизвольному удлинению волокна при увеличении его влажности свыше 5-7%. Равновесное влагопоглощение кератиновых волокон при 25 °С достигается через 2-3 мин. Поэтому при изменении влажности воздуха соответственно достаточно быстро изменяется влагосодержание волоса и, как результат, происходит определенное изменение его длины (усадка или удлинение). [c.380] Вернуться к основной статье