ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Основы термодинамики и кинетики химических реакций из "Решаемые и нерешаемые проблемы биологической физики" Здесь ДС представляет стандартное изменение свободной энергии Гиббса в результате химической реакции. Для идеальных систем величины К в уравнениях 4.3, 4.2 эквивалентны. Уравнение 4.2 позволяет Б принципе определять экспериментально константу равновесия, измеряя равновесные концентрации реагентов. [c.61] Измерение температурной зависимости константы равновесия К позволяет определить значение АС с помощью уравнения Вант-Гоффа. [c.61] рамках общепринятого термодинамического подхода изменение ДЯ и Д5 с температурой вызывается только изменением распределения реагирующих молекул по Больцмановским уравнениям, в то время как формы потенциальных ям (рис. 4.3) остаются независимыми от температуры. Мы увидим далее, что это условие может не выполняться для многих биохимических реакций, катализируемых ф рментами. [c.61] Существует простой метод проверки правильности определения ДЯ с помощью уравнения Вант-Гоффа. Тепловой эффект химической реакции можно измерить непосредственно калориметрическим методом. Однако, не существует методов прямого измерения активационных параметров, определяющих скорость химической реакции. [c.61] Поэтому Е можно рассчитать, откладывая экспериментально измеренные значения 1пй против 1/Т. Согласно простой теории столкновения химической кинетики, акт химического превращения может произойти, только если суммарная кинетическая энергия сталкивающихся молекул превосходит активационный барьер Е . Экспоненциальный множитель в (4.7) определяет долю таких столкновений, которые могут привести к акту химической реакции. Отметим, что (4.7) предполагает выполнение Больцмановского равновесного распределения энергий молекул в реакционной смеси. [c.62] Здесь кд — константа Больцмана, к — константа Планка, и Яд, соответственно, энтропия и энтальпия активации. Энтальпия активации Я в (4.9.) играет роль энергии активации в уравнении Аррениуса (4.7). Между этими величинами нет различия (см., например, [1]). [c.63] Состояние активированного комплекса не является реальной молекулой и поэтому не может быть непосредственно фиксировано и измерено . Его время жизни носит характер бесконечно малой величины. Скорость реакции, таким образом, это число молекул, проходящих через состояние активированного комплекса за единицу времени. Теория Эйринга предполагает, что это происходит бесконечно быстро. Это означает, что скорость реакции определяется числом химических превращений в единицу времени, а не длительностью отдельного элементарного акта. [c.63] Расчет химической кинетики в рамках подходов Аррениуса и Эйринга основан на постулатах классической равновесной термодинамики. Предполагается, что химическая система проходит через ряд равновесных состояний. Принцип микроскопической обратимости действует на всем пути от исходных до конечных продуктов. Отсюда следует, что пути прямой и обратной реакции совпадают. Как было подчеркнуто выше, однако, активационные параметры и нельзя измерить непосредственно. Необходимо поэтому оценить применимость общепринятых подходов физической химии, предложенных много лет назад для описания поведения низкомолекулярных соединений в газовой фазе и в разбавленных растворах для биохимических процессов. [c.63] В этом случае экспериментальные данные будут формально удовлетворять уравнению Аррениуса. Однако мы будем измерять не истинные активационные параметры Ед и, но эффективные величины В = Ед - ЬТ н 3 - Ь, соответственно, которые могут существенно отличаться от истинных значений. Ясно, что величина В представляет собой экстраполяцию к О К, полученную из реальной температурной зависимости Ед (рис. 4.4). Даже если Е очень слабо зависит от температуры в исследуемом температурном интервале Г, - Т,, разница между истинным и кажущимся значениями активационных параметров может быть велика. [c.64] Сказанное справедливо и для уравнения Вант-Гоффа (4.5). [c.64] В классической химической кинетике скорость реакции определяется как число мгновенных актов в единицу времени. Если, однако, конформационная релаксация белков является частью элементарного химического акта, последний не может считаться мгновенным. [c.64] Вернуться к основной статье