ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Пептидный синтез из "Органическая химия Том2" Аминокислоты в пептидах и белках связаны пептидной связью. Пептидной связью называют амидную связь, которая связывает фрагменты двух аминокислот. [c.516] Задача препаративного синтеза целевого пептида решается путем предварительной защиты аминогруппы первой аминокислоты прежде, чем будет проведена ее реакция со второй аминокислотой. Для этого первую аминокислоту обрабатывают, например, бензилхлорформиатом. [c.518] Защита М-концевой группы может быть проведена и действием трет-бутилхлорформиата (Вос-защита). [c.519] Во второй аминокислоте должна быть защищена С-концевая группа. Как правило, это низшая алкильная (СН , С2Н5) или бензильная группа. Бензильная группа особенно удобна, поскольку легко снимается (см. выше). [c.519] Предварительная защита двух концевых групп обеспечивает гладкое получение целевой пептидной связи. [c.519] Целевой дипептид А1а-С1у получают после снятия защитных групп гидрогенолизом. [c.520] Полимер—СНг 0—С— H2—NH—С—СН—NH2 и т.д. [c.520] По окончании автоматизированного пептидного синтеза снимают с полимера действием бромоводорода в СРзСООН. [c.521] Белки - это полиамиды, образованные самыми разнообразными сочетаниями природных а-аминокислот. Для нормальной работы белка в биологической системе исключительно важна последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Эта последовательность может быть определена при применении различных методов. [c.521] Определение N-кoнцeвoй группы проводят по методу Эдмана (1950 г.), который основан на реакции Ы-концевой группы полипептида с фенилизо-тиоцианатом. [c.521] По окончании реакции фенилтиогидантоин выделяют, идентифицируют и таким образом устанавливают характер К-концевой группы в исходном полипептиде. [c.521] Еще одним методом определения К-концевой аминокислоты в полипептиде является метод Сенгера (1945 г.). [c.521] Аминогруппа аминокислоты или пептида реагирует в этом случае с 2,4-динитрофторбензолом с образованием К-(2,4-динитрофенил)производного, имеющего желтый цвет. [c.521] По окончании реакции Сенгера проводят полный гидролиз полипептида и определяют, с какой аминокислотой связан остаток 2,4-динитробензола. Эта аминокислота и является концевой в анализируемом полипептиде. [c.522] С-Концевую аминокислоту определяют, подвергая полипептид гидролизу с помощью фермента карбоксипептидазы. Этот фермент специфически гидролизует С-концевую амидную связь в пептиде или белке. По завершении гидролиза первой амидной связи карбоксипептидаза гидролизует следующую амидную связь и т. д. [c.522] Имеется ряд и других ферментов, называемых протеазами, которые катализируют гидролиз пептидной цепи, как правило, в ее специфическом участке. Белок при этом подвергается частичному гидролизу. [c.522] Применяя методы анализа аминокислотного состава полипептидов, химики смогли определить последовательность аминокислот во многих белках, выполняющих важнейшие физиологические функции в живых организмах. Некоторые из этих белков перечислены ниже. [c.523] Инсулин - гормон, регулирующий метаболизм глюкозы. Недостаток инсулина в организме человека - причина серьезного заболевания, называемого диабетом. Последовательность аминокислот в инсулине в 1953 г. установил Ф. Сенгер (Нобелевская премия, 1958 г.). На это ему потребовалось около 10 лет работы. Инсулин содержит остатки 51 аминокислоты в двух полипептидных цепях, связанных дисульфидными мостиками. [c.523] Гемоглобин - переносчик кислорода в организме человека. Этот белок состоит из четырех пептидных цепей. Две идентичные а-цепи содержат по 141 аминокислотному остатку и две идентичные (3-цепи - по 146 остатков. [c.523] Вернуться к основной статье