ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Направленные конформационные переходы в биополимерах из "Биологическая химия" Когда речь идет о наличии у функционально активных биополимеров определенной пространственной структуры, последняя, естественно не представляется абсолютно жесткой. При биологически значимых температурах в результате теплового движения происходят не только поступательное перемещение и вращение незакрепленных молекул биополимера как целого и колебания атомов, но и некоторые повороты вокруг отдельных связей, если они не затрагивают слишком большого числа атомов и атомных групп. Даже если такие повороты происходят на функционально значимы.х участках биополимера, принимающих участие в спеодфическом связывании какого-либо партнера, это может не иметь существенных функциональных последствий. Вращение вокруг четырех связей С—С радикала лейцина СН—СН2 СН(СНз)2, как правило, ие может вывести его за пределы участка, формирующего район узнавания гидрофобной части партнера. Точно так же вращение вокруг связи амидного фрагмента аминокислоты аспарагина не должно драматически повлиять на его тенденцию к образованию водородных связей с соответствующим гидрофильным участком узнаваемой молекулы. Такого рода изменения, являющиеся неотъемлемыми компонентами теплового движения, не рассматриваются как изменения конформации биополимера в целом. [c.114] В атомном разрешении, т.е. с описанием геометрии смещения всех участвующих в конформациотюм переходе атомов, удалось исследовать небольшое число переходов в тех случаях, когда были закристаллизованы и подвергнуты рентгеноструктурному анализу высокого разрешения белки в дву.х различных сос я-ниях. Одним из таких примеров является гемоглобин, который был исследован как в свободном состоянии (дезоксигемоглобин), так и в комплексе с кислородом (оксигемоглобин). Эти состояния заметно отличаются по своей пространственной структуре, что видно по изменению характера контактов между его субъединицами при присоединении кислорода. Сопоставление данных, приведенпы.х в табл. [c.115] для дезокси- и оксигемоглобипа показывает, что из 17 пар взаимно контактирующих групп о-субъединицы с одной из / -субъединиц при присоединении кислорода сохраняется только 8, но одновременно появляется 9 новых пар взаимодействующих аминокис. ютных остатков. В частности, водородная связь между Туг(а) 42 и Азр(/ ) 99 исчезает и заменяется на совершенно другую водородную связь Азр(а) 94 с Азп(/3) 102. Все эти датшые свидетельствуют о перемещении значительного числа аминокислотных остатков в обеих субъединицах, т.е. о направленном изменении конформации. [c.115] Аналогичное рассуждение можно провести для транспорта веществ через клеточную мембрану с помощью специальных транспортных белков. Если, например, белок осуществляет транспорт лактозы, то он должен обладать способностью образовывать специфический комплекс с находящимися вне клетки молекулами лактозы. Но для этого фрагмент белковой молекулы, узнающий лактозу, должен находиться на наружной по отношению к мембране поверхности транспортного белка, в данном случае Д-галактозидпермеазы. Поэтому само по себе узнавание не может привести к попаданию лактозы внутрь клетки. Необходимо, чтобы образование комплекса вызвало такое изменение пространственной структуры, при котором область узнавания вместе со связанным сахаром переместилась внутрь клетки. Диссоциация комплекса в этом случае привела бы к попаданию лактозы внутрь клетки, а лишенная лактозы /З-галактозидпермёаза должна была бы вернуться в исходное конформационное состояние с центром узнавания, экспонированным наружу. [c.117] Направленные конформационные изменения лежат в основе и других видов перемещения в биологических системах, в том числе в основе работы аппарата мышечного сокращения и, по-видимому, перемеи ения молекул, несущих информацию, относительно устройств, считывающих эту информацию мРНК относительно рибосом, ДНК относительно ДИК- и РНК-полимераз. [c.117] Вернуться к основной статье