ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Регуляция активности ферментов из "Микробиология Издание 4" Факторы, регулирующие активность ферментов, разнообразны по своей природе (рис. 28). Физические факторы (температура, давление, свет, магнитное поле, электрические импульсы) оказывают менее специфическое действие, чем химические. В свою очередь действие последних также может быть разделено на несколько типов. Одни химические вещества связываются с активным центром фермента, например субстраты, кофакторы, конкурентные ингибиторы, что приводит к изменению ферментативной активности. Другие вещества взаимодействуют со специальными участками на поверхности молекулы определенного типа фермента, не имеющими непосредственного отношения к центрам каталитической активности, но тем не менее приводящими к ее изменению. [c.113] Наиболее быстрым, точным и тонким механизмом регуляции активности ферментов является регуляция, которой подвергается определенный тип ферментов, получивших название ал л остер и чески х. Эти ферменты, как правило, занимают ключевые позиции в обмене веществ, располагаясь в стратегических пунктах клеточного метаболизма — начале метаболических путей или местах разветвлений, где расходятся или сходятся несколько путей. [c.115] Связывание эффектора с регуляторным центром приводит к изменению сродства фермента к субстрату в результате какого-то конформационного изменения фермента (рис. 29). [c.115] Наиболее простой случай аллостерической регуляции — регуляция первого фермента нераз-ветвленного биосинтетического пути его конечным продуктом. Если конечный продукт накапливается в избытке, он подавляет активность первого фермента в процессе, называемом ингибированием по принципу обратной связи. Примером такого типа регулирования является ингибирование биосинтеза -изолейцина (рис. 30). Первый фермент на пути синтеза -изолейцина -треониндезаминаза является аллостерическим и ингибируется только -изолейцином. [c.116] Вернуться к основной статье