ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Пространственное строение полипептидов и белков из "Биоорганическая химия" Для высокомолекулярных полипептидов и белков наряду с звичной структурой характерны более высокие уровни органи-1ии, которые принято называть вторичной, третичной и четвер-4Ной структурами. [c.361] Вторичная структура описывается пространственной ориента-ей основной полипептидной цепи, третичная — трехмерной ар-гектурой всей белковой молекулы. Как вторичная, так и тре-1ная структуры связаны с упорядоченным расположением мак-молекулярной цепи в пространстве. [c.361] Вторичная структура закрепляется, как правило, с помощью дородных связей между пептидными группами, довольно близко сположенными в цепи а-аминокислотных остатков. Ее основ-16 виды — а-спираль и р-структура. Третичная структура ста-лизируется не только водородными связями, но и другими дами взаимодействий, например ионным, гидрофобным, а также сульфидными связями. [c.361] Первые три уровня характерны для структурной организации ех белковых молекул. Четвертый уровень встречается при обра-йании единых белковых комплексов, состоящих из нескольких липептидных цепей. [c.361] Определяющее значение в формировании более высоких уров-й организации белковых молекул имеет их первичная структу-1. Природа а-аминокислотных остатков и порядок их соедине-1Я обусловливают характер стабилизации более высокоорга-[зованных структур. При этом существенную роль играет важ-йшее звено первичной структуры — пептидная группа. [c.361] Структура коллагена. Коллаген — один из самых распространенных белков человеческого организма, на его долю приходится до 30 % от общего количества белка. Коллаген представляет собой волокнистый, нерастворимый в воде белок. Вместе с другими компонентами он образует коллагеновые волокна, составляющие основную массу соединительной ткани организма. [c.366] Большую роль в стабилизации третичной структуры играют неродные связи. Они могут возникать между функ-нальными группами боковых радикалов, а также между ними гптидными группами. [c.369] В формировании третичной структуры важную роль играют нее (электростатическое) и гидрофобное взаимодействия, также дисульфидные связи. [c.369] Гидрофобное взаимодействие обусловлено ван-дер-ваальсовыми силами притяжения между неполярными радикалами аминокислотных остатков. У глобулярных белков большая часть гидрофобных групп расположена внутри глобулы белка, а на внешней поверхности находятся преимущественно полярные группы. [c.370] Большое значение для создания третичной структуры имеет ковалентная дисульфидная связь, образующаяся между цистеиновыми остатками одной и той же или разных белковых цепей. [c.370] Лизоцим — глобулярный белок. На поверхности его макро-олекулы имеется впадина ( щель ), в которую точно входит убстрат полисахаридной природы (рис. 11.12), где он оказыва-гся окруженным боковыми радикалами примерно 20 а-амино-ислотных остатков, составляющих активный центр лизоцима. [c.371] Разрушение природной (нативной) макроструктуры белка называется денатурацией. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой, так называемая ренатурация, если, она приводит к легко восстанавливаемому изменению в структуре. Необратимая денатурация часто происходит при тепловом воздействии (например свертывание яичного альбумина при варке яиц), У денатурированных белков снижается растворимость, а главное — исчезает биологическая активность. [c.372] На примере рибонуклеазы (фермента, гидролизующего РНК) было показано, что дисульфидные связи могут восстанавливаться под действием избытка 2-меркаптоэтанола в водном растворе мочевины (рис, 11,13, а). Денатурированная полипептидная цепь рибонуклеазы теряет при этом ферментативную активность. После отмывания от реагентов денатурированная цепь рибонуклеазы постепенно окисляется кислородом воздуха и возвращается к исходной пространственной структуре (рис. П. 13, б). При этом у ренатурированной цепи рибонуклеазы почти полностью восстанавливается ферментативная активность. [c.372] Денатурация и ренатурация рибонуклеазы. Объяснение в кете. [c.373] Гем расположен в углуб-1ИИ, имеющемся в каждой четырех субъединиц, в гак ываемом гемовом кармане. [c.375] Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению. Важнейшие биологические функции белков перечислены в начале данной главы. [c.376] Вернуться к основной статье