ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Коагуляция казеина кислотой и сычугом и другими ферментами из "Технология белковых пластических масс" Первая стадия состоит в коагуляции казеиногена. Следующа ступень характеризуется обратным коагуляции процессом пептизаци казеина последний переходит в коллоидный раствор. В дальнейшет наступает разрыв пептидных связей и выделение аминокислот. [c.66] Все упомянутые выше ферменты, производящие переваривание протеинов, принадлежат к классу гидролаз. Они катализируют гидролитические процессы—реакции распада молекулы вещества с присоединением воды. Как мы установили ранее, гидролитическое расщепление белковых веществ идет ступенями от белкового вещества через альбумозы и пептоны к полипептидам и от последних к аминокислотам. Каждой из этих гидролитических реакций соответствует свой катализатор — фермент. Все эти ферменты объединены в одну общую группу и носят название протеаз. Среди них различают собственно протеазы, к которым относится пепсин — фермент желудочного сока. Собственно протеазы, действуя на протеин, переводят его в альбумозы, пептоны и полипептиды. Кроме собственно протеаз различают пептидазы они разрушают полипептиды до аминокислот. Действие ферментов регулируется реакцией среды для каждой группы ферментов существуют оптимальные условия концентрации водородных ионов. [c.67] Нас интересуют главным образом изменения казеина в присутствии ферментов. Поэтому рассматривая действие ферментов на белковые вещества, мы ограничимся только одним протеином — казеином. [c.67] При воздействии фермента на казеиноген проиеходит коагуляция последнего. Она может быть произведена любой из протеаз — химозином или пепсином. Оптимальным pH сычужного действия этих ферментов является pH =5,0. Казеиноген переходит в казеин. Разн 5ца между этими двумя веществами со стОроны химического строения их не установлена, с физико-химической же точки зрения они различаются между собой величиной мицелл. Происходит дезагрегация белковой мицеллы, что доказывается различной степенью высаливаемости казеиногена и казеина солями кальция из растворов. [c.67] Следующая стадия изменения коагулированного казеина — пепти- ация — осуществляется пепсином, оптимум действия которого лежит около pH = 2,0. [c.67] ля химозина, так н для пепсина замечено синтетическое действие. В растворах пептонов в присутствии этих ферментов наблюдалось образование осадков, что приписывается их синтетическому действию. [c.67] Изменение pH от 5,0 в кислую сторону сопровождается протеоли-тическим действием пепсина. Он превращает казеин в альбумозы и пептоны. Более глубого распада, до образования полипептидов, в действии пепсина обнаружено не было. [c.67] Для того чтобы перевести пептоны в полипептиды, необходимо действие трипсина — фермента, находящегося в панкреатическом соке, Выделяемом поджелудочной железой. Оптимум его действия лежит при pH == 8,6, следовательно трипсин дествует в щелочной среде. [c.67] Эти ферменты нельзя рассматривать как изолированные чистые чрерменты и химозин и пепсин состоят из группы ферментов. В сычуге телячьего желудка, из которого получают химозин, обнаруживаю ферменты как сычужного, так пептического действия. Трипсин составляет довольно сложную группу ферментов, которая не только производит разрушение пептонов с переводом их в полипептиды, но будучи активирован выделениями кишок, трипсин в состоянии ката визировать распад полипептидов до аминокислот при pH около 7,0 т. е. в нейтральной среде. [c.68] Из всего сказанного выше можно сделать следующий вывод коагуляция казеиногена может быть осуществлена разными фермен тами, но при этом необходимо считаться с дальнейшей работо ферментов, обусловливающейся реакцией среды. [c.68] Вернуться к основной статье