ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Спектры ядерного й электронного парамагнитного резонанса из "Молекулярная биофизика" Молекула, состоящая из N атомов, имеет ЗМ — 6 нормальных колебаний (ЗЛ — 5 в линейном случае). Так как атомы в молекуле связаны друг с другом, все они участвуют в каждом из этих колебаний. Возможны ситуации, в которых доля участия в данном колебании одного или нескольких атомов значительно больше, чем остальных. Такое колебание характеристично для данной атомной группы, его частота (а также интенсивность спектральной полосы) мало зависит от остальных атомов в молекуле. Наличие характеристической спектральной полосы или линии свидетельствует о присутствии соответствующей группы. [c.326] Полосы амид А и амид В возникают в результате расщепления валентного колебания связи N—Н, частота которого совпадает с удвоенной частотой колебания полосы амид II, — явление так называемого резонанса Ферми (см., например, [182]). Формы перечисленных колебаний показаны на рис. 5.25. [c.327] Полосы А, В, I, II весьма чувствительны к водородным связям, наличие которых вызывает значительные понижения частот и расщиреяие полос. [c.327] И несимметричные плоские колебания, Л2, S2 — неплоские). Все они активны в ИК-спектре, за исключением Л3 (см. [209, 210]). [c.328] Таким образом, каждое колебание звена а-спирали приводит к появлению двух частот. [c.329] В табл. 5.12 приведены рассчитанные Криммом характеристики соответствующих полос амид I и амид II. [c.330] Таким образом, значения наблюдаемых частот в ИК-спектре позволяют до некоторой степени судить о конформации цепи. [c.330] Приводим данные, полученные для водных растворов белков (табл. 5.13) [214]. [c.331] Измерение дихроизма позволяет определить направления колебаний и, тем самым, получить сведения о конформациях (вторичной структуре) белковых цепей. [c.332] Теория колебательных спектров полимерных цепей конечной длины развита в [208]. [c.332] В работе [278] проведен теоретический анализ взаимодействий амидных колебаний для кристалла ацетанилида и упорядоченных конформаций полипептидов антипараллельной р-формы и а-спиралп. [c.332] Чиргадзе разработал метод количественного анализа вторичной структуры глобулярных белков в водных растворах, основанный на измерениях интенсивности полосы амид I [279—281]. Белок исследуется в растворе в тяжелой воде в спектральной области 1500—1800 сл -. Характерные значения параметров поглощения для дейтерированной пептидной группы приведены в табл. 5.14. [c.333] Метод Чиргадзе с успехом испытан на нескольких белках, структура которых была установлена рентгенографически. Метод позволяет следить за малыми конформационными изменениями белка. [c.333] Помимо определения вторичной структуры, ИК-спектры полезны при изучении ионизации аминокислотных остатков, кинетики дейтерообмена и т. д. (дальнейщие подробности об ИК-спектрах белков см. в [198, 201, 215, 277]). [c.333] ИК-спектроскопия нуклеиновых кислот менее информативна ПО причине большой сложности их химической структуры, недостаточной характеристичности ряда полос и т. д. Ограничимся сведениями о некоторых типичных колебаниях нуклеиновых кислот (табл. 5.15) [201]. [c.334] Развитие лазерной техники открыло возможность получать четкие колебательные спектры комбинационного рассеяния биополимеров. В работах [216] приведены прекрасные спектры КР лизоцима и химотрипсина. Значительный интерес привлекли измерения низкочастотных полос в спектрах КР (с частотами до 50 м- ). Эти полосы чувствительны к конформационным изменениям и, возможно, характеризуют конформацнонные колебания (см., например, [282]). [c.334] Спектры парамагнитного резонанса эффективно применяются в исследованиях биополимеров и, в частности, ферментов. Рассмотрим сущность явления парамагнитного резонанса — ядерного (ЯМР) и электронного (ЭПР). [c.334] Вернуться к основной статье