ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Фибриллярные белки из "Молекулярная биофизика" Все рассказанное в этой главе втносилось к глобулярным белкам со свойственным им многообразием структур и функций. Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции. Это — структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые входят в состав рабочих веществ механохими-ческих систем, в частности мышц (миозин). [c.254] В отличие от большинства глобулярных белков, фибриллярные, волокнообразующие, белки функционируют не в растворе, т. е. не в цитоплазме клеток, но образуют надмолекулярные тканевые системы. Выполнение структурной функции требует особой точности построения, регулярности структуры на всех уровнях, начиная с первичной. [c.254] Кожа животного содержит коллаген (в дерме) и кератин (в эпидермисе). При экстрагировании соединительной гкани холодными растворами солей, разбавленными уксусной кислотой (pH 3,9), а также растворами щелочей часть коллагена переходит в раствор. Эти растворяющиеся молекулы при любом способе экстракции практически идентичны. Часть коллагена, растворимую в кислоте, принято называть проколлагеном. [c.254] КоллагеноБые волокна (фибриллы) образуются при агрегации цепей проколлагена. В процессе роста костей, остеогенеза, эти фибриллы играют роль центров кристаллизации, на которых растут игольчатые кристаллы океиапатита Саю(Р04)б(ОН)2. [c.255] Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой коллаген превращается в растворимую желатину — в результате гидролиза части пептидных связей и. следовательно, деструкции длинных белковых цепей. [c.255] Фен особенно мало — менее чем по 1 %. [c.255] Таким образом, до /з остатков составляют Гли, Про, Опро и Ала. Тем самым, запас информации в коллагене более беден, чем в глобулярных белках, молекулы коллагена, в сущности, не являются информационными. [c.255] Последовательность остатков в коллагене можно представить в виде (Гли — дс —л ) , где х — любой остаток. Чаще всего встречаются последовательности Гли — Про — Опро, Гли —Про —Ала, Гли —Ала —Опро [154]. [c.255] Строение коллагена было выяснено в рентгенографических исследованиях Рамачандрана с сотрудниками [155, 156] и Рича и Крика [7, 8, 157]. Коллаген сходен с синтетическими полиглицином и полипролином. Структура полиглицина показана на стр. 183. [c.255] Схема агрегации молекул проколлагена в надмолекулярные фибриллы показана на рис. 4.26. На электронных микрофотографиях нативных коллагеновых волокон видна поперечная исчер-ченность, соответствующая этой схеме. Период исчерченности 640 А. [c.256] Теоретический расчет структуры коллагена, исходящий из минимизации конформационной энергии, был проведен Туманяном [161]. В работе учтена стабилизующая роль молекулы воды (см. [162]). При осторожном нагревании коллагена с водой при 62—63 °С волокна испытывают необратимое сокращение примерно в три раза. По-видимому, этот переход, являющийся кон-формационным превращением, обусловлен кооперативным раз-рущением водородных и гидрофобных связей. Проколлаген испытывает тепловой переход и в растворе. Привалов и Тиктопуло исследовали этот переход методом калориметрии [163]. [c.257] В табл. 4.16 приведены параметры денатурации тропоколлагена при pH 3,5 в зависимости от содержания иминокислотных остатков (Про, Опро). [c.257] Сильное возрастание Q, АН и А5 с увеличением содержания иминокислотных остатков нельзя объяснить, предположив, что нативная структура тропоколлагена стабилизуется только внутримолекулярными водородными связями, так как иминокислот-ные остатки их не образуют. Предположение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий тоже не спасает ситуацию — их исчезновение есть экзо-, а не эндотермический процесс. Электростатические взаимодействия не могут играть заметной роли, так как АН практически не зависит от pH. Авторы в соответствии с [162] предполагают, что тропоколлаген стабилизуется примыкающей к нему водной структурой. Действительно, известно, что удаление воды приводит к разрущению структуры коллагена, а ее добавление эту структуру восстанавливает [162]. 4 йзические методы свидетельствует о наличии упорядоченной водной структуры, связанной с коллагеном, что, в частности, было показано методом ядерного магнитного резонанса [164]. Структура коллагена, в которой добавочная водородная связь на каждый триплет образована молекулой воды, была недавно изучена [165]. [c.257] Много данных, относящихся к структуре и свойствам коллагена, содержится в обзоре [167]. Методы рентгеноструктурного анализа фибриллярных систем описаны ниже (см. 5.2). [c.258] Указанная проблема не может считаться решенной, — несмотря на очень большое число работ, посвященных коллагену, мы еще не располагаем достаточно полной теорией его строения и свойств. Создание такой теории весьма актуально по двум причинам. Во-первых, коллаген — один из важнейших белков в организмах животных. Во-вторых, относительная (по сравнению с глобулярными белками) простота его состава и строения делает коллаген очень ценной моделью для изучения структуры и свойств белков в целом. [c.258] Обратимся теперь к другому важному фибриллярному белку— к кератину. [c.258] Макроскопические свойства кератинсодержащих биологических структур — волос, шерсти, перьев, ро1 в, ногтей, копыт — указывают на его высокую стабильность и Нерастворимость. Исследование кератина показывает, что эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями. Кератин волос человека и 1 ератин шерсти содержит 11 — 12% цистина, т.е. 3% серы. [c.258] Длина волокон кератина существенно зависит от содержания в них воды (именно на этом основан волосяной гигрометр). Эти волокна эластичны и поддаются растяжению. Астбюри провел классические исследования структуры кератина шерсти методом рентгенографии [168]. Его структура сильно меняется при растяжении. Для кератина нерастянутого волокна шерсти характерна периодичность 5,1 А (а-кератин), при растяжении возникает р-кератин, периодичность структуры уменьшается до 3,3 А и появляются поперечные периоды, равные 4,65 и 9,7 А. Астбюри считал, что для а-кератина характерны регулярные изгибы полипептидных цепей, которые выпрямляются при растяжении. Действительно, в дальнейшем было показано, что р-кератин имеет каноническую р-форму (см. [169]). а-кератин содержит много а-спирального вещества. [c.258] Кератины представляют специальный интерес для биофизики, так как они являются хорошей моделью сложной надмолекулярной ориентированной структуры. Проблема связи этой структуры и ее свойств с первичной структурой соответствующих белков еще далека от своего рещения. [c.260] Вернуться к основной статье