ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Фибриллярные белки из "Биофизика" В отличие от большинства глобулярных белков, фибриллярные белки функционируют не в растворе, но образуют надмолекулярные системы. Они обладают свойствами жидких кристаллов. [c.127] Если соединительную ткань экстрагировать холодными растворами нейтральных солей при физиологическом значении ионной силы, то часть коллагена растворяется. Другая часть, именуемая проколлагеном, растворяется в лимонной или уксусной кислоте при pH 3,8. [c.127] Коллагеновые волокна (фибриллы) образуются при агрегации цепей проколлагена. Эти фибриллы играют роль центров кристаллизации при остеогенезе, росте костей. [c.127] Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой в результате деструкции длинных белковых цепей коллаген превращается в растворимую желатину. [c.127] Аминокислотный состав коллагена своеобразен 33% всех аминокислотных остатков составляет Гли, 12% — Про и 10% — неканонический остаток оксипролил (Опро). Этот остаток, а также оксилизил (Олиз), содержащийся в количестве от 0,3 до 1,2%, встречаются главным образом в коллагенах. Коллаген содержит также до 10% Ала и значительно меньшие количества других аминокислот, причем содержание Тир, Гис, Цис, Мет, Вал, Фен особенно мало — менее чем по 1%. Таким образом, до /з остатков составляют Гли, Про, Опро и Ала. Последовательность остатков в цепи коллагена можно представить в виде (Гли — X — Х) , где X — любой остаток. Чаще всего встречаются последовательности Гли — Про — Опро, Гли — Про — Ала, Гли — Ала — Опро. [c.127] Строение коллагена установлено в рентгенографических исследованиях Рамачандрана, Рича и Крика. Молекула коллагена в растворе, именуемая тропоколлагеном, построена в виде тройной спирали с м. м. около 360 ООО, каждая из трех цепей содержит около 1000 аминокислотных остатков. Длина молекулы 290 нм, диаметр 1,5 нм. [c.127] Нельзя считать до конца решенной проблему связи свойств коллагена с его строением. Работа в этой области необходима — коллаген является одним из важнейших белков и, обладая простым составом и строением, служит ценной моделью для изучения белков в целом. [c.128] Обратимся к кератину. Макроскопические свойства волос, шерсти и т. д. указывают на его высокую стабильность и нерастворимость. Эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между полипептидны-ми цепями. Кератин волос человека и кератин шерсти содержат 11—12% Цис, т. е. 3% серы. [c.128] Кератин — сложный белок. Прп разрыве дисульфидных связей в результате окисления или восстановления получается растворимое вещество, из которого можно выделить две фракции — бедную и богатую серой. Первая состоит из фибриллярных, вторая — из глобулярных молекул. Вероятно, глобулярные молекулы служат сшивками в кератиновых волокнах. Структурная единица волокна есть цилиндрическая микрофибрилла диаметром коло 7,5 нм, построенная из белков с малым содержанием серы. На рис. 4.29 показана гипотетическая модель волокна а-керати-на. Регулярно уложенные участки являются а-спиралями, скрученными попарно. Белок гетерогенен и состоит из двух главных компонент в отношении 2 1. Отдельные молекулы могут располагаться либо последовательно (рис. 4.29,6, в), либо параллель-ло друг другу (рис. 4.29, г). Опыт дает большие периоды вдоль волокна, равные 20 нм, что согласуется с моделями рис. 4,29, виг, во не 4.29, б. [c.128] Микрофибрилла в целом состоит из 11 таких протофибрилл — двойных (а, может быть, и тройных) спиралей, причем две из них расположены в центре микрофибриллы, а девять — на ее периферии (рис. 4.29,3). Это отношение 9 2 характерно для ряда биологических фибриллярных структур (см. 12.6). [c.128] О сократительных белках рассказано в гл. 12. [c.129] Вернуться к основной статье