ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Использование антоцианов в качестве пищевых красителей из "Биохимия природных пигментов" После гетерогенных хинонов в этой главе мы рассмотрели группу соединений, имеющих один и тот же углеродный скелет — флавоноиды. Различная степень окисления обусловливает существование разных классов флавоноидов, каждый из которых характеризуется собственными светопоглощающими свойствами. Соединения одного из классов — антоцианы (возможно, в хиноноидной форме) придают цветкам и плодам наиболее яркую окраску. Они вызывают особый интерес у садоводов, и изменение их состава лежит в основе многих программ по выведению растений с новой необычной окраской цветков. [c.153] поскольку позволит лучше понять механизм копигментации и другие феномены, ответственные за изменение основной окраски, обусловленной антоцианами in vivo. Именно прп изучении флавоноидов очень полезным может оказаться метод культуры растительных тканей, особенно в случае их биосинтеза и регуляции, а также механизмов обогащения окраски. [c.154] По мере роста требований к применению пищевых добавок интерес к флавоноидам (особенно к антоцианам) как к промышленным пищевым красителям природного происхождения несомненно будет увеличиваться. Поэтому вопросы, связанные с их метаболической судьбой в организме животных, и в частности человека, приобретают еще большую важность. Со временем будут найдены методы промышленного синтеза некоторых флавоноидов или их крупномасштабного биологического производства, возможно, с использованием культур тканей. Особое значение приобретут и способы стабилизации окраски антоцианов в пищевых препаратах. [c.154] Тетрапиррольный макроцикл представляет собой плоскую высокосопряженную систему. Делокализация электрона распространяется по всему макроциклу, что придает ему в значительной степени ароматический характер. В такой ситуации возбуждение электрона происходит очень легко. Перераспределение заряда, сопровождающее возбуждение электрона, неизотропно, что приводит к появлению нескольких дипольных моментов, которые в свою очередь обусловливают возникновение ряда интенсивных полос поглощения в большинстве случаев в диапазоне 470—700 нм, т. е. полос интенсивного красного, пурпурного или зеленого цвета. Очень интенсивная полоса Соре, которая находится приблизительно при 400 нм, обусловлена симметричным расположением четырех пиррольных N-атомов она чрезвычайно характерна для тетрапиррольного макроцикла. [c.159] Протяженность и поляризация сопряженного хромофора, а следовательно, и положение максимумов поглощения зависят от степени гидрирования. На спектр поглощения влияет также-расположение заместителей в пиррольных кольцах. Эти эффекты имеют большое диагностическое значение при идентификации структурных типов. Ионизация в кислых или щелочных условиях также вызывает изменения в спектрах. [c.159] Линейные тетрапирролы имеют более простые спектры поглощения в видимом диапазоне. Характерное для них увеличение степени поляризации приводит к сдвигу наиболее длинноволновой полосы поглощения в еще более длинноволновую-область, а полоса Соре, характерная для макроциклических структур, естественно, отсутствует. По мере насыщения двойных связей, особенно при л езо-углеродных атомах, у линейных тетрапирролов уменьшается длина сопряженного хромофора, а следовательно, и длина волны максимума поглощения. [c.159] В следующих разделах этой главы будут рассмотрены некоторые из наиболее важных природных тетрапирролов и во многих случаях приведены подробные спектры поглощения. [c.159] Спектры поглощения хлорофиллов а и Ь в диэтиловом эфире приведены на рис. 5.3. Полосы Соре расположены при 430 и 455 нм соответственно, а наибольшие длины волн а-полос поглощения составляют 662 и 641 нм соответственно. Главные свойства спектров хлорофиллов ud (рис. 5.4), а также хло-робиум-хлорофиллов (рис. 5.5) сходны со свойствами спектров хлорофиллов а и Ь, однако максимумы поглощения их спектров различаются. [c.163] Простетическая группа наиболее известных животных пигментов — белка крови гемоглобина и мышечного белка мио-глобина, так же как хлорофилл, является порфирином. Гемоглобин и многлобин являются гемопротеинами, т. е. белками, содержащими в качестве простетнческой группы порфирии с хелатированным ионом железа, или гем. К гемопротеинам относятся также цитохромы и некоторые ферменты, такие, как пероксидаза и каталаза. В функционирующих гемоглобине н миоглобине железо находится в восстановленной форме, Fe + если же в их молекулах присутствует окисленная Ге +-форма, то они неактивны. Что касается цитохромов, то их нормальное функционирование зависит от легкости взаимопревращения окисленной и восстановленной форм. [c.167] Трехмерная структура миоглобина. [c.168] Белковая структура гемоглобина более сложна. Гемоглобин млекопитающих (в том числе человека) имеет мол. массу 64 500 и состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых содержит свой собственный гем. Преобладающая форма гемоглобина у взрослых людей — гемоглобин А —имеет две пары полипептидных цепей а-цепей, каждая из которых состоит из 141 аминокислотного остатка, и р-цепей — по 146 остатков в каждой. В содержащемся в небольшом количестве у взрослых людей гемоглобине Аг и в зародышевом гемоглобине Р Р цепи замещены другими полипептидами. Несмотря иа то что аминокислотные последовательности полипептидных цепей гемоглобина и миоглобина в значительной степени различаются, трехмерные структуры их чрезвычайно сходны и гемы в молекулах того и другого занимают гидрофобные полости внутри свернутых полипептидных цепей. Проксимальный и дистальный остатки гистидина входят в число девяти аминокислот, которые одинаковы во всех миоглобинах и гемоглобинах у ряда изученных в этом отношении видов животных. [c.169] Четыре полипептидные цепи гемоглобина ассоциированы в примерно тетраэдрическую структуру и образуют почти сферическую молекулу. Каждая из а-цепей контактирует с двумя р-цепями, в то время как между двумя а-цепями или между двумя р-цепями взаимодействие почти отсутствует. Каждый из четырех гемов гемоглобина способен присоединить одну молекулу кислорода. Кислородсодержащая форма гемоглобина называется оксигемоглобином (5.24 Ь), а форма, не содержащая кислорода,— дезоксигемоглобином (5.24 а). Когда дезоксигемо-глобин поглощает кислород, в его трехмерной структуре происходит ряд изменений, главным образом перемещение атома Ре + в плоскость системы колец гема (см. ниже и рис. 5.8). Как и в случае миоглобина, окисление Ре + до Ре + приводит к образованию неактивной формы гемоглобина — метгемоглоби-на, которая не способна присоединять молекулярный кислород. [c.169] Связывание кислорода гемом в гемоглобине. [c.170] Вернуться к основной статье