ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Кинетика ферментативных реакций из "Введение в биотехнологию" С субстратом ферменты образуют нестабильный промея точный продукт, при этом получается фермент-субстратный кс плекс, который затем распадается на свободный фермент и п дукт реакции (рис. 11). [c.32] Из уравнения видно, что фермент освобождается и может снова принять участие в реакции. [c.33] Скорость ферментативной реакции V можно охарактеризовать при помощи уравнения Михаэлиса — Ментена. [c.33] Численно константа Кш равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной. Км имеет размерность Моль. [c.34] Встречаются реакции и других типов, например обратимые с одним субстратом. По такому типу идет ферментативное превращение фумаровой кислоты в присутствии фермента фумара-зы. Могут происходить необратимые реакции с несколькими субстратами. [c.34] В водном растворе вещества реагируют только при столкновении. Если бы не было ферментов, эти столкновения были бы крайне редки (1 Ю ). Таким образом, ферменты увеличивают вероятность протекания реакции. [c.34] Ферменты обладают очень высокой каталитической активностью. Одна молекула фермента за минуту может прореагировать с тысячами и даже миллионами молекул специфического субстрата. Так, алкогольдегидрогеназа, катализирующая превращение ацетальдегида в этиловый спирт, превращает в минуту 4700 молекул субстрата, а изомераза фосфотриоз — 500 тыс. молекул субстрата. [c.34] В клетках микроорганизмов обнаружено более 1000 различных ферментов. В каждой клетке имеется около 100 тыс. молекул ферментов. Благодаря большой каталитической активности ферментов, каждую реакцию в клетке могут катализировать 50—100 молекул соответствующих ферментов. Доказано, что каждый отдельный фермент составляет 0,1—5,0% общего количества белка в клетке. Из этого следует, что основная масса клеточных белков состоит из ферментов. [c.34] Оптимум действия одних ферментов, например пепсина, наблюдается в кислой среде (pH 2,0), других — в щелочной, а у большинства ферментов — в нейтральной среде. Изменение активности лактатдегидрогеназы культуры Вас. subtilis в зависимости от pH среды показано на рис. 13. [c.34] Некоторые вещества в присутствии ферментов конкурируют с субстратом. Обычно это наблюдается при попадании в сферу действия фермента структурных аналогов субстрата. Такие вещества называют субстратными антиметаболитами. Так, сукци-натдегидрогеназа катализирует превращение янтарной кислоты в фу Марат. [c.35] Если в среде появляется маланат (СООН—СНг—СООН), активность фермента заметно снижается. Маланат, таким образом, является конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы. Он, очевидно, связывается с активным центром фермента вместо янтарной кислоты. Антиметаболитом является также сульфаниламид. Он конкурирует с парааминобензойной кислотой. [c.35] Синтез ферментов, как и всех других белков, идет на рибосомах из свободных аминокислот. Концентрация различных ферментов в клетке не является постоянной величиной. Их количество можно тысячекратно увеличить путем индукции, которую вызывают добавлением в среду субстрата. Внесение мальтозы в среду выращивания хлебопекарных дрожжей вызывает, например, увеличение содержания фермента мальтазы в клетках дрожжей. [c.36] Вернуться к основной статье