ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Межатомные расстояния и валентные углы в пептидной цепи из "Химия белка" Одним из результатов рентгеновского структурного анализа глицина, аланина и дикетопиперазина является установление подробного строения этих молекул—длины ковалентной связи мелсду атомами углерода, кислорода и азота и углов, образуемых этими связями друг с другом. [c.314] Эти сведения могут быть применены для выяснения вероятного расположения атомов углерода, кислорода и азота в полипептидной цепи в белках. В таблице 1 приведены длины связей и валентные углы, полученные прн изучении структуры кристаллов. [c.314] Было высказано предположение, что аномальная длина связи С—N характеризует влияние среды, окружающей молекулу в кристаллическом состоянии, и что эта величина не обязательно должна быть в изолированных молекулах, находящихся в газообразном состоянии или в растворе. Таким образом, аномально короткое расстояние С—N зависит от наличия сильных электрических полей, связанных с молекулярными диполями и являющихся причиной сильных межмолекулярных взаимодействий между данной молекулой и ее непосредственными соседями в кристалле. Это предположение может быть проверено экспериментально при наличии достаточно точных данных о межатомных расстояниях и расположении молекул в кристаллах других аминокислот и простых пептидов. До тех пор, пока эти данный не получены, или до тех пор, пока это сокращенное расстояние С—N не будет объяснено другим путем, результаты исследований кристаллической структуры аминокислот приводят к выводу о существовании такого же расстояния С—N около 1,40 А в полипептидной цепи. [c.315] Эти межатомные расстояния молено скомбинировать для установления вероятного расположения атомов в полипептидной цепи, являющейся основой белковой молекулы. Такого рода построение изображено на рис. 60. [c.316] Угол N—С—О может быть принят равным 125 , а углы N—С—С и С—С—О— разными 117,5°, тогда как углы между соседними связями для атома карбонильного углерода и атома азота приняты равными 120°, как в дикетопиперазине. Несомненно, что истинные значения углов между связями заметно отклоняются от этих величин, но мало вероятно, чтобы отклонения превышали 5° установление их истинных значений можно ол идать лишь после определения одной или нескольких структур линейных пептидов. [c.316] Силы взаимодействия, подобные водородным связям, и пространственные ограничения, вызываемые соседними молекулами, вызывают некоторую изогнутость каждой цепи, возможно, в результате вращения вокруг связи С—С, которая приводит к укорачиванию видимой длины параллельно оси волокна. [c.317] Диаграмма максимально растянутой полипептидной сети, основанная на данных, относящихся к структуре дикетопиперазина, глицина и аланина. [c.317] НЫХ белков еще не достаточны для выбора истинной структуры среди большего числа возможных структур. [c.318] Хотя имеется много оснований считать, что межатомные расстояния и валентные углы в полипептидных цепях белков не намного отличаются от данных, приведенных выше, тем не менее чрезвычайно желательно накопление результатов определений структуры кристаллов других аминокислот и пептидов. По мере накопления дополнительных точных сведений о положении атомов в этих веществах можно ожидать постепенного уточнения наших сведений о структуре белков, прочно обоснованных физическими фактами. [c.318] Вернуться к основной статье